Microsoft PowerPoint Enzyme and kinetics
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- 侈饶 怀
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1 生物化学 第四章 酶 Enzyme
2 的应磨粉去糠打碎酶Discovering Enzyme (1991) p.22 麦芽萌发浸润 用比酶的研究具有更长的历史成酒发酵装瓶
3 生物化学的产生 生物化学是在解决 Liebig 和 Pasteur 关于发酵本质的著名论中产生的 巴斯德 (Pasteur) 李比希 (Leibig)
4 酶的发现 巴克纳 (Buchner) 兄弟发现磨碎的酵母细菌或无细胞酵母抽提液也能和酵母细菌一样, 将糖转变成酒精和二氧化碳, 这样才把争论统一起来 当时认为引起发酵的是酵母细胞中一种叫酵素的物质, 现在称为酶 (Enzyme)
5 Discovering Enzyme (1991) p.82 Sumner 对酵素的发现有重大贡献 进行酶反应的试管 Sumner 温度 Urease crystal(1926) 时间
6 第一节酶学概论 一 酶的概念及其作用特点 酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子, 包括蛋白质及核酸 酶是一类具有高效率 高度专一性 活性可调节的生物催化剂
7 反应能量变化无酶时所需能量1 酶可降低所催化反应的活化能 S ES S T ES T EP P 反应进行方向 有酶时所需能量较低T = Transition state Adapted from Alberts et al (2002) Molecular Biology of the Cell (4e) p.166
8 2 酶与非生物催化剂的共性 : 1 催化效率高, 用量少 ( 细胞中含量低 ) 2 加快反应速度但不改变化学反应平衡点 ( 不改变平衡常数 ) 3 降低反应活化能 活化能 : 在一定的温度下,1mol 分子全部进入其活化态所需要的自由能 4 反应前后自身结构不变
9
10 双氧水裂解 3 酶催化反应的特点 (1) 催化效率更高 ( 高效性 ) 酶催化反应速度是相应的无催化反应的 倍, 并且 2H 2 O 2 2H 2 O + O 2 高出非酶催化反应速度至少几个数量级 1 FeCl 3 1,000 Hemoglobin 1,000,000 Catalase S E P 1,000,000,000 反应速率 Juang RH (2004) BCbasics
11 (2) 专一性高酶对反应的底物和产物都有极高的专一性, 几乎没有副反应发生 (3) 反应条件温和 ( 易失活 ) 常温 常压, 中性 ph 环境 (4) 活性可调节别构调节 酶的共价修饰 酶的合成 活化与降解等 (5) 酶的催化活性需要辅酶 辅基 金属离子
12 Alberts et al (2002) Molecular Biology of the Cell (4e) p.172 酶活性可调节控制 上游反应物 + A B C X Y - Z 下游生成物
13 二 酶的化学本质及其组成 ( 一 ) 酶的化学本质 绝大多数酶是蛋白质 证据 (1) 酸水解的产物是氨基酸, 能被蛋白酶水解失活 ; (2) 具有蛋白质的一切共性, 凡是能使蛋白质变性的因素都能使酶变性 ;( 具有蛋白质的颜色反应 ) 少数酶是 RNA( 核酶 )
14 ( 二 ) 酶的化学组成酶是一类具有催化功能的蛋白质 酶的分类 : 单纯酶类 (simple enzyme): 仅由蛋白质组成 脲酶 溶菌酶 淀粉酶 脂肪酶 核糖核酸酶等复 ( 缀 ) 合酶类 (conjugated enzyme): 复合酶 = 蛋白质 + 非蛋白质成分全酶 = 酶蛋白 ( 脱辅酶 )+ 辅酶 ( 酶因子 ): 超氧化物歧化酶 (Cu 2+ Zn 2+ ) 乳酸脱氢酶 (NAD + )
15 酶的辅助因子主要有金属离子和有机化合物 金属离子 :Fe 2+ Fe 3+ Zn 2+ Cu + Cu 2+ Mn 2+ Mn 3+ Mg 2+ K + Na + Mo 6+ Co 2+ 等 有机化合物 :NAD,NADP,FAD, 生物素, 卟啉等 辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合较松, 可透析除去 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合较紧 Apoenzyme 辅 Prosthetic group Coenzyme 酶蛋白决定酶专一性, 辅助因子决定酶促反应的类型和反应的性质
16 许多酶要加上辅酶 ( 辅基 ) 才有活性 NADH binding domain NADH Gly-3-P Substrate binding domain Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase Kleinsmith & Kish (1995) Principles of Cell and Molecular Biology (2e) p.25
17 三 酶的类型 1 单体酶: 由一条多肽链组成. 分子量较小. 2 寡聚酶: 由几个甚至十几个亚基组成, 亚基可相同也可不同, 亚基间不以共价键相连. 分子量较大. 3 多酶体系: 由几种酶彼此嵌合形成的复合体, 催化一系列反应连续进行. 这类酶复合体分子量很高, 一般在几百万以上 如, 丙酮酸脱氢酶复合体 ( 三种酶, 四种辅酶 ); 脂肪酸合成酶复合体 ( 六种酶, 多种辅酶 )
18 第二节酶的分类与命名 一 酶的命名二 酶的国际系统分类法及编号三 酶的分类四 酶的系统编号
19 一 酶的命名 习惯命名 1. 依据底物来命名 ( 绝大多数酶 ): 蛋白酶 淀粉酶 2. 依据催化反应的性质命名 : 水解酶 转氨酶 3. 结合上述两个原则命名 : 琥珀酸脱氢酶 4. 有时加上酶的来源胃蛋白酶 牛胰凝乳蛋白酶 的习惯命名法不够系统, 不够准确, 难免会出现一酶多名或一名多酶的现象 为此 1961 年国际酶学委员会 (Enzyme Commission, EC) 提出了系统命名法
20 系统命名 一 酶的命名 系统名应包括底物名称, 反应性质以及反应名称, 最后加 酶 字 若作用的底物有两种, 则须同时列出, 并用 ":" 将其隔开 ; 若作用物之一为水, 则可略去. 底物的名称必须确切,L,D 型及 a,b 型均应列出.
21 二 酶的国际系统分类法及编号 (EC 编号 ) 根据酶所催化反应的性质, 由酶学委员会规定, 将酶分为六大类 : 1 氧化还原酶类:A.2H + B=A + B.2H 2 移换酶类: A.X + B=A + B.X 3 水解酶类: A-B + H 2 O=A.H + B.OH 4 裂合酶类: A-B=A + B 5 异构酶类: A=B 6 合成酶类: A + B + ATP=A-B + ADP + Pi
22 1. 氧化还原酶类 : 催化氧化还原反应通式 :AH 2 +B BH 2 +A 其中 :A 为质子供体,B 为质子受体如 : 乳酸脱氢酶催化的反应 : 乳酸 +NAD + 丙酮酸 +NADH 2 2. 转移酶类 : 催化底物之间基团的转移反应. 通式 :AR+B BR+A 其中 :R 为转移基团,R 不为 2H 如 : 己糖激酶 转氨酶 脂酰转移酶 糖基转移酶等
23 3. 水解酶类 : 催化底物的水解反应通式 :AB+H 2 O AH+BOH 如 : 淀粉酶, 脂肪酶, 蛋白质酶等 4. 裂合酶类 : 催化底物裂解或缩合反应 ( 可逆 ), 通式 : AB A+B 如 : 醛缩酶, 水合酶, 脱氨酶等
24 5. 异构酶类 : 催化同分异构体底物之间相互转换 通式 :A B 其中 :A B 为同分异构 如 : 磷酸甘油酸变位酶 6 磷酸葡萄糖异构酶等
25 6. 合成酶类 : 也称连接酶类, 催化两种或两种以上化合物合成一种化合物的反应 反应需吸收能量, 通常与 ATP 的分解相偶连,ATP 分解产生能量用于合成反应 通式 :A+B+ATP AB+ADP+Pi 或 A+B AB+AMP+PPi 如 : 乙酰辅酶 A 羧化酶催化的反应 : CH 3 COC 0 A+CO 2 +ATP HOOCCH 2 COC 0 A+AMP+PPi 国际分类的盲区 : 忽略了酶的物种差异和组织差异
26 二 酶的国际系统分类法及编号 (EC 编号 ) 酶的系统编号 根据上述酶的系统分类方法, 国际酶学委员会还对每个酶做了统一编号, 一个酶只有一个编号, 因此不会混淆 酶的系统编号由 EC 加四个阿拉伯数字组成, 每个数字之间以. 隔开
27 二 酶的国际系统分类法及编号 (EC 编号 ) 乙醇脱氢酶 EC 乳酸脱氢酶 EC 苹果酸脱氢酶 EC 第一个数字表示大类 : 氧化还原 第二个数字表示反应基团 : 醇基 第三个数字表示电子受体 :NAD + 或 NADP + 第四个数字表示此酶底物 : 乙醇, 乳酸, 苹果酸
28 第三节酶活力其测定和分离纯化 一 酶活力与酶促反应速度二 酶活力单位三 酶的比活力四 酶活力的测定方法五 酶的分离纯化 p335
29 一 酶活力与酶促反应速度 酶活力 (enzyme activity): 也称酶活性, 是指酶催化一定化学反应的能力 酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度来表示, 两者呈线性关系 酶促反应速度 : 单位时间 单位体积中底物的减少量或产物的增加量 单位 : 浓度 / 单位时间
30 物浓度一 酶活力与酶促反应速度 酶活测定过程底物往往是过量的, 底物的减少量只占总量的极小部分, 不易测准 相反产物从无到有, 只要测定方法足够灵敏, 就可以准确测定 在实际酶活测定中一般以产物的增加量为准 产斜率 = 浓度 / 时间 =v 时间 研究酶促反应速度, 以酶促反应的初速度为准 ( 底物消耗 5%)
31 二 酶的活力单位 (U, activity unit) 酶活力单位是根据某种酶在最适条件下, 单位时间内被 酶作用的底物的减小量或产物的生成量来规定的. 为了便于比较和统一活力标准,1961 年国际酶学委员 会曾作过统一的规定 : 在标准条件下, 一分钟内催化 1 微 摩尔底物转化的酶量定义为一个酶活力单位, 亦即国际 单位 (IU). 1IU= 1μmol /min
32 三 酶的比活力 (Specific activity) 比活力 (SA): 每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数 单位 :U/mg 蛋白质 酶的比活力是分析酶的含量与纯度的重要指标
33 四 酶的活力单位, 比活力的计算实例 1 克酶制剂稀释至 1000 毫升, 取 0.5 毫升加入到 20 毫升 2% 的淀粉溶液中, 在 30 度,pH=6.0 的最适条件下, 进行酶解反应,10 分钟后, 溶液与碘不起反应 求该淀粉酶剂的活力单位数 酶活力单位定义 :1 活力单位 = 水解 1 克淀粉 / 小时的酶量 1 活力单位 = 水解 1 毫升 2% 的淀粉 / 小时的酶量解 : 毫升酶制剂所含的活力单位数 =20 克酶制剂所含的活力单位数 =2.4/0.5*1000=4800(u) 毫升酶液中所含的活力单位数 =20/10/60=120(u) 1 克酶制剂中所含的活力单位数 =120/0.5*1000=240000(u)
34 四 酶的活力单位, 比活力的计算实例 若将淀粉酶制剂进行凯氏定氮测得其含氮量为 :0.5 克 的样品中含氮 克, 求该酶的比活力 (Specific Activity,SA) 解 : 由题意知,1 克酶制剂的含氮量为 克, 则其酶蛋白的含量为 : 0.146*6.25=0.9 克 则此酶的比活力为 : SA=4800/900=533(u/mg 酶蛋白 ) SA=240000/900=267(u/mg 酶蛋白 )
35 五 酶活力的测定方法 p336 分光光度法 (Spectrophotometry) 利用底物和产物在紫外或可见光部分的光吸收的不同, 选择一适当的波长, 测定反应过程中反应进行的情况 荧光法 (Fluorometry) 根据底物或产物的荧光性质的差别来进行测定 同位素法用放射性同位素的底物 电化学法 (Electrochemical method) 常用 ph 测定法, 跟踪反应过程中 H + 变化的情况
36 六 酶的分离纯化 酶的分离纯是酶学研究的基础 酶的分离纯化即蛋白质的分离纯化 : 包括酶制剂的浓缩 与纯化 判断分离提纯方法的优劣的两个指标 : 总活力的回收, 比活力提高的倍数 选材破碎抽提 保 存 结 晶 分离纯化 低温下进行!
