《×××××××××》课程教学大纲

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1 生物化学 课程教学大纲 一 课程基本信息开课单位生命与健康科学学院课程类别学科基础课程课程名称生物化学 /Biochemistry 课程编码 JC13303 开课对象生物技术等相关专业开课学期 3 学时 / 学分总学时 100 理论课学时 60 实验课学时 40/5.5 学分先修课程高等数学 C 普通化学 有机化学 分析化学课程简介 : 生物化学是采用化学的理论与方法, 从分子水平来阐明生物体的化学组成 结构 性质 功能及其在生命活动过程中的化学变化规律, 同时还阐明以中心法则为核心的遗传信息代谢规律, 从而揭示生命现象的本质 生物化学发展十分迅速, 形成了许多新理论 新概念, 同时发展了许多新技术, 已成为新世纪生命科学领域的前沿学科, 在工业 农业 食品工业和医药的发展中也发挥出越来越明显的促进作用, 前沿新进展的引入将极大的激发学生探索未知世界的兴趣 通过该门课程的学习, 使生物技术专业学生了解生物体的化学组成 结构 性质及其在生命活动中发生的化学变化及其调控规律, 从而掌握生物化学的基础理论 基本知识和技能, 为生物技术专业学生学习其他专业基础课和专业课程奠定基础 二 课程教学目标 生物化学课程全面系统地介绍生物化学的基本理论 基本技术和方法, 使学生掌握生物 大分子的结构 功能和性质以及它们之间的相互关系, 掌握各类生物分子特别是生物大分子 在生物体内的代谢和调节方式 同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就 本课 程在加强基础理论的同时又强调基本技能的训练, 以培养学生分析 解决问题的能力 通过 该课程的学习, 能够为其他专业基础课和专业课程的学习奠定基础 本课程主要向学生传授生物体的化学组成 结构及功能 ( 包括蛋白质 核酸 酶 脂类 等 ); 物质代谢及其调控 ( 生物氧化 糖代谢 脂肪代谢 氨基酸代谢 核苷酸代谢 物质 代谢联系与调节 ); 遗传信息的贮存 传递与表达等内容 通过学习, 使学生养成勤奋学习 实事求是的科学态度 ; 树立牢固的专业思想, 具有良 好的思想品质 职业道德和为人类健康服务的奉献精神 ; 掌握生物化学的基础知识及基本技 能, 提高学生与课程相关的实践动手能力及开拓创新能力 三 教学学时分配 生物化学 课程理论教学学时分配表章次教学主要内容学时分配教学方法或手段第一章绪论 2 讲授 互动 多媒体等 第二章蛋白质化学 8 讲授 互动 多媒体等 第三章核酸化学 4 讲授 互动 多媒体等 第四章酶与辅酶 8 讲授 互动 多媒体等

2 第五章生物氧化 4 讲授 互动 多媒体等 第六章糖类代谢 8 讲授 互动 多媒体等 第七章脂类代谢 4 讲授 互动 多媒体等 第八章蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢 2 讲授 互动 多媒体等 第九章核酸的酶促降解与核苷酸代谢 4 讲授 互动 多媒体等 第十章核酸的生物合成 8 讲授 互动 多媒体等 第十一章蛋白质的生物合成 4 讲授 互动 多媒体等 第十二章代谢联系及其调节 4 讲授 互动 多媒体等 合计 60 * 理论学时包括讨论 习题课等学时 生物化学 课程实验内容设置与教学要求一览表 序号 实验项目名称实验内容教学要求 学时分配 实验类别 实验类型 每组人数 1 凝胶层析法分离血红蛋白 提取血红蛋白, 凝胶层析法分离血红蛋白, 分光光度法检测蛋白 1. 了解血红蛋白的提取 分离纯化的方法 2. 理解凝胶过滤柱层析的原理 3. 掌握凝胶过滤柱层析的操作技术 12 必做 综合性 2 人 1. 了解电泳的类型和应用 2 血清蛋白的聚丙烯酰胺凝胶电泳 制胶 灌胶 点样 电泳 染色及脱色等 2. 熟悉用凝胶电泳分离蛋白质的染色方法 3. 掌握实验原理和全部操 8 必 综合性 2 人 作过程 做 1. 了解氨基酸 Rf 值的正确 3 纸上层析法分离氨基酸 点样 平衡 展层及染色等 测量方法 2. 理解纸上层析法分离氨基酸的原理 3. 掌握纸上层析法分离氨 4 必做 验证性 2 人 基酸的操作方法 4 血清蛋白醋酸纤维电泳 点样 电泳 染色及脱色等 1. 了解测定血清蛋白质中的相对含量 2. 掌握电泳法分离蛋白质的原理和技术 4 必做 验证性 1 人

