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- 到耀电 廉
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1 Gannan Medical University 生物化学与分子生物学教研室
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3 酶是一类由活细胞产生的, 对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质, 它是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂 核酶 (ribozyme): 具有高效 特异催化作用的核酸 (RNA) 主要参与 RNA 的剪接 酶催化的生物化学反应, 称为酶促反应 在酶的催化下发生化学变化的物质, 称为底物
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5 一 分子组成 1 酶的分类 单体酶 : 只有一条多肽链 寡聚酶 : 具有多条多肽链 多酶体系 : 在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物 如 : 丙酮酸脱氢酶体系 多功能酶 ( 串联酶 ): 一个酶分子具有多种生物催化活性, 由多酶体系在进化中基因融合形成
6 单纯酶 (simple enzyme): 仅由氨基酸残基构成的酶 如 : 淀粉酶 脲酶 脂酶 一些消化蛋白酶 核糖核酸酶等 结合酶 (conjugated enzyme): 全酶 (holoenzyme) 酶蛋白 (apoenzyme) : 多肽 ; 决定特异性 高效性 辅助因子 (cofactor): 非蛋白组分 ; 递氢 电子 基团 ; 决定反应类型 性质
7 结合酶的分子组成 酶蛋白 (apoenzyme) : 多肽 全酶 (holoenzyme) 辅助因子 (cofactor) 小分子有机化合物 金属离子 q 酶蛋白决定反应的特异性及其催化机制 q 辅助因子决定反应的种类与性质
8 辅助因子分类 ( 按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点 ) 辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松, 可用透析或超滤的 方法除去 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密, 不能用透析或超 滤的方法除去
9 转移的基团 小分子有机化合物 ( 辅酶或辅基 ) 名称 所含的维生素 氢原子 ( 质子 ) NAD + ( 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸, 辅酶 I) NADP + ( 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸, 辅酶 II) 烟酰胺 ( 维生素 PP) 之一 烟酰胺 ( 维生素 PP) 之一 FMN( 黄素单核苷酸 ) 维生素 B 2 ( 核黄素 ) FAD( 黄素腺嘌呤二核苷酸 ) 维生素 B 2 ( 核黄素 ) 醛基 TPP( 焦磷酸硫胺素 ) 维生素 B 1 ( 硫胺素 ) 酰基辅酶 A(CoA) 泛酸 硫辛酸 硫辛酸 烷基钴胺素辅酶类维生素 B 12 二氧化碳生物素生物素 氨基磷酸吡哆醛吡哆醛 ( 维生素 B6 之一 ) 甲基 甲烯基 甲炔基 甲酰基等一碳单位 四氢叶酸 叶酸
10 辅助因子最为多见的是金属离子 含金属离子的酶分为 : 金属酶 : 金属离子与酶结合紧密, 提取的过程中不易丢失, 这类酶称为金属酶 如羧基肽酶 黄嘌呤氧化酶 碱性磷酸酶等 金属激活酶 : 金属离子虽为酶的活性所必需, 但与酶的结合是可逆结合, 这类酶称为金属激活酶 如己糖激酶等
11 金属酶 金属离子 金属激活酶 过氧化氢酶 Fe 2+ 丙酮酸激酶 过氧化物酶 Fe 2+ 丙酮酸羧化酶 谷胱甘肽过氧化物酶 Se 2+ 蛋白激酶 固氮酶 Mo 2+ 己糖激酶 Mg 2+ 核糖核苷酸还酶 Mn 2+ 磷脂酶 C Ca 2+ 羧基肽酶 Zn 2+ 细胞色素氧化酶 Cu 2+ 碳酸酐酶 Zn 2+ 脲酶 Ni 2+ 碱性磷酸酶 Mg 2+ 柠檬酸合酶 K +
12 金属离子在全酶中的作用 1 传电子 : 作为酶活性中心的催化基团参与催化反应 传递电子 2 架桥梁 : 作为连接酶与底物的桥梁, 便于酶对底物起作用 3 稳构象 : 稳定酶的构象所必需 4 降斥力 : 中和阴离子, 降低反应中的静电斥力
13 二 酶的活性中心是酶分子中执行 其催化功能的部位 酶的活性中心 (active center) 酶的活性中心或活性部位 (active site) 是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域
14 必需基团 (essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中, 一些与酶活性密切相关的化学基团
15 活性中心内的必需基团 结合基团 (binding group) 与底物相结合 催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物 活性中心外的必需基团位于活性中心以外, 维持酶活性中心应有的空间构象和 ( 或 ) 作为调节剂的结合部位所必需
16 活性中心以外的必需基团 底物 催化基团 结合基团 活性中心