37 六 酶的分离纯化 某一个酶的分离纯化分为 4 步 步 骤 总活力 (U) 总蛋白质 (mg) 比活力 (U/mg) 6/20 4/10 3/5 2/2 酶的提纯过程中, 总蛋白减少, 总活力减少, 比活力增高 酶的纯化倍数 : 每一步比活力第一步比活力 每一步总活力第一步总活力 酶的回收率 : 100%
38 七 核酶 Ribozyme( 具有催化能力的核酸 ) Altman, Cech (1989) 有些 RNA 可具有催化能力 Tetrahymana thermophila 四膜虫 rrna 含有 intron 其 intron 可自行催化切除 (no protein!) 切下来的 intron 可再进行催化反应 ( 要认定专一性序列 ) Juang RH (2004) BCbasics
39 八 酶工程 酶工程是将酶学原理与化学工程技术及基因重组技术有机结合而形成的新型应用技术, 是生物工程的支柱 酶的应用与新酶开发采用方法 : 化学方法 ( 化学酶工程 ): 对酶的化学修饰或固定化处理, 改善酶的性质以提高酶的效率和降低成本 基因重组技术 ( 生物酶工程 ): 生产对酶以及对基因进行修饰或设计新基因 生产性能稳定, 具有新的生物活性及催化效率更高的酶
40 第四节酶促反应动力学 ( 一 ) 一 底物浓度对酶反应速度的影响二 米氏公式的导出三 米氏方程的讨论四 米氏常数的求法五 多底物的酶促反应动力学
41 一 底物浓度对酶促反应速度的影S + E 2 定酶的浓度在固定时间内反响 P 60 生成 40 物浓 20 度 0 ( 固应) 基质浓度 μmole ( 单底物酶促反应 ) Juang RH (2004) BCbasics
42 酶的底物饱合现象 中间络合物学说 酶与底物先络合成一个中间产物, 然后中间产物进一步分解成产物和游离的酶 酶催化剂 E + S K 1 K 2 ES 3 K P + E 非酶催化剂 S E P 中间产物假说证据 : p 356
43 Nelson & Cox (2000) Lehninger Principles of Biochemistry (3e) p.258 Michaelis 与 Menten 提出酶催化动力学 Michaelis Menten 1913 年
44 二 米氏方程的导出 1 根据酶反应的中间复合物学说: 假定 E+S ES 迅速建立平衡, 底物浓度远远大于酶浓度下,K 3 <<K 2 即 K 3 反应特别慢, 可以忽略不计 E + S K 1 K 2 ES 3 K P + E V = V max*[ S] Ks+ [ S] Ks 为底物解离常数 ( 底物常数 ) Ks = k k 2 1 = ([ E] [ ES]) [ S] [ ES]
45 1925 年 Briggs 和 Haldane 提出稳态理论 米氏推导酶促反应速度公式时, 认为 [ES] 的积累是快速平衡的结果, 而没有考虑 ES E+P 这一步 而 Briggs 认为应当考虑这一步, 因为并不总是 K 3 <<K 2, ES E+P 这一步也可能速度很快, 这时,E,S 和 ES 将不能处于一个平衡状态 布氏提出稳态理论 E E + E S S + P ES 的生成量与消失量相等, 故平衡时 [ES] 浓度成一稳定状态
46 Steady State 时 ES 的浓度恒定 S P 浓度 E ES 反应时间 Juang RH (2004) BCbasics
47 稳态理论 (Steady State theory) 的假设 Briggs 的酶促反应模型 : k1 E + S ES E + P k2 布氏提出以下假设 : 1. 反应开始时, P = 0, 不足已产生逆反应. 测定酶的反应速度 一般是测定反应的初速度, 即产物浓度变化在 5% 以内的速度. 2. E S0 即反应中 S =. S0 3. 反应开始后, 反应立刻进入恒态状态,ES 浓度处于稳定状态 ES 的形成速度等于其分解速度. k3 k4
48 稳态理论下米氏方程的推导 酶必须先与底物结合 E + S ES k 2 Steady State ES 的生成量 k 1 k 3 (v o ) E + P k 1 [E][S] = k 2 [ES] + k 3 [ES] 由上式出发可推得 Michaelis-Menten 公式 v o = V max [S] K m + [S] [ES] 浓度恒定 等于其消失量 [E 0 ]=[E]+[ES] v o = k 3 [ES] V max = k 3 [E 0 ] [E 0 ] 酶的总量 Juang RH (2004) BCbasics
49 稳态理论下米氏方程的推导 推导 : ES 的生成速度 : k 1 k 3 E + S ES k 2 (v o ) des = k1 E S dt E + P ES 的分解速度 : 包括正向 : ES 负向 : ES k3 k2 E E des - =k2es + k3 dt ES + + P SP 当进入稳态时 : des = dt - des dt 即 : k1 E S = k2 ES + k3 ES = ES k2 + k3
50 稳态理论下米氏方程的推导 又由酶的恒等式 : E0 E ES = + E = E0 - ES 则 : k1 E0 - ES S = ES k2 + k3 整理 : E0 S - ES S = 令 : k2 + k3 k1 k2 +k3 k1 ES = km 则 : E0 S - ES S = km ES E0 S = ES km + S ES = E0 S km + S [E 0 ]=[E]+[ES] v o = k 3 [ES] V max = k 3 [E 0 ] [E 0 ] 酶的总量 v = k3 ES = k3 E0 S km + S 因 : Vmax=k3 E0 故 : v = Vmax S km + S
51 当 [S]<<K m 时 ] [ ] [ ] [ ] max [ max S K K S V S K S V V m m = = + = 当 [S]>>K m 时当 [S]=K m 时 2 ] [ ] [ max max V S K S V V m = + = max max max ] [ ] [ ] [ ] [ V S S V S K S V V m = = + = 米氏方程定量的表达了反应初速度与底物浓度之间的关系与实验结果相符合 三 米氏方程的讨论 1. 米氏方程的意义
52 三 米氏方程的讨论 2 米式方程中各参数的意义 1) Km 的意义 1 物理意义 : 当反应速度达到最大反应速度 (V max ) 的一半时的底物浓度. 2Km 的引伸意义 :K m 是酶学研究中的重要研究数据, 表示了酶的一个基本性质. Km 值是酶的特征常数之一, 与酶的性质有关, 而与酶的浓度无关, 不同的酶, 其 K m 值不同. 对于专一性不强的酶来说对于每一个底物都有一个相应的 K m 值. P359 表 9-1 一些酶的 Km 值
53 三 米氏方程的讨论 K m 与天然底物 K m 最小的底物称该酶的最适底物或天然底物 因为 : K m 愈小 ( 达到 V max 一半所需的底物浓度愈小 ) 表示 V 对 [S] 越灵敏 V 1/2V ma x K m [S]
54 快速平衡假说与稳态平衡假说的实质区别当 K 1 K 2 >>K 3 时, 即 ES P+E 是整个反应平衡中极慢的一步 KS K K K K K Km + = ] [ ] [ ] [ ] max[ max S K S V S K S V V S m + + = 稳态平衡 = 快速平衡 + 慢速平衡 : K K K K K K K + = + 当 ES P+E 极慢 (K 3 /K 1 极小 ) 时, 稳态平衡基本等于快速平衡 K E P K ES K S E 三 米氏方程的讨论
55 三 米氏方程的讨论 Km Ks 与底物亲和力 K K + K K K K K K m = = + = Ks K K 3 1 K m 是 ES 分解速度 (K 2 +K 3 ) 与形成速度 (K 1 ) 的比值, 它包含 ES 解离趋势 (K 2 /K 1 ) 和产物形成趋势 (K 3 /K 1 ) Ks 是底物常数, 只反映 ES 解离趋势 ( 底物亲和力 ),1/Ks 可以准确表示酶与底物的亲和力大小 只有当 K 1 K 2 >>K 3 时,K m Ks, 因此,1/K m 只能近似地表示底物亲和力的大小 底物亲和力大不一定反应速度大 ( 反应速度更多地与产物形成趋势 K 3 /K 1 有关 )
56 三 米氏方程的讨论 2) Km 值的用途 根据 K m 推测代谢的方向及程度 根据正逆反应 K m 的差别及细胞内正逆两相底物的浓度推测酶促反应的正逆方向 根据代谢途径中各个酶的 K m 及其相应底物浓度判断限速步骤 ( K m 最大的步骤不一定是限速步骤 ) 根据 K m 值的大小判断分支代谢的流向 酶工程与代谢工程中改造酶的 K m 调控代谢途径 ( 强化则降低 K m, 弱化则提升 Km )
57 三 米氏方程的讨论 3) 米式方程的用途 (1) 根据 [S] 求 V a = V V = max Km + n [ S] [ S] n (2) 根据 V( 或相对速度 a) 求 [S] [ S] [ S] a = 1 a a K m a = 1 a n a K m ( 单体酶 ) ( 寡聚酶 )
58 三 米氏方程的讨论 (3) 根据相对速度推测酶活性中心饱和度 Y = a = V V max = K [ S] [ S] m + [ S ] = Y 1 Y Km 当 v=v max 时, 表明酶的活性部位已全部被底物占据 当 v=1/2 V max 时, 表示活性部位有一半被占据
59 三 米氏方程的讨论 4) V max 与 K 3 ( K cat ) 的意义 V max 不是一个常数, 它取决于酶的浓度, 它是一个酶反应体系的速度的极限值 V max =K 3 [E 0 ] K 3 代表酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数, 称为转换数 ( 或催化常数,K cat ), 表明酶的最大催化效率 P322 表 8-2 一些酶的最大转换数
60 三 米氏方程的讨论 5) K cat /K m 表示酶的实际催化效率 在生理条件下, 大多数酶并不被底物所饱和, 在体内 [S]/Km 的比值通常介于 0.01 到 1 之间 V max[ S] v = Km+ [ S] Kcat[ E][ S] = Km+ [ S] Kcat Km k k1 = k + k [S]<<Km 时 : v = [ E][ S] K K cat m 3 k1 2 3 Kcat/Km 的上限是 K 1, 既生成 ES 复合物的速度 ( 酶促反应的速度不会超过 ES 的形成速度 K 1, 在水相中不会超过 10 8 ~10 9 )
61 只有 K cat /K m 可以客观地比较不同的酶或同一种酶催化不同底物的催化效率 P362 表 几种酶的 Kcat Km 与 Kcat/Km
62 1 Lineweaver-Burk 双倒数作图法 V = V K max m + [ S] [ S] 四 米氏常数的求法 1 = K V V m max 1 [ S] + 1 V max
63 四 米氏常数的求法 选底物浓度应考虑能否得到 1/[S] 的常数增量 [S] 为 时 1/[S] 为 是常数增量 [S] 为常数增量 时, 1/[S] 为 , 是非常数增量, 点多集中在 1/v 轴附近 该作图的缺点是 : 实验点过分集中在直线的左下方, 而低浓度 S 的实验点又因倒数后误差较大, 往往偏离直线较远 从而影响 Km 和 Vmax 的准确测定
64 四 米氏常数的求法 2 Eadie-Hofstee V V/[S] 作图法 P363 图 Hanes-Woolf 作图法 P363 图 Eisenthal 作图法 P363 图 Hill 作图法 Log Y Y ( Log V 1 max V ) V Log V max V V = n Log[ S] LogK m ( 寡聚酶 ) Y Log 1 Y = n Log[ S] LogK m -LogK m Log[S]
65 五 多底物的酶促反应动力学 ( 一 ) 双底物酶促反应动力学机理 酶 A + B P + Q 序列反应或单一置换反应 : 有序反应 Ordered reaction (ordered Bi Bi) 随机反应 Random reactions (random Bi Bi) 乒乓反应或双置换反应
66 1 有序反应机理 五 多底物的酶促反应动力学 只有领先底物 A (Leading substrate ) 首先与酶结合, 然后 B 才能与酶结合, 形成的三元复合物 EAB(ternary complex) 转变为 EPQ, B 的产物 P 先释放,A 的产物 Q 后释放 在缺少 A 时,B 不能与 E 结合 A B P Q E AE AEB QEP QE E 反应的总方向决定于 A Q 的浓度和反应的平衡常数 NAD 与 NADH 相互竞争 E 上的 NAD 结合部位
67 五 多底物的酶促反应动力学 2 随机反应机理底物 A B 与酶结合的顺序是随机的, 形成的三元复合物 AEB QEP, 产物 P Q 的释放顺序也是随机的 限速步骤是 AEB QEP A 与 Q 相互竞争 E 上的底物结合部位 A,B 与 P 相互竞争 E 上的底物结合部位 B 反应的总方向决定于 A B Q P 的浓度和反应的平衡常数
68 五 多底物的酶促反应动力学 3 乒乓反应机理 整个反应历程中只有二元复合物形式, 没有三元复合物形式
69 P366 谷氨酸 : 草酰乙酸氨基转移酶符合双置换 双底物机制的酶
70 五 多底物的酶促反应动力学 ( 二 ) 双底物反应的动力学方程 1 乒乓机制的动力学方程 V = A V max B m [ A][ B] K m [ B] + K [ A] + [ A][ B] 1 V = K V A m max 1 [ A] + K V B m max 1 [ B] + V 1 max K ma :[B] 达到饱和浓度时 A 的米氏常数 K m A :A 的表观米氏常数 V max :[A][B] 都达到饱和浓度时的最大反应速度 (p367)