3 1. 了解 RNA 的组成 5 酵母 RNA 的提取和组分鉴定 提取 RNA, 水解及鉴定核苷酸的各组分 2. 理解 RNA 组份鉴定的原理及操作过程 3. 掌握酵母 RNA 提取的原 4 必做 验证性 2 人 理及方法 1. 了解面粉中糖的种类及 6 面粉中还原糖和总糖的测定 (3,5- 二硝基水杨酸比色法 ) 还原糖的总糖的提取, 标准曲线的制作及糖含量的测定 含量 2 理解还原糖和总糖测定的基本原理 2. 掌握比色法测定还原糖的操作方法和分光光度 4 必做 验证性 2 人 计的使用 1. 了解 SOD 的性质及应用 2. 理解大蒜 SOD 酶的提取 7 大蒜 SOD 的提取分离与总抗氧化活性测定 提取分离大蒜中的 SOD 及总抗氧化活性的测定 与纯化的方法及原理 3. 掌握总抗氧化活性的测定方法及原理 4 必做 综合性 2 人 4. 掌握分光光度计及离心 机的使用方法 合计 40 四 教学内容和教学要求第一章绪论 (2 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解生物化学的发展简史 地位与作用 ; 理解生物化学的含义, 任务和主要内容 ; 掌握生物化学的学习方法, 激发学生的学习兴趣 熟悉生物化学的含义 主要内容和生物化学发展史 ; 明确生物化学在各专业中的地位和作用教学难点 : 生物化学的含义 主要内容, 与相近学科研究内容的区别 ( 三 ) 教学内容 1. 生物化学的含义 任务和主要内容 2. 生物化学的发展史及其地位和作用 3. 生物化学与各专业课之间的关系 4. 生物化学的学习方法本章习题要点 : 1. 生物化学的含义 主要内容是什么?

4 2. 简述生物化学发展简史 第二章蛋白质化学 (8 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定 ; 理解氨基酸 蛋白质的理化性质及分离鉴定方法 ; 掌握蛋白质的概念和化学组成 蛋白质的基本结构单位 氨基酸的分类及结构 蛋白质结构层次的内容和特点 1. 蛋白质的元素组成及其特点 2. 蛋白质基本组成单位 氨基酸的结构特点 分类 理化性质 3. 肽的组成及结构特点 4. 蛋白质分子的基本结构 ( 一级结构 ) 二级结构(α- 螺旋 β- 折叠 β- 转角 无规则卷曲 ) 超二级结构 结构域 三级结构 四级结构的概念, 各种结构的组成方式 特点 5. 蛋白质结构与功能的关系 6. 蛋白质的两性电离 胶体 变性 沉淀 凝固 紫外吸收的性质, 蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理教学难点 : 1. 蛋白质基本组成单位 氨基酸的结构特点 分类 理化性质 2. 肽 肽键 氨基酸残基 氨基末端 羧基末端等概念 3. 蛋白质分子的基本结构 4. 蛋白质的理化性质 ( 三 ) 教学内容第一节蛋白质的化学概念 1. 蛋白质是生命的物质基础 2. 蛋白质的形状 功能 组成 溶解度第二节蛋白质的分类 1. 根据分子形状分类 2. 根据组成和溶解度分类 3. 根据功能分类第三节蛋白质的化学组成 1. 蛋白质的元素组成 2. 组成蛋白质的 20 种氨基酸的结构 命名 分类 缩写符号 3. 氨基酸的理化性质 : 两性解离与等电点 吸收光谱 茚三酮反应 Sanger 反应 Edman 反应等性质第四节蛋白质的结构 1. 蛋白质的一级结构