17 活性中心的常见基团 :His 的咪唑基,Ser 的羟基,Cys 的巯基,Glu 的 γ 羧基
18 溶菌酶 谷氨酸 35 和天冬氨酸 52 是催化基团 ; 色氨酸 62 和 63 天冬氨酸 101 和色氨酸 108 是结合基团 ; A-F 为底物多糖链的糖基, 位于酶的活性中心形成的裂隙中
19 三 同工酶 G 定义 : 同工酶 (isoenzyme) 是指催化相同的化学反应, 而酶蛋白的分子结构 理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
20 根据国际生化学会的建议, 同工酶是由不同基因编码的多肽链, 或由同一基因转录生成的不同 mrna 所翻译的不同多肽链组成的蛋白质 同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中, 它使不同的组织 器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征 这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据
21 乳酸脱氢酶的同工酶
22 LDH 同工酶红细胞白细胞血清骨骼肌心肌肺肾肝脾 LDH 1 (H 4 ) LDH 2 (H 3 M) LDH 3 (H 2 M 2 ) LDH 4 (HM 3 ) LDH 5 (M 4 )
23 G 生理及临床意义 J 在代谢调节上起着重要的作用 ; J 用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征 ; J 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断 ; J 同工酶可以作为遗传标志, 用于遗传分析研究 酶活性 1 心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱 心肌梗死和肝病病人血清 LDH 同工酶谱的变化
24 2 a 1 2 b 酶活性 酶活性 4 5 迁移位置迁移位置 (a) LDH 同工酶电泳图谱 (b) (a) 正常人 LDH 同工酶电泳图谱,(b) 心肌梗塞病人血清 LDH 同工酶电泳图谱
25 举例 2 CK 1 (BB) CK 2 (MB) CK 3 (MM) 脑 心肌 骨骼肌 肌酸激酶 (creatine kinase, CK) 同工酶 CK 2 常作为临床早期诊断心肌梗死的一项生化指标
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27 酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化 ; 只能催化热力学允许的化学反应 ; 只能加速可逆反应的进程, 而不改变反应的平衡点
28 酶反应具有极高的效率 酶与一般催化剂催化效率的比较 底物 催化剂 反应温度 反应速度常数 尿素 H 脲酶 过氧化氢 Fe 过氧化氢酶 与不加催化剂相比提高 10 8 ~10 20, 与普通催化剂相比提高 10 7 ~10 13
29 一 酶促反应的特点 ( 一 ) 酶促反应具有极高的效率 酶的催化效率通常比非催化反应高 10 8 ~10 20 倍, 比一般催化剂高 10 7 ~10 13 倍 酶的催化不需要较高的反应温度 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能 (activation energy) 酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能 活化能 : 底物分子从初态转变到活化态所需的能量
30 某些酶与一般催化剂催化效率的比较 底物 催化剂 反应温度 ( ) 速率常数 苯酰胺 H OH α- 胰凝乳蛋白酶 尿素 H 脲酶 H 2 O 2 Fe
31 ( 二 ) 酶促反应具有高度特异性 酶的特异性 (specificity) 一种酶仅作用于一种或一类化合物, 或一定的化学键, 催化一定的化学反应并生成一定的产物 酶的这种特性称为酶的特异性或专一性
32 根据酶对底物选择的特点, 酶的特异性可分为两种类型 : 1. 绝对专一性 (absolute specificity) 只能作用于特定结构的底物, 进行一种专一的反应, 生成一种特定结构的产物 如脲酶仅能催化尿素水解生成 CO 2 和 NH 3 有些具有绝对专一性的酶可以区分光学异构体和立体异构体, 只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应 例如乳酸脱氢酶仅催化 L- 乳酸脱氢生成丙酮酸, 而对 D- 乳酸无作用
33 L- 乳酸脱氢酶的催化作用特异性 HOOC 组 HO COOH 精 组 OH 精 CH 3 L(-) 乳酸 CH 3 D(+) 乳酸 ( 与 LDH 契合 ) ( 不能在 LDH 中的三点结合 )
34 2. 相对专一性 (relative specificity) 有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构, 而是依据底物分子中的特定的化学键或特定的基团, 因而可以作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物 例如, 消化系统中的蛋白酶仅对蛋白质中肽键的氨基酸残基种类有选择性, 而对具体的底物蛋白质种类无严格要求
35 ( 三 ) 酶的活性与酶量具有可调节性 酶促反应受多种因素的调控, 以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要 例 : 磷酸果糖激酶 -1 的活性受 AMP 的别构激活, 而受 ATP 的别构抑制 胰岛素诱导 HMG-CoA 还原酶的合成, 而胆固醇则阻遏该酶合成