71 2 序列机制的底物动力学方程 B m A s max K K ] ][ [ ] [ ] [ ] ][ [ = B A A K B K B A V V B m A m ] ][ [ 1 1 ] [ 1 ] [ 1 1 max max max max B A V K K V B V K A V K V B m A B m A m s = P 367 序列机制的动力学曲线五 多底物的酶促反应动力学
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73 第四节酶促反应动力学 ( 二 ) 六 ph 值对酶反应速度的影响七 温度对酶促反应速度的影响八 酶浓度对反应速度的影响九 激活剂对酶活性的影响十 抑制剂对酶活性的影响
74 六 ph 对酶促反应速度的影响 p 最适 ph (optimum ph) 大多数酶的活性受 ph 影响显著, 在某一 ph 下表现最大活力, 高于或低于此 ph, 酶活力显著下降 酶表现最大活力的 ph 称为酶的最适 ph 典型的酶速度 -ph 曲线是较窄的钟罩型曲线
75 六 ph 对酶促反应速度的影响 2. ph 影响酶活力的因素 1 影响酶蛋白构象, 过酸或过碱会使酶变性 2 影响酶和底物分子解离状态, 尤其是酶活性中心的解离状态, 最终影响 ES 形成 3 影响酶和底物分子中另外一些基团解离, 这些基团的离子化状态影响酶的专一性及活性中心构象 3.pH 对酶稳定性的影响 酶的提纯及测活时要选择酶的稳定 ph, 通常在某一 ph 缓冲液中进行 一般最适 ph 总是在该酶的稳定 ph 范围内, 故酶在最适 ph 附近最为稳定
76 六 ph 对酶促反应速度的影响 4. 酶活力 ph 曲线的类型 最适 ph 与底物种类 浓度及缓冲液成分有关 虽然大部分酶的 ph 酶活曲线是钟形, 但也有半钟形甚至直线形
77 七 温度对酶促反应速度的影响 p 最适温度及影响因素 温度对酶促反应速度的影响有两个方面 : 1 提高温度, 加快反应速度 温度系数 Q 10 : 温度升高 10, 反应速度与原来的反应速度之比, 大多数酶的 Q 10 一般为 1~2 2 提高温度, 酶变性失活 在一定范围内, 反应速度达到最大时对应的温度称为该酶促反应的最适温度 (optimum temperature Tm).
78 最适温度不是酶的特征常数, 因为一种酶的最适温度不是一成不变的, 它要受到酶的纯度 底物 激活剂 抑制剂 酶反应时间等因素的影响 因此, 酶的最适温度与其它反应条件有关
79 八 酶浓度对酶促反应速度的影响 max [ S] k [ E ][ S] [ S] Km + [ S] V 0 v = = = Km + [ ] 3 k 3 S [ ] [ E Km + S 0] 在一定温度和 ph 下, 酶促反应在底物浓度大大超过酶浓度时, 速度与酶的浓度呈正比 酶浓度对速度的影响机理 : 酶浓度增加,[ES] 也增加, 故反应速度增加
80 九 激活剂对酶活性的影响 p380 激活剂 (activator): 凡是能提高酶活性的物质 1 无机离子的激活作用 (1) 金属离子 :K + Na + Mg 2+ Zn 2+ Fe 2+ Ca 2+ (2) 阴离子 :Cl - Br - PO 3-4 (3) 氢离子 不同的离子激活不同的酶 不同离子之间有拮抗作用和可替代作用, 如 Na + 与 K + Mg 2+ 与 Ca 2+ 之间常常拮抗, 但 Mg 2+ 与 Zn 2+ 常可替代 激活剂的浓度要适中, 过高往往有抑制作用,1~50mM
81 九 激活剂对酶促反应速度的影响 2 简单有机分子的激活作用 1 还原剂 ( 如 Cys 还原型谷胱甘肽) 能激活某些活性中心含有 SH 的酶 2 金属螯合剂 (EDTA) 能去除酶中重金属离子, 解除抑制作用 3 蛋白酶对酶原的激活 酶原可被一些蛋白酶选择性水解肽键而被激活, 这些蛋白酶也可看成为激活剂
82 十 抑制剂对酶活性的影响 抑制作用 (inhibition): 酶的必需基团化学性质的改变, 但酶未变性, 而引起酶活力的降低或丧失 变性作用 (denaturation): 由于酶分子的次级键 ( 酶分子结构 ) 受到破坏而使酶活性下降或失活的现象 (p234). 抑制剂 : 不引起酶蛋白变性但能与酶分子的必需基团发生化学反应, 从而引起酶活力的下降甚至丧失, 能引起这种酶活力下降或丧失的物质叫抑制剂. 变性剂 : 不专一作用于某一类化学基团, 而只是破坏蛋白分子中次级键的化学物质. 叫变性剂. 失活 : 是指酶活力的丧失. 变性剂和抑制剂均可使酶失活.
83 十 抑制剂对酶活性的影响 抑制作用 变性作用 抑制与变性的结果是酶失活 抑制作用 : 酶的结构与功能, 催化机制 代谢途径研究的基本手段, 药物设计的理论依据
84 十 抑制剂对酶活性的影响 ( 一 ) 抑制程度的两种表示方法 1 相对活力 相对活力分数 相对活力百分数 a = V i V 0 2 抑制率 抑制分数 i = 1 a V = 1 V i 0 = V0 Vi V 0 抑制百分数
85 十 抑制剂对酶活性的影响 ( 二 ) 抑制作用的类型 不可逆的抑制作用 : 这一类抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合, 而使酶分子失活. 不能用透析, 超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性. 可逆抑制剂作用 : 这类抑制剂与酶蛋白的结合是可逆的, 可用透析, 超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性. 竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (noncompetitive inhibition) 反竞争性抑制 ( uncompetitive inhibition)
86 十 抑制剂对酶活性的影响 (1) 竞争性抑制 抑制剂具有与底物类似的结构, 竞争酶的活性中心, 并与酶形成可逆的 EI 复合物, 阻止底物与酶结合 可以通过增加底物浓度而解除此种抑制 P369 结构式 丙二酸 戊二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制
87 (2) 非竞争性抑制 十 抑制剂对酶活性的影响 底物和抑制剂可以同时与酶结合, 但是, 中间的三元复合物 ESI 不能进一步分解为产物, 因此, 酶的活性降低 抑制剂与酶活性中的以外的基团结合, 其结构可能与底物无关 不能通过增加底物的浓度的办法来消除非竞争性抑制作用 E + S ES E + P + + I I EI +S EIS 某些重金属离子对酶的抑制属于非竞争性抑制 :Cu 2+ Hg 2+ Pb 2+
88 十 抑制剂对酶活性的影响 (3) 反竞争性抑制 酶只有在与底物结合后, 才能与抑制剂结合 E+S ES+I ESI P 常见于多底物的酶促反应中
89 Enzyme Inhibition (Mechanism) Cartoon Guide I Competitive I Non-competitive I Uncompetitive Substrate S I Inhibitor E Compete for active site S S E I I Different site S E S I X I Equation and Description E + S ES E + P + I EI [I] binds to free [E] only, and competes with [S]; increasing [S] overcomes Inhibition by [I]. E + S ES E + P + + I I EI +S EIS [I] binds to free [E] or [ES] complex; Increasing [S] can not overcome [I] inhibition. E + S ES E + P + I EIS [I] binds to [ES] complex only, increasing [S] favors the inhibition by [I]. Juang RH (2004) BCbasics
90 十 抑制剂对酶活性的影响 ( 三 ) 可逆抑制作用动力学 p 竞争性抑制: E+S k 1 k ES 3 E+P + k 2 I k i2 k i1 EI 酶浓度恒等 : [ E ] = [ E] + [ ES] + [ EI] 0 由米氏学说 : V max = k 3[ E 0 ] v = k 3[ ES] max = v [ E ] [ ES] V 0 [ E] + [ ES] [ EI ] V max = + v ES Km = [ ] E = [ E][ S] ES Km S [ ] [ ES]
91 十 抑制剂对酶活性的影响 Ki = [ E][ I ] [ EI ] 1 v = Km V max 1 + [ I ] ki [ S] V max [ ] Km S [ ][ ] [ ] [ ES ][ I E I ] EI = = Ki Ki 1 v = V 1 max Km S [ ] + 1+ Km [ I ] 1 [ ] ki S V max v = Km S Km Ki [ ] [ ] [ ] [ ] ES + ES + [ ES ] [ ES] I S v = V Km 1 + [ S] [] I max ki + [ S]
92 交于 y 轴 v = V Km 1 + [ S] [] I max ki + [ S] V max 不变 K m 变大, 而且随 [I] 浓度的增大而增大
93 十 抑制剂对酶活性的影响 E+S Km ES E+P + I Ki EI+S 2 非竞争性抑制 Km + I Ki EIS Ki v = [ ES][ I ] [ EIS] V max = v [ E][ S] [ ES] V max = [] I 1 + Ki [ ES] ; Km = [ EI ][ S] [ EIS] [ EI ] [ E] + [ ES] + [ EI ] + [ ESI ] [ S] ES ( Km + [ S] ) [ E][ S] [ ] Km[ ES] E Km [ S] Km = ; = ; = ; = Km Ki [ ES][ I ] [ S] ;
94 十 抑制剂对酶活性的影响 动力学方程 : V = V 1+ max Km [ I] Ki [ S] + [ S] 抑制程度决定于 [I] 和 K i, 与底物的 K m 和 [S] 无关 交于 x 轴 K m 不变,V max 降至 V max /(1+[I]/K i )
95 十 抑制剂对酶活性的影响 3 反竞争性抑制 E+S Km ES E+P + I Ki ESI [ E][ S] [ ES] Km Km = ;[ E] = [ ES] [] I [ ES][ I ] [ ES][ I ] Ki = ;[ ESI ] = [ ESI ] Ki [ E ] [ E] [ ES] [ ESI ] 0 = + + [ ES] Km [ ES][ I ] + [ ES] + V max [ S] Ki = v [ ES] v = Km V max [ S] [] I [ S] Ki
96 十 抑制剂对酶活性的影响 动力学方程 : V = Vmax [ S] [ I] Km + (1 + )[ S] K i K m 及 V max 都变小 抑制程度决定于 K m K i [S] [I] 一组平行直线
97 Enzyme Inhibition (Plots) P373 表 9-6 I Competitive I Non-competitive I Uncompetitive V max V max V max Direct Plots Double Reciprocal v o K m K m I [S], mm V max unchanged K m increased Intersect at Y axis 1/K m 1/v o I 1/ V max 1/[S] v o K m Intersect at X axis = K m I V max decreased K m unchanged 1/v o I 1/ V max V max [S], mm K m K m I V max [S], mm Both V max & K m decreased Two parallel lines 1/v o 1/K m 1/[S] 1/K m 1/[S] I 1/ V max Juang RH (2004) BCbasics
98 十 抑制剂对酶活性的影响 ( 四 ) 一些重要的抑制剂 1 不可逆抑制剂: (1) 非专一性不可逆抑制剂与酶活性中心及活性中心外某一类或几类必需基团反应 1 有机磷的酰化物二异丙基磷酰氟 (DFP,p374) 和许多有机磷农药 抑制机理 : 与蛋白酶及酯酶活性中心 Ser 的 OH 形成磷脂键 强烈抑制乙酰胆碱脂酶 ( 神经毒剂 ) 解毒剂 :PAM( 解磷定 ) 可以把酶上的磷酰基团除去
99 十 抑制剂对酶活性的影响
100 2 有机汞 有机砷化合物 p375 抑制机理 : 使酶的巯基 (-SH) 烷化 解毒剂 : 二巯基丙醇 (BAL) Cys GSH 等过量的巯基化合物 3 重金属 Ag + Cu 2+ Hg 2+ Pb 2+ Fe 3+ 能使大多数酶失活,EDTA 可解除 4 烷化物 十 抑制剂对酶活性的影响 含卤素的烷化物 ( 碘乙酸 碘乙酰胺 卤乙酰苯等 ) 常用于鉴定酶中巯基 5 氰化物 硫化物 CO 能与酶中金属离子形成较为稳定的络合物.