5 蛋白质的一级结构基本连接方式氨基酸排列顺序蛋白质一级结构测定原理与方法 2. 蛋白质二级结构及超二级结构 结构域 3. 蛋白质三级 四级结构 4. 蛋白质分子中的重要化学键第五节蛋白质的重要性质 1. 胶体性质 两性解离与等电点 2. 变性与复性 沉淀作用 3. 紫外吸收, 呈色反应第六节蛋白质结构与功能 1. 蛋白质一级结构与空间结构的关系 2. 一级结构与功能的关系一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同 ( 镰刀型细胞贫血症 ) 同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化 3. 蛋白质的空间结构与功能胰岛素的结构与功能血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能本章习题要点 : 1. 如何计算氨基酸的 pi 2. 什么是蛋白质的一 二 三 四级结构? 3. 维持蛋白质空间结构的作用力有哪些? 4. 简述蛋白质结构与功能之间的关系 5. 解释 α- 螺旋 β- 折叠 β- 转角 无规则卷曲 超二级结构 结构域的含义 第三章核酸化学 (4 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解 DNA 的一级结构测定 核酸的分离纯化及鉴定方法 ; 理解核酸的理化性质, 核酸的变性 复性和杂交 ; 掌握核酸的化学组成 ;DNA 的分子结构及生物学意义,RNA 的种类及结构 1. 核酸的化学组成 分类 命名 2. 核酸的一级结构 3. DNA 的空间结构,DNA 双螺旋结构模型的要点及 DNA 的功能 4. RNA 的分类 结构及各类 RNA 的结构与功能 5. DNA 的变性 复性的概念, 变性 复性 DNA 的特点 ; 分子杂交的原理 方法及应用

6 教学难点 : 1. DNA 的空间结构,DNA 双螺旋结构模型的要点及 DNA 的功能 2. RNA 的分类 结构及各类 RNA 的结构与功能 3. DNA 的变性 复性的概念, 变性 复性 DNA 的特点 ( 三 ) 教学内容第一节核酸的种类 分布和组成 1. 碱基的结构与种类 : 嘌呤碱 嘧啶碱和一些稀有碱基 2. 核糖的结构和种类 3. 核苷的结构和主要核苷 4. 核苷酸的结构 5. 核苷酸的生物学功能 : 构成 DNA 和 RNA; 细胞中的携能核苷酸 :ATP 和 ADP; 细胞通讯的媒介 ( 第二信使 ):camp cgmp ; 核苷酸是多种辅酶的组成成分 6. 多核苷酸链的简单表示第二节核酸的结构 1. 核酸的一级结构 2. 核酸的二 三级结构 ;DNA 的双螺旋结构 3. RNA 的二 三级结构第三节核酸性质 1. 分子大小 溶解性 2. 紫外吸收光谱 3. 变性 复性 4. 分离提纯第四节核酸的生物学功能 1. DNA 和 RNA 与遗传信息的传递关系 2. 核酸与蛋白质生物合成之间的关系本章习题要点 : 1. 比较 DNA 和 RNA 在化学结构的区别 2. DNA 双螺旋结构模型有哪些基本要点? 3. DNA 的变性 复性的 增色效应 Tm 值第四章酶与辅酶 (8 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解酶的命名 分类 酶活性的调节, 酶的分离纯化和活力测定 ; 理解酶促反应动力学 ; 掌握酶的化学本质 组成 酶反应特点, 酶活力的概念和影响酶活力的因素,B 族维生素及其在体内的活性形式 ( 辅酶形式 ) 和维生素 A D C 的生理功能