101 十 抑制剂对酶活性的影响 6 青霉素 不可逆抑制糖肽转肽酶 糖肽转肽酶 -Ser-OH
102 十 抑制剂对酶活性的影响 (2) 专一性不可逆抑制剂 此类抑制剂仅仅和某一种酶的活性部位的必需基团反应 1 Ks 型不可逆抑制剂 ( 亲和标记试剂, 亲合修饰试剂 ) 具有与底物相似的结构, 同时还带有一个能与酶催化中心的必需基团进行化学反应的活泼基团 专一性程度取决于抑制剂与酶分子的 K s 常数. Ks 型不可逆抑制剂 :p376 对一甲苯磺酰 -L- 苯丙氨酰氯甲烷 (TPCK) -CH 2 -Cl 与酶活性部位的一个 His- 咪唑基距离很近, 很易使之烷基化
103 十 抑制剂对酶活性的影响 2 K cat 型不可逆抑制剂 ( 自杀性底物 ) 具有与底物相似的结构, 不仅能与酶结合, 而且潜伏的反应基团能被酶催化而活化, 并与酶活性中心进行不可逆结合 P376 β - 氯代 -D-Ala 抑制丙氨酸消旋酶的机制 催化完成后产物与酶分子不可逆结合
104 十 抑制剂对酶活性的影响 2 可逆抑制剂 ( 最常见的是竞争性抑制剂 ) 许多代谢类似物都是竞争性抑制剂, 用作抗菌药和抗癌药物 对氨基苯甲酸的结构类似物, 竞争性抑制细菌的二氢叶酸合成酶活性
105 Domagk (1939) 磺胺类药物作用机理 对氨基苯甲酸 (PABA) H 2 N- -COOH 细菌的叶酸 (folic acid) 合成需要 PABA 前驱物 Folic acid Tetrahydrofolic acid H 2 N- -SONH 2 对氨基苯磺酰胺磺胺类药物 ( 消炎药 ) 磺胺类药物是 PABA 的结构类似物 会抑制细菌叶酸合成 Adapted from Bohinski (1987) Modern Concepts in Biochemistry (5e) p.197
106 十 抑制剂对酶活性的影响 抑制剂与药物开发 K cat 型不可逆抑制剂的专一性程度很强, 前景广阔 底物类似物型的竞争性抑制剂最易开发 过度态底物类似物型药物最具价值 ( 高效 \ 特异 )
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第三章酶 酶是生物催化剂, 生命活动离不开酶 学习目标 1. 掌握 : 酶的概念 酶的化学本质 酶作用的特点 酶的活性中心 ; 酶的浓度 底物浓度 温度 ph 激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响 ; 维生素的概念及 B 族维生素与辅酶的关系 2. 熟悉 : 米氏方程和米氏常数的意义 ; 酶原及酶原的激活 ; 同工酶的概念及其应用 3. 了解 : 酶的命名 分类及在医学上的应用 在环境十分温和的生物体内,
<4D6963726F736F667420576F7264202D20B2C4A44BB3B92020B8ADADB1AC49AACEAD6EBBE22E646F63>
第 八 章 葉 面 施 肥 要 領 植 物 葉 片 兩 面 有 很 多 氣 孔, 可 以 吸 收 噴 在 葉 片 上 溶 液 狀 態 的 肥 料, 也 可 直 接 透 過 葉 片 角 質 層 細 胞 壁 和 原 形 質 膜 而 進 入 細 胞 內 部, 這 就 是 葉 面 施 肥 葉 面 施 肥 為 土 壤 施 肥 以 外, 補 充 養 分 的 一 個 經 濟 有 效 的 辦 法 葉 面 肥 料 一
李俊新 崔 敏 刘艳春 姚艳君 周广芬 孙 宝 河北科技大学理学院 河北石家庄 滦南县职业教育中心基础部 河北滦南 在物理化学实验的基础上 对一级反应的 种不同数据处理模型进行比较和分析 通过对 实验数据处理模型进行系统的比较 来改善传统实验数据处理中存在的一些问题 从而简化数据处 理 减小作图工作量与作图误差 提升实验水平 提高数据处理结果的准确性 一级反应 数据处理模型 过氧化氢 图 过氧化氢分解实验装置图
SW1.s92
生物体内由一系列复杂化学反应组成的新陈代谢几乎都是在特异的生物催化剂 (biocatalyst) 的催化下进行的 迄今为止, 根据生物催化剂的化学本质, 可将其分为两大种类 即一类化学本质为蛋白质的酶, 另一类化学本质为核酸的核酶 ( ribozyme) 和脱氧核酶 ( deoxyribozyme) 酶 (enzyme) 是由活细胞合成的 对其特异底物 (substrate) 起高效催化作用的蛋白质,
1 2 m v e 2 ö e m e m e m e m e e m m 1 1840 e m e m 2 v r Å Å Å 9999 10000 2 n λ = b( 2 2 ) n 2 Å 1 1854 1919 λ 1 1 1 2 2 λ = R ( Z H n ) 1 1 1 2 2 λ R H ( ) n f ni Z Z E ν = h mvr = n h 2π mvr = nh
(Microsoft Word - 102-3-\245|\247\336\244G\261M-\271A\267~\270s\261M\244G\270\325\303D)
農 業 群 專 業 科 目 ( 二 ) 1. 有 關 生 命 現 象 之 配 對, 下 列 何 者 錯 誤? (A) 光 合 作 用 - 新 陳 代 謝 (B) 金 蟬 脫 殼 - 繁 殖 (C) 趨 光 性 - 感 應 (D) 狗 急 跳 牆 - 運 動 2. 下 列 何 者 是 膜 狀 構 造 的 胞 器? (A) 粒 線 體 (B) 核 糖 體 (C) 中 心 粒 (D) 染 色 體 3. 下
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第 七 章 配 位 化 合 物 和 生 物 元 素 自 然 界 有 一 类 组 成 较 为 复 杂, 在 理 论 上 和 应 用 上 都 十 分 重 要 的 化 合 物, 这 类 化 合 物 的 核 心 部 分 是 以 配 位 键 相 连, 故 称 为 配 位 化 合 物, 简 称 配 合 物 近 几 十 年 来, 随 着 科 学 的 发 展 近 代 物 理 仪 器 的 涌 现 和 实 验 技 术
(CIP) : / :,, :,2000.5 ISBN 7-04 - 008822-3 - - N - 42 CIP (2000)60397 55 100009 010-64054588 010-64014048 / 8501168 1/ 32 7.875
( ) (CIP) : / :,, :,2000.5 ISBN 7-04 - 008822-3 - - N - 42 CIP (2000)60397 55 100009 010-64054588 010-64014048 http:/ / www.hep.edu.cn 8501168 1/ 32 7.875 190 000 8.40, ( ) 1 16 16 16 18 21 22 24 24 24
99710b45zw.PDF
1 2 1 4 C && Zn H H H H H Cl H O H N H H H CH C H C H 3 2 5 3 7 H H H H CH 3 C2H 5 H H H O H H O K K O NO 2 H O NO 2 NO O 2 C2H5 H O C2H5 C H O C2H3 2 5 H H H O H H O 1826 O
A D A V A Ca Ca Na K A T P ATP ADP ADP ATP H Z Z Z Z Ca Ca H Ca H C ph B B B B A D E K B K P G P Willis CO P Q R S T P QRS T T P R S T kpa kpa mmh g mmhg mmh g mmhg
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酸檸檬？鹼檸檬？?食物的酸鹼性.doc
篇 名 : 酸 檸 檬? 鹼 檸 檬? 食 物 的 酸 鹼 性 作 者 : 何 國 維 國 立 埔 里 高 工 化 工 科 二 年 乙 班 指 導 老 師 : 余 志 輝 老 師 壹 前 言 食 物, 是 人 類 每 天 的 能 量 的 來 源, 無 論 酸 甜 苦 辣, 各 式 各 樣 的 食 物 隨 處 可 見, 頗 具 豐 富 性 及 變 化 性, 令 人 食 指 大 動 但 是, 日 前 科
Microsoft Word - Z8I11A0-102.doc
自 然 考 科 學 測 試 題 關 鍵 解 析 前 言 物 理 科 今 年 自 然 科 考 題 共 68 題, 其 中 物 理 科 占 了 17 題, 今 年 的 題 目 難 度 屬 中 偏 易, 考 題 分 配 十 分 平 均 由 於 是 新 課 綱 第 一 次 學 測, 所 以 新 的 內 容 大 致 上 均 入 題, 大 都 為 物 理 科 普 知 識 就 算 是 第 二 部 分 的 考 題,
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件内酸 胺 酶 抑制剂 的 研 究 进 展 胡 宗礼 朱铃 英 第 二 军 医 大 学 基 础 部药 理 教研 室 当 今 在 国 内 外 临 床 细 菌 的 耐 药性 普 遍 上海 困 扰着 医 生 与 患 者 对 感染 性疾 病 特 别是 危 重 感 染构成 威 肋 内酞 胺类 抗生 素 甲 氧 苯青 霉素 金 葡 菌 尤 其是 耐 产生 耐 药性 的 重 要机 制 之 卜 内 酞胺 酶 抑 制
赵世嘏 高乃云 楚文海 微曝气工艺是在常规 基础上发展起来的 试验表明在紫外光强 投加量为 三氯乙酸 初始浓度约为 的情况下 后该工艺对 的去除达到 以上 工艺效果受 光强 投加量 初 始浓度和 的影响 其他条件一定时 随着 光强和 投加量的增大 去除率增加 然而 投加量超过 后 去除效果增加缓慢 对不同初始浓度 时去除率最 高 而后浓度增加 去除率下降 中性或弱酸性 条件下更有利于降解 消毒副产物
微 生 物 酵 素 就 是 益 生 菌 加 酵 素 的 高 科 技 產 品, 目 前 一 種 益 生 菌 複 合 酶 的 生 產 方 法 已 經 獲 得 國 家 發 明 專 利 微 生 物 酵 素, 是 適 應 生 物 養 生 而 生 產 出 來 的, 因 此 起 到 了 引 領 時 代 潮 流,
微 生 物 酵 素 - 概 述 微 生 物 酵 素 就 是 含 有 多 種 活 性 益 生 菌 的 生 物 酶 它 能 迅 速 到 達 人 體 內 提 前 老 化 和 菌 群 失 調 的 區 域, 活 化 再 生 細 胞, 平 衡 腸 道 菌 群, 維 護 黏 膜 免 疫 屏 障, 抑 制 各 種 有 害 菌 的 產 生 和 孳 長, 促 進 人 體 長 期 保 持 年 輕 健 康 的 狀 態 簡
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1 1 1 5 10 12 13 13 16 19 26 31 33 37 38 38 49 53 60 63 79 81 81 92 112 129 132 135 144 149 150 150 155 158 1 165 178 187 191 193 194 194 207 212 217 218 223 231 233 234 234 239 245 247 251 256 259 261
用 矿 物 质 丰 富 的 盐 炼 成 的 竹 盐 是 科 学 Contents 可 以 解 决 矿 物 质 缺 乏 的 生 命 之 盐 - 竹 盐 2 什 么 是 矿 物 质? 3 盐 不 是 单 纯 的 氯 化 钠 4 难 道 盐 是 高 血 压 的 元 凶 吗? 5 推 荐 用 盐 补 充 体 内 缺 乏 矿 物 质 8 什 么 是 竹 盐? 10 盐 与 竹 盐 的 成 分 分 析 11 竹
ö ❾ 1 F2 H 2O 2HF O2 2 ❹ Å Å Å Å Å Å Å y 1.3470x 0.3547 y mg/ L 1 2 mmol C V + C E E S V V V 0 0 0 = f E 0 lg + j + 0 ä
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第 六 章 灰 分 及 几 种 重 要 矿 物 元 素 含 量 的 测 定 第 一 节 灰 分 的 测 定 一 概 述 食 品 的 组 成 十 分 复 杂, 除 含 有 大 量 有 机 物 质 外, 还 含 有 丰 富 的 无 机 成 分, 这 些 无 机 成 分 包 括 人 体 必 须 的 无 机 盐 ( 或 称 矿 物 质 ), 其 中 含 量 较 多 的 有 Ca Mg K Na S P C1
cm CO Na CO HC NaO H CO SO
cm CO Na CO HC NaO H CO SO C H Na CO CaCO Na CO CaCO ml mm mm cm cm b a b c d K CO A B C D E F G H F C A D B H G C F A KC O MnO MnO KC O MnO KClO MH NO H SO N H N O H SO NaO H Na O ml Na O O NaO
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测定酶活性浓度的两大类方法 一 固定时间法 ( 取样法 ) 前面已经提到, 早期临床实验室测酶活性时常使用比色法, 先让酶与底物在一定温度下作用一段固定的时间, 然后停止酶反应, 加入试剂进行化学反应呈色测出底物和产物的变化 由于比色法灵敏度较低, 或由于手工操作不易控制好, 常定在 30 分钟左右 历史上这类方法常被命名为 终点法 二点法 固定时间法 和 取样法 大多数文献使用 固定时间法 此命名指出了用这类方法测酶活性浓度,
教师招聘中学化学1-11.FIT)
教 师 招 聘 考 试 中 学 化 学 历 年 真 题 汇 编 试 卷 渊 一 冤 渊 时 间 院 员 圆 园 分 钟 满 分 院 员 缘 园 分 冤 一 尧 单 项 选 择 题 渊 每 小 题 圆 分 袁 共 缘 园 分 冤 员 援 石 墨 烯 是 由 碳 原 子 构 成 的 单 层 片 状 结 构 的 新 材 料 渊 结 构 示 意 图 如 图 所 示 冤 袁 可 由 石 墨 剥 离 而 成 袁
( ) 1. HCO - 3 ( OH - ) ( 1.3) 2. ( 1.4) -64-
-63- (antagonism) Berger(1962) 21 11 3 9 ph 0.1% 0.1% 0.1mg/kg ( ) 1. HCO - 3 ( OH - ) ( 1.3) 2. ( 1.4) -64- ( 1.5) 3. CO 2 +K + Ca 2+ + N 4 1.3 H+ K + Ca 2+ NH 4+ +4 H 2 O CO 2 +HCO - 3 K + K + HCO -
ttian
T = l g = a - b a ϕ ϕ ϕ ϕ ϕ ϕ SiO SiO 65% SiO 52% SiO 52 45% SiO 45% 20 45% 10% 50% 95% 2.5 2.7 2.7 2.8 2.9 3.1 3.1 3.5 S0=1.94
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100m 2 000m 4 150m 2 000m 50m 1700 1 C H O N P S Ca ATP 20 8 DNA RNA DNA RNA ATP 2 3 4 5 6 DNA 7 1 1970 Winniwarter 47 46 23 X Winniwarter 1921 Painter Y 48 46 XX 46 XY 20 50 1954 Hansen-Melander 46 48
生命科学研究 房 蓓 武泰存 王景安 以玉米沈单 号为材料 用溶液培养的方法研究了缺锌 低锌和正常供锌对玉米生长发育的影响 进一步明确了一定量低锌比缺锌对玉米的伤害更大 并对其 同工酶谱及蛋白质表达进行了分析 结果表明 一定浓度的低锌培养使玉米生长受抑及受害最重 且地上部分比地下部分更敏感 低锌和缺锌处理时 种同工酶的酶谱和蛋白表达与正常供锌时均有明显的差异 尤其在一定量低锌浓度时 有些同工酶的表达增强或被特异性诱导
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天 锰 新 材 料 生 产 项 目 环 境 影 响 报 告 书 编 制 人 员 名 单 表 主 持 编 制 机 构 : 重 庆 市 环 境 保 护 工 程 设 计 研 究 院 有 限 公 司 编 制 主 持 人 职 ( 执 ) 业 资 登 记 ( 注 册 证 ) 姓 名 专 业 类 别 格 证 书 编 号 编 号 肖 骏 0008882 B31060080400 化 工 石 化 医 药 类 本 人
Fe O + 3CO = 2Fe + 3CO 2 3 2 160 256 1500 x 160 1500 = 2 56 x 2 = 56 1500 x 160 = 1050 x x 100 12 38 12 100 38 316 = = =. x x 1000 37 2 137 2 37 2 1000 137 2 271 = = =.... 36 100 40 100 40 36
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1 a a b a (9+2 b - ) a c - 9 2 ( ( ) a 90 ) ( ( ) b - ) 10 (9+2 ) a b - ( ) a c - 2 ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) () ( ) ( ) ( ) ( 1 2 ) ( ) ( 3 () 0.3mm 2 ( ) 2 10 ( ) ( ) ( ) 2 10 ( )
6. 新 陳 代 謝 包 括 同 化 作 用 和 異 化 作 用 : (A) 受 精 卵 發 育 只 有 同 化 作 用 沒 有 異 化 作 用 (B) 呼 吸 作 用 屬 於 異 化 作 用 (C) 牛 吃 青 草 轉 化 為 牛 乳, 是 先 行 異 化 作 用 再 行 同 化 作 用 (D)
ERIC BIOLOGY 生 物 題 庫 1-1 生 命 現 象 一 單 選 題 : 1. 噬 菌 體 具 下 列 哪 一 生 命 現 象? (A) 有 生 長 現 象 (B) 有 基 因 重 組 和 突 變 現 象 (C) 有 代 謝 作 用 (D) 含 有 酵 素 系 統 2. 生 命 現 象 最 重 要 的 基 本 要 素 是 什 麼? (A) 蛋 白 質 和 核 酸 (B) 醣 類 和 能
MnO - 4 MnO 2-2+ MnO Mn - MnO MnO 4 4 2 CH2 = CH2 + Br2 BrH2C CH2Br CaS + 2H O = Ca( OH) + H S 2 2 2 Ca P + 6H O = 3Ca( OH) + 2PH 3 2 2 2 3 Ca As + 6H O = 3Ca( OH) + 2AsH 3 2 2 2 3 k Cr O + 4H SO + 3H
6 ),, A B C X 4,,,,,,,, (CIP) /,. :, ( / ) ISBN R96-44 CIP (2004) : / : :
( ) ( ) 6 ),, A B C X 4,,,,,,,, (CIP) /,. :,2004.5 ( / ) ISBN 7-81060 - 374-4............ - -.R96-44 CIP (2004) 020654 818 : 200433 / : 021-65493093 : 787 1092 1/ 16 : 20.25 : 496 2004 5 1 2004 5 1 :13
大 学 化 学 第 卷 第 期 年 月 微 囊化技 术 在 生 物 医 学 中的 应 用 俞 耀 庭 陈 长 治 南 开 大学分 子 生物研 究 所 本 文 概 述 了微囊 固 定化技术基 本 应 用 原 理 摘要 的生 物 血液 相溶性 及 通透 性能 胞 在治 疗 肾 衰 肝 衰 及 清除 人体 内 中毒药物 般 性介 绍 微 囊 人 工 细 胞 的 一 般制 备方 法 各种 膜 材 料 对 人
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A B=AB( ) AB=AB( ) 4P 50 2 === 2P 2 O 5 2KClO 3 2KCl 3O 2 NH 3 H 2 O CO 2 =NH 4 HCO 3 2KMnO 4 K 2 MnO 4 MnO 2 O 2 CO CO 2 ( ) 1.250 / 1.977 / 1 1 1 0.02 2CO O2 2CO 2 CO CuO Cu CO 2 CO 2 C 2CO Ca(OH) 2
生物考科 3 A B C D 答案 A 命題出處 7 12 測驗目標 評 析 2 AB C D 析 4 A B C D 答案 B 命題出處 2 測驗目標 析 A C H O N S B C D 21
指定科目考試生物試題詳 臺南一中 郭人仲老師 第壹部分 : 選擇題 ( 占 71 分 ) 1 p 1 1/3 1 A B B C RNA D 答案 B 命題出處 4 2 11 測驗目標 析 A T C RNA D 2 A B C D T 20 答案 D 命題出處 6 11 測驗目標 析 A B C 生物考科 3 A B C D 答案 A 命題出處 7 12 測驗目標 評 析 2 AB C D 析 4
分 的 理 解 和 把 握, 对 基 础 知 识 多 回 顾 多 记 忆 北 京 新 东 方 学 校 优 能 中 学 高 中 理 综 项 目 3. 流 式 细 胞 仪 可 根 据 细 胞 中 DNA 含 量 的 不 同 对 细 胞 分 别 计 数 研 究 者 用 某 抗 癌 药 物 处 理 体 外
北 京 市 2015 年 高 考 理 综 试 题 逐 题 解 析 北 京 新 东 方 优 能 中 学 高 中 理 综 项 目 1. 乙 肝 疫 苗 的 有 效 成 分 是 乙 肝 病 毒 的 一 种 抗 原, 接 种 该 疫 苗 后, 人 体 会 产 生 相 应 抗 体 该 抗 体 A. 由 T 淋 巴 细 胞 产 生 B. 可 与 多 种 抗 原 结 合 C. 可 裂 解 乙 肝 病 毒 D. 可
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学 而 思 老 师 们 の 嘱 托 集 数 学 詹 昊 凯 老 师 の 嘱 托 丨 从 近 年 高 考 命 题 看 解 析 几 何 复 习 方 向...2 问 老 师 の 嘱 托 丨 一 点 高 等 数 学 知 识 就 能 够 秒 杀 函 数 导 数 题?!...5 杨 老 师 の 嘱 托 丨 1
咨 询 电 话 1010899 2016 高 考 命 题 方 向 预 测 大 型 讲 座 在 考 后 填 报 志 愿 的 今 天, 每 1 分 都 变 得 更 加 珍 贵 知 己 知 彼 方 能 百 战 不 殆, 对 高 考 的 熟 悉 程 度 将 在 一 定 程 度 上 影 响 你 的 实 力 发 挥, 而 近 年 高 考 和 一 模 二 模 都 会 潜 移 默 化 的 影 响 着 今 年 高 考,