7 1. 酶的结构与功能 : 包括酶的分子组成 ( 单体酶 寡聚酶 多酶复合体 多功能酶 单纯酶 结合酶 ), 酶的活性中心, 必需基团, 酶作用机制 高效性与特异性 2. 酶促反应的特点, 酶促反应的机制 ; 米氏常数 米氏方程以及米氏方程的应用 3. 酶促反应速度的影响因素 : 底物浓度 酶浓度 最适温度 最适 ph 抑制剂 激活剂, 不可逆抑制作用的作用方式与作用结果, 可逆性抑制作用的类型 作用原理及作用结果 4. 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制的特点与作用机制 5. 酶的别构调节, 酶的共价修饰调节, 酶原与酶原激活及其生理意义, 同工酶 6. 理解什么是维生素, 维生素与辅酶的关系 7. 掌握维生素的 B1 B2 B3 B5 作为辅酶的结构 功能基团 生理功能,B6 B7 B11 B12 和 VC 的结构特点和生理功能, 脂溶性维生素 A D E K 的生理功能与缺乏病. 教学难点 : 1. 酶的活性中心, 必需基团, 酶作用机制 高效性与特异性 2. 酶促反应的机制 米氏常数 米氏方程 3. 酶促反应速度的影响因素 4. 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制的特点与作用机制 5. 维生素的 B1 B2 B3 B5 B6 B7 B11 B12 和 VC 的结构特点和生理功能 6. 脂溶性维生素 A D E K 的生理功能与缺乏病 ( 三 ) 教学内容第一节酶的概念 命名和分类 1. 酶是生物催化剂 2. 酶的命名 : 习惯命名法 国际系统命名法 3. 酶的国际系统分类法 : 六大类酶催化的反应及特征 4. 酶的分类 : 简单酶类 结合酶类 5. 辅酶与辅基第二节酶的催化特点及酶的组成 1. 酶催化的特征 : 催化效率高 酶易失活 在体内, 酶活性受调节控制 2. 酶的催化作用具有高度专一性 : 底物专一性, 立体异构专一性等 3. 酶专一性的几种假说 : 锁钥学说, 诱导契合学说, 三点附着学说第三节酶的作用机理 1. 酶的活性中心 2. 酸与底物分子的结合 3. 降低分子活化能的因素 4. 酶原及酶原激活第四节酶的反应速度及影响反应速度的因素 1. 酶浓度的影响 2. 底物浓度的影响 ( 米氏方程 )

8 3. ph 的影响 4. 温度的影响 5. 激活剂的影响 6. 抑制剂的影响第五节酶活力的测定 1. 酶分离纯化的一般原则 2. 酶活力与测定第六节同工酶 变构酶 诱导酶 多酶体系 1. 同工酶 2. 别构调节和别构酶 3. 酶的共价调节 4. 核酶 5. 抗体酶第七节辅酶的概述 1. 什么是维生素 2. 维生素的分类 3. 维生素的功能及分布第八节水溶性维生素 : 1. 维生素 C 2. 硫辛酸 3. 维生素 B1 与焦磷酸硫胺素 4. 维生素 B2 与 FMN FAD 5. 维生素 B3 与辅酶 A 6. 维生素 B5 与 NAD NADP 7. 维生素 B6 与磷酸吡哆醛 8. 维生素 B7 生物素 9. 维生素 B9 与四氢叶酸 10. 维生素 B12 与钴胺素第九节脂溶性维生素 1. 维生素 A 2. 维生素 D 3. 维生素 K 4. 维生素 E 本章习题要点 : 1. 根据酶作用的特点可把酶的专一性分为几类? 2. 影响酶促反应速度的因素有哪些? 3. 抑制剂的类型及作用特点有哪些? 4. 何谓米氏常数 米氏方程? 简述米氏常数的含义

9 5. 如何区别竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制? 6. 诱导契合学说 中间产物学说 同工酶 变构酶的概念 7. 简述 B1 B2 B3 B5 生理功能 功能基团与缺乏病 8. 简述 B6 B7 B11 B12 和 VC 的结构特点和生理功能与缺乏病 9. 简述 A D E K 的生理功能与缺乏病 第五章生物氧化 (4 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解生物体系与化学体系的不同与相同之处 非线粒体氧化体系 ; 理解高能化合物的概念及在生物换能过程中的重要作用及其意义,ATP 的结构 功能及意义 ; 掌握以下内容 :(1) 生物氧化的基本概念及生物氧化的特点 ; (2) 电子传递链的概念与各个电子传递体的结构 功能及特点 ; (3) 电子传递抑制剂 氧化磷酸化抑制剂和解偶联剂的相同与不同之处 ;(4) 氧化磷酸化机制及解偶联机制 胞液中 NADH 进入线粒体的机制 1. 生物氧化的概念 2. ATP 的生成方式 ATP 的生理作用 ATP 的利用与储存 3. 氧化磷酸化的概念, 呼吸链的主要组成成分 功能作用,NADH 呼吸链和 FADH2 呼吸链中的电子传递顺序 氧化与磷酸化的偶联以及呼吸链的抑制作用 4. α- 磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用 5. 影响氧化磷酸化的因素教学难点 : 1. 呼吸链的主要组成成分 功能作用 2. NADH 呼吸链和 FADH2 呼吸链中的电子传递顺序 3. 氧化与磷酸化的偶联以及呼吸链的抑制作用 4. α- 磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用 5. 影响氧化磷酸化的因素 ( 三 ) 教学内容第一节生物氧化概述 1. 生物氧化概念 2. 生物氧化特点 3. 高能磷酸化合物概念及其种类第二节电子传递链 ( 呼吸链 ) 1. 概念 2. 呼吸链的组成成分 3. 两条重要呼吸链 4. 呼吸链抑制作用与抑制剂第三节 ATP 的生成