食 品 与 生 物 技 术 学 报 第 卷 列入我国 的植物多酚黄酮抗氧剂 防治高血脂和心血管疾病
第 卷第 期 年 月 食品与生物技术学报 植物多酚黄酮抗氧化剂与人体健康 尤新 中国食品添加剂和配料生产应用工业协会 北京 主要综述了对植物多酚黄酮类物质的生物活性和安全性 其内容包括 茶多酚 甘草黄酮 竹叶黄酮 大豆异黄酮以及从各种鲜果提取物的功能成分 如葡萄提取物 杨梅提取物 橄榄提取 物 乌饭树果提取物等 介绍了植物多酚黄酮的国际市场信息及相关的研究机构和生产单位 多酚 黄酮 健康 食 品 与
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天津一中网校 同步教学 年级 高三 天津市立思辰网络教育有限公司 版权所有 科目 生物 教师 刘媛 2004-2005 年第二学期第一周 第 1 页 2 ATP 3 1 V D V A RNA V C V B1 V B2 2 ph 35 0 40 0 C 4050 0 C 3 CO 2 NH 3 CO 2 NH 3 4 R R 4 5 ATP 1ATP 1ATP ATP AP~P~P A T 3 P
2008 GUANGDONG WEILIANG YUANSU KEXUE : g/ d a : b : a/ b Ag As Au Cd Ce 1817
2008 GUANGDONG WEILIANG YUANSU KEXUE 15 2 : 1006 2 446X (2008) 02 2 00152 17. (, 201800) :,, ;, : ; ; ; ; : R 15313 : A, () () ( ) () () () [ 1 ],, 1,, ( ) 1996 1997, 4 ( ), 12 42 [ 2 ], (1) 1, 36, 17
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[40 学时 ] 课程的性质 地位和任务 生物化学是用化学的基本理论 基本方法研究生命现象 探索生命奥秘的一门基础理论科学 生物化学是我校生物技术 生物科学 生物工程等本科专业必修的专业基础课, 先修课程主要有有机化学 细胞物学等 通过对本课程的学习, 要求学生较全面的掌握生物化学的基本原理 基本知识相基本实验技术, 为进一步学习后续的专业课程打下良好的基础 课程教学的基本要求 掌握生物大分子 (
考 试 科 目 代 码 考 试 科 目 名 称 724 教 育 心 理 学 728 建 筑 理 论 综 合 729 中 外 美 术 史 及 理 论 730 美 术 史 论 732 城 乡 规 划 基 本 理 论 与 相 关 知 识 733 细 胞 生 物 学 734 教 育 学 综 合 801 理
2016 年 硕 士 研 究 生 初 试 考 试 自 命 题 科 目 大 纲 查 询 导 航 页 考 试 科 目 代 码 考 试 科 目 名 称 211 翻 译 硕 士 英 语 240 德 语 245 二 外 俄 语 246 二 外 日 语 247 二 外 德 语 248 二 外 法 语 333 教 育 学 综 合 337 工 业 设 计 理 论 344 风 景 园 林 基 础 349 药 学 综
的 浓 度 为 0.1125 mol/ L. 7. 痕 量 Au 3+ 的 溶 液 在 盐 酸 介 质 中 能 被 阴 离 子 交 换 树 脂 交 换 而 得 到 富 集, 这 时 Au 3+ 是 以 AuCl 4 - 形 式 被 交 换 到 树 脂 上 去 的 8. 将 Fe 3+ 和 Al 3+
二 填 空 题 原 子 吸 收 1. 空 心 阴 极 灯 是 一 种 ( 锐 性 ) 光 源, 它 的 发 射 光 谱 具 有 ( 谱 线 窄 强 度 大 ) 特 点 当 灯 电 流 升 高 时, 由 于 ( 自 吸 变 宽 热 变 宽 ) 的 影 响, 导 致 谱 线 轮 廓 ( 变 宽 ), 测 量 灵 敏 度 ( 下 降 ), 工 作 曲 线 ( 线 性 关 系 变 差 ), 灯 寿 命 (
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规 模 化 猪 场 种 公 猪 健 康 养 殖 及 人 工 授 精 技 术 安 徽 科 技 学 院 闻 爱 友 重 要 性 认 识!! 种 猪 是 猪 场 生 产 的 命 脉 母 猪 好 好 一 窝, 公 猪 好 好 一 坡 重 要 性 认 识!! 种 公 猪 质 量 直 接 关 系 到 猪 场 生 产 效 益 种 猪 的 健 康 是 猪 群 健 康 的 源 头 加 强 种 公 猪 饲 养 管 理,
P3 膠體電泳法
Polyacrylamide Gel Electrophoresis 聚 丙 烯 醯 胺 膠 体 電 泳 莊 榮 輝 3.1 電 泳 原 理 帶 電 分 子 在 電 場 中 能 夠 移 動, 稱 作 泳 動, 泳 動 的 程 度 稱 為 泳 動 率 (mobility).. 泳 動 率 ~ ( 所 外 加 電 壓 mv) ( 分 子 之 淨 電 荷 ) 分 子 與 介 質 間 之 摩 擦 力 上 述
40,,, (CIP) /.:, ISBN P641.5 CIP ( 2004) KUANGQUANSHU I WENQUANSHUI DE KANCHAPINGJIA YU KAIFA LIYONG : : : : 31, 100
40,,, (CIP) /.:,2004. 4 ISBN 7-116 - 04049-8.... P641.5 CIP ( 2004) 015147 KUANGQUANSHU I WENQUANSHUI DE KANCHAPINGJIA YU KAIFA LIYONG : : : : 31, 100083 : ( 010 ) 82324508 ( ) : http:/ / www.gph. com.
ADP O 2 H 2 O 3 1,3 NAD NADHH NADH 3 FADH 2 2 A 苷 苷 NADH 酶 NAD + 20114460 55
活 血 化 瘀 的 丹 參 2 54 20114460 ADP O 2 H 2 O 3 1,3 NAD NADHH NADH 3 FADH 2 2 A 苷 苷 NADH 酶 NAD + 20114460 55 56 20114460 萜 1930 萜 IIIAIIB IIA 10 B 23 3D B B 苷 酶 IIIAIIB 20114460 57 3 苷 3 2 B Ca 2+ Na + 2K
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閱 讀 (1) 楊 桃 毒 素 過 去 有 許 多 糖 尿 病 或 高 血 壓 患 者 吃 過 新 鮮 楊 桃 或 楊 桃 汁 後, 出 現 嘔 吐 頭 暈 意 識 不 清 等 症 狀, 研 判 因 為 他 們 腎 功 能 不 佳, 無 法 排 出 楊 桃 中 不 明 的 中 毒 成 分 楊 桃 中 的 不 明 成 分 可 能 導 致 部 分 特 殊 體 質 的 尿 毒 症 病 患, 出 現 神 經
基 礎 化 學 ( 一 ) 講 義 目 次 第 1 章 物 質 的 組 成 1 1 物 質 的 分 類 1 1 2 原 子 與 分 子 16 1 3 原 子 量 與 分 子 量 31 1 4 溶 液 48 實 驗 二 硝 酸 鉀 的 溶 解 與 結 晶 74 國 戰 大 考 試 題 78 實 驗 相
內 容 由 蔡 明 倫 老 師 和 李 雅 婷 老 師 編 纂 基 礎 化 學 ( 一 ) 講 義 第 1 章 物 質 的 組 成 班 級 : 拉 瓦 節 和 其 使 用 的 實 驗 儀 器 座 號 : 姓 名 : 基 礎 化 學 ( 一 ) 講 義 目 次 第 1 章 物 質 的 組 成 1 1 物 質 的 分 類 1 1 2 原 子 與 分 子 16 1 3 原 子 量 與 分 子 量 31 1
试卷
严 州 中 学 015 届 高 三 4 月 阶 段 测 试 理 科 综 合 试 卷 本 试 卷 分 第 Ⅰ 卷 ( 选 择 题 ) 和 第 Ⅱ 卷 ( 综 合 题 ) 两 部 分 满 分 300 分 考 试 时 间 150 分 钟 可 能 用 到 的 相 对 原 子 质 量 :H-1 C-1 N-14 O-16 Al-7 S-3 Cl-35.5 K-39 Fe-56 Cu-64 Ba-137 第 Ι
(1) 脂 肪 族 氨 基 酸 (2) 芳 香 族 氨 基 酸 : 苯 丙 氨 酸 色 氨 酸 酪 氨 酸 (3) 杂 环 氨 基 酸 : 脯 氨 酸 组 氨 酸 3 按 侧 基 R 基 与 水 的 关 系 分 : (1) 非 极 性 氨 基 酸 : 有 甘 氨 酸 丙 氨 酸 缬 氨 酸 亮 氨
第 四 章 氨 基 酸 与 蛋 白 质 1 掌 握 蛋 白 质 的 基 本 构 成 单 体 : 氨 基 酸 的 结 构 特 点, 从 各 氨 基 酸 的 结 构 特 点 上 理 解 氨 基 酸 的 分 类 2 掌 握 氨 基 酸 的 理 化 性 质, 重 点 掌 握 两 性 电 离 与 等 电 点 含 义 茚 三 酮 反 应 及 其 应 用 3 掌 握 氨 基 酸 纸 层 析 的 原 理 第 一 节
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5 19 19.1 18 3-19.1 (II) Mg(s) Mg 2+ (aq) + 2e + 2e 2e Mg 2+ Cu 2+ (II) 19.1-24 ionic half-equation 19 (II) Cu 2+ (aq) + 2e Cu(s) Mg(s) Mg 2+ (aq) + 2e Cu 2+ (aq) + 2e Cu(s) Mg(s) + Cu 2+ (aq) Mg 2+ (aq)
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地 球 和 空 间 科 院 一 院 概 况 地 球 是 人 类 唯 一 的 家 园, 资 源 和 环 境 与 我 们 的 生 活 息 息 相 关, 可 持 续 发 展 是 目 前 全 世 界 共 同 关 心 的 话 题 地 球 和 空 间 科 的 研 究 领 域 由 地 球 内 部 延 伸 到 行 星 际 空 间, 包 括 这 个 广 大 区 域 中 不 同 层 次 的 结 构 和 物 质 组 成,
1 2 / 3 1 A (2-1) (2-2) A4 6 A4 7 A4 8 A4 9 A ( () 4 A4, A4 7 ) 1 (2-1) (2-2) ()
(39mm E-Mail ( )( ), : : 1 1 ( ) 2 2 ( ) 29mm) WSK ( 1 2 / 3 1 A4 2 1 3 (2-1) 2-1 4 (2-2) 2-2 5 A4 6 A4 7 A4 8 A4 9 A4 10 11 ( () 4 A4, 5 6 7 8 A4 7 ) 1 (2-1) (2-2) () 1 2 (2-1) 3 (2-2) 4 5 6 7 (8 ) 9
2-1
2-1 水 1. 三 相 圖 (1) 相 圖 分 類 : 固 體 密 度 比 液 體 密 度 小 : 如 水 Sb Bi Pb 固 體 密 度 比 液 體 密 度 大 : 如 CO 2 (2) 相 圖 說 明 : A: 三 相 點,B: 正 常 沸 點,C: 臨 界 點,F: 正 常 凝 固 點,G: 正 常 昇 華 點 面 : 表 示 單 一 相, 如 固 液 氣 三 態 ; 線 : 表 示 兩
4 / ( / / 5 / / ( / 6 ( / / 7 1 2 / 3 ( 4 ( 2003 8 ( 2
: / ( 6 (2003 8 : ( 1 ( ( / / (,, ( ( - ( - (39mm 29mm 2 ( 1 2 3-6 3 6-24 6-48 12-24 8-12 WSK / WSK WSK 1 4 / ( / / 5 / / ( / 6 ( / / 7 1 2 / 3 ( 4 ( 2003 8 ( 2 9 5 ( 10 3 11 / (600 4 5 AA 710 AB 720 730
第一章 总论
陕 西 盛 华 冶 化 有 限 公 司 30000 吨 金 属 钙 ( 一 期 15000 吨 金 属 钙 生 产 线 ) 建 设 项 目 前 言 前 言 一 项 目 由 来 金 属 钙 是 一 种 活 泼 的 轻 有 色 金 属, 在 工 业 领 域 中 的 应 用 广 泛, 随 着 现 代 科 学 技 术 的 不 断 发 展, 其 应 用 范 围 与 应 用 领 域 在 不 断 拓 展, 国 际
FeS 2 在 晶 體 中 為 Fe 2+ S 22ˉ 故 選 (A) 4. 下 圖 代 表 某 反 應 座 標 圖, 下 列 敘 述 何 者 錯 誤? (A) B - A 為 活 化 能 (B) A - C 為 反 應 熱 (C) B 代 表 活 化 錯 合 物 的 相 對 能 量 (D) B -
1. 在 含 有 0.050 M MgCl 2 及 1.0 M 氨 的 1.00 升 水 溶 液 中, 頇 加 入 多 少 克 的 氯 化 銨, 才 能 使 鎂 的 鹽 類 不 沉 澱? Mg(OH) 2 的 K sp 為 1.5 10-11,NH 3 的 K b 為 1.8 10-5 (A) 50 g (B) 56 g (C) 5.0 g (D) 4.3 g 答 案 :(B) [Mg 2+ ] =
试卷
玉 溪 一 中 高 2015 届 高 三 上 学 期 期 中 考 化 学 试 题 相 对 原 子 质 量 : N-14,Na-23,Cl-35.5, Cu-64 说 明 : 测 试 时 间 120 分 钟, 满 分 100 分 第 I 卷 ( 选 择 题 共 46 分 ) 一 选 择 题 ( 本 题 包 括 23 小 题, 每 小 题 2 分, 共 46 分 每 小 题 只 有 一 个... 选 项
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建 设 项 目 环 境 影 响 报 告 表 项 目 名 称 : 天 津 市 武 清 区 新 世 纪 牧 业 有 限 公 司 大 型 沼 气 工 程 建 设 单 位 ( 盖 章 ): 天 津 市 武 清 区 新 世 纪 牧 业 有 限 公 司 编 制 日 期 :2015 年 7 月 国 家 环 境 保 护 总 局 制 建 设 项 目 基 本 情 况 表 项 目 名 称 建 设 单 位 天 津 市 武
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物質科學_化學篇
物 質 科 學 化 學 篇 ( 上 ) 講 義 編 者 : 陳 義 忠 55 物 質 科 學 _ 化 學 篇 ( 上 ) 第 四 章 溶 液 4-1 溶 液 的 性 質 : 1. 溶 液 : (1) 由 兩 種 或 兩 種 以 上 的 純 物 質 混 合 而 成 的 均 勻 混 合 物, 稱 為 溶 液 包 含 固 態 液 態 及 氣 態 () 溶 液 由 溶 質 和 溶 劑 所 組 成 在 形 成
沪教版初三化学（上）
2010 中 考 化 学 试 题 汇 编 之 7 酸 碱 盐 一 选 择 1.(2010 肇 庆 ) 下 列 化 学 方 程 式 所 表 示 的 化 学 反 应 能 发 生 的 是 ( ) A.Cu+H 2 SO 4 CuSO 4 +H 2 B.Fe+ Zn( NO 3 ) 2 Fe(NO 3 ) 2 +Zn C.CuCl 2 +2NaOH Cu(OH) 2 +2NaCl D.Na 2 CO 3 +2KNO
前 言 广 西 普 通 高 中 学 业 水 平 考 试 是 广 西 普 通 高 中 新 课 程 改 革 实 施 工 作 中 重 要 组 成 部 分 自 2012 年 秋 季 广 西 普 通 高 中 全 面 进 入 新 课 程 改 革 以 来, 学 业 水 平 考 试 命 题 施 测 质 量 分 析
2014 年 12 月 广 西 普 通 高 中 学 业 水 平 考 试 教 学 质 量 分 析 生 物 ( 教 师 教 学 版 ) 广 西 招 生 考 试 院 二 O 一 五 年 十 二 月 前 言 广 西 普 通 高 中 学 业 水 平 考 试 是 广 西 普 通 高 中 新 课 程 改 革 实 施 工 作 中 重 要 组 成 部 分 自 2012 年 秋 季 广 西 普 通 高 中 全 面 进
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中 华 人 民 共 和 国 国 家 环 境 保 护 标 准 HJ 777-2015 空 气 和 废 气 颗 粒 物 中 金 属 元 素 的 测 定 电 感 耦 合 等 离 子 体 发 射 光 谱 法 Ambient air and waste gas from stationary sources emission -Determination of metal elements in ambient
绪论
动 物 营 养 学 教 案 (2004 版 ) 主 讲 教 师 : 陈 代 文 教 授 王 康 宁 教 授 周 安 国 教 授 张 克 英 教 授 周 小 秋 教 授 授 课 专 业 : 动 物 科 学 草 学 动 物 生 物 技 术 学 时 :60 1 绪 论 目 的 要 求 掌 握 营 养 与 营 养 学 的 概 念 动 物 营 养 学 的 目 的 与 任 务 ; 了 解 动 物 营 养 在 动
中华人民共和国国家标准
1 1 1.1 1.2 1.3 2 2.1 2.2 3 4 4.1 4.2 5 5.1 5.2 5.3 5.4 6 6.1 6.2 6.3 2 7 7.1 7.2 7.3 7.4 8 9 10 11 3 1 1.1 30% 20% 20% 45-50% 30% 15% 10000 50 5000 2.5 3 100 100 m 2 600 4 5 3000 4 38% 10% 24% 10 0.82t/m
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酶 - 洗 衣 粉, 嫩 肉 粉, 护 肤 品 中 的 奥 秘 分 子 酶 的 研 究 简 史 什 么 是 酶? 人 乙 二 醛 酶 核 酶 酶 (enzyme), 是 负 责 催 化 化 学 反 应 的 生 物 分 子 绝 大 多 数 酶 是 蛋 白 质, 一 些 RNA 也 具 有 酶 的 活 性 在 大 肠 杆 菌 中, 存 在 1000 多 种 酶 3 酶 催 化 生 物 反 应 的 过 程
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103- 衛 生 與 護 理 類 專 業 科 目 ( 一 ) 1. 有 關 原 始 生 物 起 源 的 演 化 大 方 向 中, 下 列 何 者 正 確? (A) 由 好 氧 厭 氧 (B) 由 構 造 複 雜 構 造 簡 單 (C) 由 異 營 自 營 (D) 由 多 細 胞 單 細 胞. 植 物 的 莖 頂 及 根 尖 細 胞 利 用 能 量 進 行 細 胞 分 裂, 與 下 列 何 種 生 命
黄骅港（煤炭港区）四期工程
宁 波 - 舟 山 港 梅 山 ( 保 税 ) 港 区 6#~10# 集 装 箱 码 头 工 程 海 洋 环 境 影 响 报 告 书 简 本 宁 波 港 股 份 有 限 公 司 二 〇 一 三 年 七 月 一 建 设 项 目 概 况 拟 建 宁 波 - 舟 山 港 梅 山 ( 保 税 ) 港 区 6#~10# 集 装 箱 码 头 工 程 位 于 梅 山 岛 的 东 南 侧, 地 理 坐 标 122
4. 下 列 有 关 系 保 内 物 质 含 量 比 值 的 关 系, 正 确 的 是 A. 细 胞 内 结 合 水 / 自 由 水 的 比 值, 种 子 萌 发 时 比 休 眠 时 高 B. 人 体 细 胞 内 O /CO 的 比 值, 线 粒 体 内 比 细 胞 质 基 质 高 C. 神 经 纤
绝 密 启 用 前 015 年 普 通 高 等 学 校 招 生 全 国 统 一 考 试 ( 山 东 卷 ) 理 科 综 合 注 意 事 项 : 1. 本 试 卷 分 第 I 卷 和 第 II 卷 两 部 分, 共 1 页 满 分 300 分 考 试 用 时 150 分 钟 答 题 前, 考 生 务 必 用 0.5 毫 米 黑 色 签 字 笔 将 自 己 的 姓 名 座 号 考 生 号 县 区 和 科
( 一 ) 關 卡 簡 介 各 關 名 稱 化 學 原 理 通 關 要 求 七 彩 變 色 龍 氧 化 還 原 反 應 錯 合 物 反 應 紅 : Fe 3+ + SCN - (FeSCN 2+ ) 橙 : (CrO 2-7 ) 抽 題 ( 多 拉 a 夢 皮 卡 丘 天 線 寶 寶 ) 並 配 出
A-1 ( 一 ) 關 卡 簡 介 各 關 名 稱 化 學 原 理 通 關 要 求 七 彩 變 色 龍 氧 化 還 原 反 應 錯 合 物 反 應 紅 : Fe 3+ + SCN - (FeSCN 2+ ) 橙 : (CrO 2-7 ) 抽 題 ( 多 拉 a 夢 皮 卡 丘 天 線 寶 寶 ) 並 配 出 所 需 顏 色 完 成 圖 案 黃 : Cr 2 O 2-7 + OH - (CrO 2-4
建 设 项 目 环 境 影 响 报 告 表 编 制 说 明 建 设 项 目 环 境 影 响 报 告 表 由 具 有 从 事 环 境 影 响 评 价 工 作 资 质 的 单 位 编 制 1. 项 目 名 称 指 项 目 立 项 批 复 时 的 名 称, 应 不 超 过 30 个 字 ( 两 个 英 文
建 设 项 目 环 境 影 响 报 告 表 项 目 名 称 : 马 钢 股 份 公 司 冷 轧 总 厂 新 增 电 解 脱 脂 机 组 工 程 项 目 建 设 单 位 ( 盖 章 ): 马 鞍 山 钢 铁 股 份 有 限 公 司 编 制 日 期 : 二 0 一 五 年 八 月 国 家 环 境 保 护 总 局 制 建 设 项 目 环 境 影 响 报 告 表 编 制 说 明 建 设 项 目 环 境 影
- 2-2- HCO HPO SO 3 4 4 P P R P QR Q R Q + - - H HCO3 - HCO 3 - - Cl HCO 3 HCO - 3 - HCO - 3 - HCO 3 - = 100 2- SO 4 - H 2 PO 4 HPO 4 - HPO 4 2- Na
接 地 ( 首 批 9 个 ) 湖 南 省 唯 一 的 国 家 级 出 口 加 工 区 然 后 我 们 走 访 了 位 于 长 沙 附 近 的 一 些 下 游 加 工 类 企 业 二 企 业 的 生 产 流 程 和 原 材 料 的 构 成 在 这 里, 我 们 走 访 了 数 家 郴 州 当 地 的
报 告 周 期 : 报 告 类 别 : 4 月 17 日 专 题 / 调 研 分 析 师 信 息 : 刘 潇 闫 伟 021-65227130 期 货 走 基 层 之 湖 南 有 色 调 研 记 调 研 时 间 :2012 年 4 月 9 日 -4 月 13 日 一 前 言 2012 年 是 中 国 期 货 市 场 发 展 之 路 上 的 又 一 个 大 年, 新 品 种 推 出 与 创 新 业 务