10 1. 概念及类型 2. 偶联部位 解偶联剂 3. 底物磷酸化 氧化磷酸化 氧化磷酸化的作用机理 4. 线粒体穿梭系统第四节非线粒体氧化体系 1. 微粒体氧化体系 2. 过氧化氢酶与过氧化物酶 3. 超氧化物歧化酶本章习题要点 : 1. 简述生物氧化的概念及其特点 2. 简述两条主要呼吸链的异同点 3. 什么是磷 / 氧比 (P/O 比 )? 4. 呼吸链的抑制剂及其抑制部位是什么? 5. 简述 α- 磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用方式 第六章糖类代谢 (8 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解糖的概念 分类及其生物学功能 血糖水平及其调节 ; 理解代谢途径的特点及限速反应 限速酶等 ; 掌握重要分解代谢途径 :(1) 糖酵解 三羧酸循环 磷酸戊糖途径及乙醛酸循环途径的各个反应步骤及其催化反应的酶 ; (2) 糖的异生作用及生理意义, 以及糖异生作用的前体 途径和调节 ; (3) 糖异生和酵解两条相反途径的协同调控机理及其生理意义 ;(4) 糖原的合成与分解途径中的各步反应以及催化反应酶 1. 糖酵解的反应过程 限速酶 ( 限速步骤 ) 能量计算 生理意义 调控 2. 三羧酸循环的反应过程 特点 限速酶 ( 限速步骤 ) ATP 的生成 调控 3. 磷酸戊糖途径的反应特点 关键酶 调控 生理意义 4. 糖原合成与分解过程 5. 糖异生途径的反应过程与四种关键酶教学难点 : 1. 糖酵解的反应过程 限速酶 ( 限速步骤 ) 能量计算 调控 2. 三羧酸循环的反应过程 特点 限速酶 ( 限速步骤 ) 调控 3. 磷酸戊糖途径的关键酶 调节及生理意义 4. 糖原合成与分解过程 5. 糖异生途径的反应过程与四种关键酶 ( 三 ) 教学内容第一节糖的概述 1. 糖的概念

11 2. 糖的分类 3. 糖的生理功能第二节双糖 多糖的酶促降解 1. 蔗糖 麦芽糖 乳糖的酶促降解 2. 淀粉 ( 糖原 ) 的酶促降解第三节糖酵解 1. 概念 2. 化学历程 3. 特点 4. 生理意义 5. 丙酮酸的去路第四节三羧酸循环 1. 概念 2. 丙酮酸氧化为乙酰 CoA 3. 三羧酸循环化学历程 特点 能量计算 4. 三羧酸循环调控 5. 生物学意义第五节磷酸戊糖途径 1. 反应历程 2. 生物学意义 3. 调控第六节单糖的生物合成 1. 糖异生途径第七节蔗糖和多糖的生物合成 1. 糖核苷酸的作用 2. 蔗糖的生物合成 3. 淀粉 ( 糖原 ) 的合成 4. 纤维素的生物合成第八节血糖 1. 血糖的来源与去路 2. 血糖的调节 3. 糖代谢的紊乱 本章习题要点 : 1. 糖酵解的特点与生理意义是什么? 2. 简述三羧酸循环的反应过程 限速酶 能量计算 特点与生理意义 3. 简述三羧酸循环在生物体代谢中的作用和地位 4. 磷酸戊糖途径特点与生理意义是什么?