递, 激 素 神 经 递 质 药 物 需 通 过 细 胞 膜 外 表 面 上 的 相 应 受 体 的 作 用 细 胞 壁 植 物 细 胞 所 特 有 细 胞 器 内 质 网 : 膜 性 管 道 系 统, 核 糖 体 附 着 于 粗 面 内 质 网 上, 滑 面 内 质 网 高 尔 基 复 合 体 :
前 言 这 门 课 要 讲 的 内 容 学 什 么? 这 门 课 的 重 要 性 有 什 么 用 处? 1 与 我 们 的 专 业 密 切 相 关 2 与 我 们 的 生 活 息 息 相 关 学 习 方 法 怎 样 学? 1 理 论 联 系 实 际 2 局 部 与 整 体 的 关 系 生 命 系 统 的 层 次 : 生 物 圈 : 地 球 上 有 生 命 存 在 的 环 境 的 总 和 地 球 表
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法 去 对 待 : 溴 水 碘 水 氯 化 氢 水 溴 化 氢 水 碘 化 氢 水 氨 水 二 氧 化 硫 水 硫 化 氢 水 二 氧 化 碳 水 -------- 的 组 成 与 溶 解 过 程 从 氯 水 参 与 的 化 学 反 应 的 本 质 与 类 型 去 学 会 分 析 : 金 属 钠 过
枝 乱 我 不 乱 高 考 化 学 总 复 习 的 策 略 与 思 路 措 施 与 方 法 从 容 看 万 条 一. 刍 议 河 北 省 用 高 考 试 题 抓 基 础 抓 主 干 抓 核 心 ; 重 能 力 重 理 解 重 应 用 ; 变 宽 度 降 难 度 改 深 度 ; 稳 求 变 稳 求 新 稳 求 进 试 题 导 向 健 康 难 度 控 制 得 当, 主 干 知 识 突 出, 区 分 度
两 个 半 反 应 : 1reducer 半 反 应 : 还 原 剂 电 对 Fe 3+ /Fe + 氧 化 反 应, 如 上 例 中 Fe + - e - = Fe 3+ oxidant 半 反 应 : 氧 化 剂 电 对 H O /H O 还 原 反 应, 如 H O + e - + H + =
6.1 氧 化 还 原 反 应 与 电 极 电 势 6.1 氧 化 还 原 反 应 与 电 极 电 势 REDOX REACTION AND ELECTRODE POTENTIAL 上 章 返 回 章 下 节 1. 氧 化 还 原 反 应 与 氧 化 值 : (1) 氧 化 值 ( 或 氧 化 数,oxidation number): 某 元 素 一 个 原 子 的 荷 电 数 ( 即 原 子 所
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創 辦 人 智 慧 感 言 新 芳 奈 米 科 技 宇 宙 的 誕 生 創 造 了 萬 物 奈 米 科 學 以 實 踐 真 理 為 目 的 不 是 以 利 益 為 權 利 讓 自 己 盲 然 又 可 憐 盡 善 盡 美 永 遠 是 發 明 人 的 夢 想 創 造 人 生 智 慧 的 附 加 價 值 恆 河 世 界 亦 如 微 塵 知 無 常 覺 究 竟 即 所 創 造 元 始 自 然 無 為 發 明
1 2 2 0 V e K K V e K K 0 1 206.8 264.3 273.3 966.3 965 2.2 10 10 2.6 10 0.95 10 ~ p p 1836 ~ n n 1838.36 ~ 2182 2.5 10 0 ~ 2329 10 + 2327 0.8 10 + 2342 1.6 10 2565 1.5 10 2583 1.8 10 t = 18600Log
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附 录 相对原子质量表 按照元素符号的字母次序排列 ( ) ( ) ( ) [ 1 1] ( 1 1) ( ) [ 1 2] ( ) [ 1 3] ( 1 3) [ 1 4] ( ) 4 1 2 3 4 [ ] 1 2 (1) (2) (3) (4) (5) (6) 3 0 1535 232 ( ) 101.325 101.325 100 357 2750 / 3 / 3 7.8 / 3 2.7
一 主要生物元素都是轻元素主要生物元素 C H O N 占生物元素总量的 95% 以上, 其原子序数均在 8 以内 它们和 S P K Na Ca Mg Cl 共 11 种元素, 构成生物体全部质量的 99% 以上, 称为常量元素, 原子序数均在 20 以内 另外 16 种元素称为微量元素, 包括
生物化学 ---- 王镜岩 考研第三版笔记 第一章概述 第一节概述一 生物分子是生物特有的有机化合物生物分子泛指生物体特有的各类分子, 它们都是有机物 典型的细胞含有一万到十万种生物分子, 其中近半数是小分子, 分子量一般在 500 以下 其余都是生物小分子的聚合物, 分子量很大, 一般在一万以上, 有的高达 1012, 因而称为生物大分子 构成生物大分子的小分子单元, 称为构件 氨基酸 核苷酸和单糖分别是组成蛋白质
, (CIP) /,,. - :, ISBN R15 CIP ( 2001) ( 818 : ) : / 32 : 9. 5 : :
: : : , (CIP) /,,. - :, 2001.2 ISBN 7-81060 - 224-1... - -.R15 CIP ( 2001) 096383 ( 818 : 200433 ) : 850 1168 1/ 32 : 9. 5 : 247 2002 2 1 2002 2 1 : 1 3 000 ISBN 7-81060-224-1/ R 158 :18. 00 ,,,,,,, 2/
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9,, (CIP) /. :, ISBN T U767 CI P ( 2004 ) : 122 : / mail.whut.edu.c
9,, (CIP) /. :, 2005.2 ISBN 7 5629 2097 4....T U767 CI P ( 2004 )003594 : 122 : 430070 http:/ / www.techbook.com.cn E-mail: yangxuezh@ mail.whut.edu.cn : : : 7871092 1/ 16 : 17 : 421 : 2005 2 1 : 2006
《 生物化学》教学大纲
目 录 生 物 化 学 1 植 物 学 7 动 物 学 18 人 体 解 剖 生 理 学 24 植 物 生 理 学 35 微 生 物 学 43 细 胞 生 物 学 49 遗 传 学 58 分 子 生 物 学 74 生 态 学 79 动 物 胚 胎 学 概 论 84 高 级 生 物 化 学 89 免 疫 学 概 论 92 生 物 实 验 技 术 96 生 物 技 能 训 练 100 营 养 与 食 品
) 1 : (1) ZR4-6 (2) 1 000ml 6 6 1 000mL :,, (3) : Al2 ( SO4 ) 3103050607080mg/ L (4) ZR4-6 ( ),, (5),, 2 (6) 500r/ min 30s, 150r/ min 5 min, 80r/ min
(1), (2),,,,, :,, ; ;, : 4 1000mL, 2 ; 1000mL, 100mL, 10mL, 2mL,,,,, ph, : Al2 ( SO4 )3 ; FeCl3 6 ; 2 ; 2 ; 1 ; 1 ; 1 ; 1 ; 1 ; 1 ) 1 : (1) ZR4-6 (2) 1 000ml 6 6 1 000mL :,, (3) : Al2 ( SO4 ) 3103050607080mg/
工程项目进度管理 西北工业大学管理学院 黄柯鑫博士 甘特图 A B C D E F G 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 甘特图的优点 : 直观明了 ( 图形化概要 ); 简单易懂 ( 易于理解 ); 应用广泛 ( 技术通用 ) 甘特图的缺点 : 不能清晰表示活动间的逻辑关系 WBS 责任分配矩阵 ( 负责〇审批
电 化 电 化 学 学 第 2 讲 原 电 池 一 教 学 目 标 理 解 原 电 池 的 工 作 原 理 并 正 确 书 写 电 极 反 应 和 总 反 应 方 程 式 知 识 导 航 构 造 条 件 构 造 及 工 作 原 理 工 作 原 理 燃 料 电 池 原 电 池 电 极 反 应 及 现
www.xdf.cn 1 电 化 电 化 学 学 第 2 讲 原 电 池 一 教 学 目 标 理 解 原 电 池 的 工 作 原 理 并 正 确 书 写 电 极 反 应 和 总 反 应 方 程 式 知 识 导 航 构 造 条 件 构 造 及 工 作 原 理 工 作 原 理 燃 料 电 池 原 电 池 电 极 反 应 及 现 象 常 规 电 池 新 型 电 池 综 合 训 练 二 教 学 重 点 和
试卷
江 西 省 三 校 2016 届 高 三 联 考 化 学 试 题 可 能 用 到 的 相 对 原 子 质 量 :H=1 O=16 C=12 N=14 S=32 Na=23 Fe=56 Cu=64 一 选 择 题 ( 每 小 题 只 有 一 个 正 确 答 案, 每 小 题 3 分, 共 计 48 分 ) 1. 下 列 有 关 化 学 用 语 表 示 正 确 的 是 ( ) A. 水 分 子 的 球
第 一 节 概 述 85 这 些 元 素 具 有 一 定 营 养 生 理 功 能, 发 现 了 实 验 性 的 缺 乏 症, 因 此 这 些 矿 物 元 素 可 能 也 是 动 物 必 需 的 矿 物 元 素 动 物 对 这 些 元 素 的 需 要 量 都 非 常 低, 一 般 不 出 现 缺 乏
第 八 章 矿 物 质 营 养 矿 物 元 素 是 动 物 营 养 中 的 一 大 类 无 机 营 养 素 现 已 确 认 动 物 体 组 织 中 含 有 约 45 种 矿 物 元 素 但 是 并 非 动 物 体 内 的 所 有 矿 物 元 素 都 在 体 内 起 营 养 代 谢 作 用 在 二 十 世 纪 五 十 年 代 以 前 已 发 现 有 13 种, 五 十 年 代 和 六 十 年 代 又
Microsoft Word - 2009-12(2)通讯定稿.doc
第 12 卷 第 2 期 2009 年 6 月 * 香 根 草 系 统 在 我 国 的 应 用 与 发 展 20 年 历 程 回 顾 徐 礼 煜 ( 中 国 科 学 院 南 京 土 壤 研 究 所, 南 京 210008) 环 境 保 护 是 当 今 世 界 面 对 的 一 项 紧 迫 任 务, 也 是 我 国 经 济 建 设 和 社 会 发 展 中 所 面 临 的 一 项 十 分 重 要 的 基
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钟 山 县 宏 源 矿 业 有 限 公 司 金 盘 地 铅 锌 银 矿 环 境 影 响 报 告 书 公 示 稿 中 国 有 色 桂 林 矿 产 地 质 研 究 院 有 限 公 司 二 零 一 五 年 八 月 目 录 前 言...1 1 建 设 项 目 的 特 点... 1 2 环 境 影 响 评 价 的 工 作 过 程... 1 3 关 注 的 主 要 环 境 问 题... 2 4 环 境 影 响