12 5. 糖异生途径中的关键酶及生理意义时什么? 6. 简述 UDPG 在糖合成中的作用 第七章脂类代谢 (4 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解以下内容 :(1) 脂类的分类 结构 功能等 ;(2) 磷脂和鞘脂的基本结构 种类 功能及生理意义 ;(3) 胆固醇的结构 功能 ; 理解脂类代谢的重要生理学意义 ; 掌握以下内容 :(1) 甘油三酯和脂肪酸分解代谢途径中的各步反应和催化反应的酶 (2) 脂肪酸分解代谢途径中关键酶的调节 ;(3) 酮体的产生与利用 ;(4) 饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸的合成途径 ;(5) 必需脂肪酸的概念和种类 名称 1. 脂肪的合成部位 原料及基本过程 2. 脂酸的 β- 氧化反应过程 限速酶 能量的生成 3. 酮体的生成和利用 4. 软脂酸的合成部位 合成原料 合成酶系及反应过程教学难点 : 1. 脂酸的 β- 氧化反应过程 限速酶 能量的生成 2. 软脂酸的合成部位 合成原料 合成酶系及反应过程 ( 三 ) 教学内容第一节脂肪的分解代谢 1. 脂肪的酶促水解 2. 甘油的降解与转化 3. 脂肪酸的氧化分解 :β- 氧化过程 生理意义,α- 氧化,ω- 氧化, 奇数碳原子氧化, 不饱和脂肪酸的氧化 4. 酮体的生成与利用第二节脂肪的生物合成 1. 脂肪酸的生物合成过程 2. 不饱和脂肪酸的生物合成 3. 脂肪的生物合成 4. 激素对脂肪合成的调节第三节类脂代谢 1. 磷脂的代谢 2. 胆固醇的生物合成与转化 3. 脂类代谢的紊乱本章习题要点 : 1. 说明脂酰 CoA 穿过线粒体内膜进入线粒体基质的机制

13 2. 脂肪酸合成酶系的组成及作用机理是什么? 3. 试比较脂肪酸的 β- 氧化循环与 TCA 循环中哪些反应顺序相类似 4. 试比较脂肪酸合成过程与脂肪酸 β- 氧化过程有哪些不同? 5. 简述酮体产生和利用的生化机制 第八章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢 (2 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解个别氨基酸代谢 ; 理解蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的重要生理学意义 ; 掌握以下内容 :(1) 氨基酸分解代谢的基本反应和氨的转运 尿素的合成与排泄 ;(2) 氨基酸碳架氧化的基本规律 ;(3) 鸟氨酸循环的调节和生理意义 1. 氨基酸的脱氨基作用方式及作用机制, 联合脱氨基作用 2. α- 酮酸的代谢方式 3. 氨代谢去路及尿素循环 4. 一碳单位代谢的概念 过程与四氢叶酸的关系教学难点 : 1. 氨基酸的脱氨基作用方式及作用机制 2. α- 酮酸的代谢方式 3. 尿素循环 ( 三 ) 教学内容第一节蛋白质的酶促降解 1. 蛋白酶 2. 肽酶第三节氨基酸的分解代谢 1. 脱氨基作用 : 氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨基作用 2. 脱羧基作用 3. 氨的代谢 酰胺的生成 4. α- 酮酸的代谢第四节个别氨基酸代谢与生物合成 1. 一碳单位代谢 2. 芳香性氨基酸的代谢 3. 氨基酸的生物合成本章习题要点 : 1. 体内氨基酸脱氨作用的主要方式有哪些? 有何生理意义? 2. 简述鸟氨酸循环的特点与生理意义

14 3. 氨基酸脱氨基以后产生的 α- 酮酸有哪些代谢去路? 4. 氨基酸脱氨基以后产生的氨有哪些代谢去路? 第九章核酸的酶促降解与核苷酸代谢 (4 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解核酸的酶促降解及核苷酸代谢的生物学意义 ; 理解核酸的酶促降解及核苷酸代谢的过程 ; 掌握以下内容 :(1) 核苷酸及嘌呤碱和嘧啶碱的分解代谢途径和调节 ;(2) 核苷酸及嘌呤碱和嘧啶碱的合成代谢途径及调节 ;(3) 嘌呤和嘧啶环中各原子的来源 ;(4) 从头合成和补救途径的区别以及代谢病 痛风 产生的原因 1. 核酸的酶促降解, 限制性内切酶 2. 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸的分解代谢 3. 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸从头合成途径 特点 调节因素, 补救合成途径及其生理意义, 核苷酸的相互转变 4. 脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成教学难点 : 1. 核酸的酶促降解 2. 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸的分解及合成代谢 ( 三 ) 教学内容第一节核酸的酶促降解 1. 核酸外切酶 2. 核酸内切酶 3. 限制性内切酶第二节核苷酸的降解 1. 核苷酸的降解 2. 嘌呤的降解 3. 嘧啶的降解第三节核糖核苷酸的合成代谢 1. 核糖核苷酸的生物合成 2. 脱氧核糖核苷酸的生物合成 3. 核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸本章习题要点 : 1. 合成嘌呤环的元素原子来源是什么? 2. 合成嘧啶环的元素原子来源是什么? 3. 脱氧核苷酸是如何生成的, 说明催化该过程酶的作用机理 4. 何为核苷酸合成的补救途径, 有哪些补救酶

15 5. 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸合成的主要区别是什么第十章核酸的生物合成 (8 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解重组 DNA 技术相关概念 基本原理和基本流程 ; 理解核酸生物合成的重要特点 ; 掌握以下内容 :(1)DNA 复制 修复 突变的基本概念 ;(2)DNA 复制的一般规律及 DNA 聚合酶的结构 种类和复制过程 ;(3) DNA 修复的类型 ;(4)RNA 的合成过程和 RNA 聚合酶的结构组成, 活性调节 ;(5) 真核生物 RNA 聚合酶与原核生物 RNA 聚合酶的差别 ;(6) 真核生物 mrna 的修饰和剪接方式 ;(7) 逆转录与逆转录酶的概念 1. 生物学中心法则 2. 半保留复制的特点 意义 3. DNA 聚合酶的种类和作用 : 解螺旋酶 DNA 拓扑异构酶 单链 DNA 结合蛋白 DNA 连接酶 引物酶 引发体的作用 4. 逆转录的概念 过程 逆转录酶的功能 5. 转录模板的特点 转录特性, 转录过程 ; 真核生物转录后的加工修饰教学难点 : 1. 半保留复制的特点 2. DNA 聚合酶的种类和作用 3. 转录特性, 转录过程, 真核生物转录后的加工修饰 4. 逆转录过程 ( 三 ) 教学内容第一节中心法则 1. 主要内容 2. 中心法则的修正 3. 中心法则的意义第二节 DNA 的生物合成 1. DNA 复制 2. 半保留复制 3. DNA 复制过程中的酶 4. DNA 的半不连续复制 ( 冈奇片段的合成 ) 5. 逆转录 6. 基因突变与 DNA 损伤与修复第三节 RNA 的生物合成 1. (RNA 的生物合成 ) 转录 2. RNA 转录后加工

16 3. RNA 的复制第四节基因工程简介 1. 概念 2. 操作步骤 3. 应用前景本章习题要点 : 1. 何谓 DNA 的半保留复制,DNA 的复制过程可分为哪几个阶段, 其主要特点是什么? 2. RNA 生物合成由哪几个阶段组成? 3. 真核生物 mrna 前体转录后的加工包括哪些内容? 4. DNA 的半不连续复制包括哪几个过程? 5. 生物体对 DNA 损伤的修复存在哪几种修复系统? 第十一章蛋白质的生物合成 (4 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解蛋白质的生物合成的特点 ; 理解氨酰 trna 合成酶对 trna 的识别和校对功能 ; 掌握以下内容 :(1) 遗传密码的重要特点 ;(2)tRNA 对密码子的识别及阅读框的概念 ;(3) 蛋白质合成过程及核糖体结构 1. 参与蛋白质生物合成的物质及其作用 2. 遗传密码的特点 3. 蛋白质生物合成过程教学难点 : 1. 蛋白质生物合成过程 2. 氨酰 trna 合成酶对 trna 的识别和校对功能 ( 三 ) 教学内容第一节蛋白质合成体系的组成 1. 参与蛋白质合成的三种 RNA 2. 遗传密码第二节蛋白质合成过程 1. 氨基酸的活化 2. 肽链合成的起始 3. 肽链合成的延伸 4. 肽链合成的终止与释放 5. 真核细胞的蛋白质生物合成 6. 蛋白质合成后的加工

17 本章习题要点 : 1. 蛋白质生物合成体系由哪些物质组成, 它们各有何作用? 2. 试述原核生物蛋白质合成后多肽链的加工修饰主要有哪些内容? 3. 密码子的简并性与变偶性各指什么? 4. 核糖体的基本结构与功能有哪些? 第十二章代谢调节 (4 学时 ) ( 一 ) 教学要求通过本章内容的学习, 使学生了解激素的调节 ; 理解核酸代谢与糖 脂 蛋白质代谢的相互联系以及酶含量的调节与操纵子学说 ; 掌握代谢酶水平的调节 1. 核酸代谢与糖 脂 蛋白质代谢的相互联系 2. 酶水平的调节 3. 酶含量的调节与操纵子学说 4. 激素的调节教学难点 : 1. 核酸代谢与糖 脂 蛋白质代谢的相互联系 2. 酶水平的调节 3. 操纵子学说 ( 三 ) 教学内容第一节物质代谢的相互联系 : 1. 糖代谢与脂代谢的相互联系 2. 糖代谢与蛋白质代谢的相互联系 3. 脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系 4. 核酸代谢与糖 脂 蛋白质代谢的相互联系第二节代谢调节 1. 细胞的区域化调节 2. 酶水平的调节 3. 酶含量的调节第三节激素的调节 1. 概念 2. 膜上受体的调节 3. 膜内受体的调节第四节基因表达调控 1. 原核和真核生物基因组 2. 原核生物的基因表达调控 3. 真核生物的基因表达调控

18 本章习题要点 : 1. 酶活性的调节是通过几种方式实现的? 2. 反馈调节模式有几种, 分别用图示说明? 3. 何谓操纵子, 根据操纵子模型说明酶合成的诱导和阻遏过程 五 教学方法或手段注重启发与引导, 采用讲授法, 利用多媒体 CAI 课件 教具 网络等形式开展教学, 注重教学方法 教学手段的现代化, 充分调动学生的学习积极性 实验课采用讲解 示范操作等方式进行, 提高学生的实验课操作技能和实践动手能力 六 考核方式及评价要求本课程采用平时考查与期末考试相结合的考核方法 平时考查成绩占 30%, 考察学生平时对课程学习的状况 ( 包括出勤 课堂表现 实验操作 实验报告等 ) 期末考试成绩占 70%, 采用从试题库抽取试卷进行闭卷笔试, 命题覆盖整个教学内容, 并突出重点, 题型灵活多变, 难易适中, 着重考查学生对基本理论的掌握, 突出对学生综合分析问题 解决问题能力的考核 七 教材及教学主要参考书推荐教材 : 生物化学, 杨志敏主编, 高等教育出版社,2015 年 7 月第 3 版 生物化学实验, 杨志敏主编, 高等教育出版社,2015 年 7 月第 1 版 生物化学实验教程, 周正义主编, 科学出版社,2012 年 7 月第 1 版 参考书目 : 生物化学, 周正义张群主编, 科学出版社,2013 年 4 月第 1 版 基础生物化学, 赵武玲主编, 中国农业出版社,2013 年 8 月第 2 版 生物化学, 王镜岩主编, 高等教育出版社,2002 年 10 月第 2 版 生物化学, 刘祥云蔡马主编, 中国农业出版社,2010 年 8 月第 3 版 现代生物化学, 黄熙泰于自然主编, 化学工业出版社,2005 年 10 月第 2 版 生物化学, 周爱儒主编, 人民卫生出版社,2004 年 05 月第 6 版 Principles of Biochemistry, David L Nelson Michael M. Cox, 5th ed. W.H.FREEMAN AND COMPANY, 大纲制定人 : 大纲审定人 : 周成 王松华 制定时间 :

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