36 ( 四 ) 酶具有不稳定性 酶的化学本质主要是蛋白质 在某些理化因素 ( 如高温 强酸 强碱等 ) 的作用下, 酶会发生变性而失去催化活性 因此, 酶促反应往往都是在常温 常压和接近中性的条件下进行的
37 X 化学反应速率的依赖因素 : 分子间碰撞频率 ; 有效碰撞分子的百分数 能量 过渡态 起始态 终态 反应过程
38 ] 几个概念 : v 能阈 : 反应物分子发生化学变化所需最低能量 v 活化分子 : 含有高于反应能阈而能起反应的分子 v 活化能 : 活化分子具有的高于平均水平的能量 ] 加快反应速度的方法 : 供给能量, 如加温 光照等 降低活化能
39 过渡态 能量改变活化过程
40 酶作用高效率的机制 中间产物学说 在酶催化的反应中, 第一步是酶与底物形成酶 - 底物中间复合物 当底物分子在酶作用下发生化学变化后, 分解成产物和酶 E + S ==== E-S P + E 许多实验事实证明了 E-S 复合物的存在 E-S 复合物形成的速率与酶和底物的性质有关
41 1 酶 - 底物结合方式 : 诱导契合
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43 2 邻近效应和定向效应 A B 酶
44 3 表面效应(surface effect): 疏水 口袋 OH 疏水口袋 肽链 O Zn 2+ H H _ O C O O H CH 2 HC N C CH 2 N C + H H O O - H 2 N C Arg 145 O + NH2 Ty r 248 Glu 270 底物
45 4 多元催化作用 酶的活性中心部位, 一般都含有多个起催化作用的基团, 这些基团在空间有特殊的排列和取向, 可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用, 从而使底物达到最佳反应状态 CH 3 O CH 3 O CH 3 O.. O CH 3 O N H O O H CH 3 O CH 3 O CH 3 O N H.. O H CH 3 O C O H O
46 1. 酸 - 碱催化作用 (general acid-base catalysis) 2. 亲核催化和亲电子催化作用
47 胰凝乳蛋白酶的共价催化和酸 - 碱催化机制
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49 一 底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线 研究前提 : 1 单底物 单产物反应 ; 2 酶促反应速率一般在规定的反应条件下, 用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示 ; 3 反应速率取其初速率, 即底物的消耗量很小 ( 一般在 5 %以内 ) 时的反应速率 4 底物浓度远远大于酶浓度
50 v 在其他因素不变的情况下, 底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比, 表现为一级反应特征 当底物浓度达到一定值, 几乎所有的酶都与底物结合后, 反应速度达到最大值 (Vmax), 此时再增加底物浓度, 反应速度不再增加, 表现为零级反应 Rate of Reaction(v) Concentration of Substrate(umol/L)
51 当底物浓度较低时 : 反应速率与底物浓度成正比 ; 反应为一级反应
52 随着底物浓度的增高 : 反应速率不再成正比例加速 ; 反应为混合级反应
53 当底物浓度高达一定程度 : 反应速率不再增加, 达最大速率 ; 反应为零级反应
54 E + S k 1 ES k 2 k 3 中间产物 E + P
55 1913 年 Michaelis 和 Menten 提出反应速率与底物浓度关系的数学方程式, 即米 - 曼氏方程式, 简称米氏方程式 (Michaelis equation) V V max[s] = K m + [S] [S]: 底物浓度 V: 不同 [S] 时的反应速率 V max : 最大反应速率 (maximum velocity) K m : 米氏常数 (Michaelis constant)
56 米 - 曼氏方程式推导基于两个假设 : E + S k 1 ES k 2 k 3 E + P 1. E 与 S 形成 ES 复合物的反应是快速平衡反应, 而 ES 分解为 E 及 P 的反应为慢反应, 反应速率取决于慢反应即 V = k 3 [ES] (1) 2. S 的总浓度远远大于 E 的总浓度, 因此在反应的初始阶段,S 的浓度可认为不变即 [S] =[S t ]
57 米 - 曼氏方程式推导过程 : E + S k 1 ES k 2 k 3 E + P 当反应处于稳态时 : ES 的生成速率 = ES 的分解速率 整理得 : ([E t ]-[ES])[S] k 2 +k 3 = [ES] k 1 (2) 令 : k 2 +k 3 = K m ( 米氏常数 ) k 1
58 整理得 : 将 (3) 代入 (1) 得 V = k 3 [ES] (1) [E t ][S] K m + [S] k 3 [E t ][S] K m + [S] (3) (4) 将 (5) 代入 (4) 得米氏方程式 : V max [S] K m + [S]
59 ( 二 )K m 与 V m 是有意义的酶促反应动力学参数 Km 值的推导 Km 与 Vmax 的意义
60 Km 值的推导 当反应速率为最大反应速率一半时 : V max V max [S] = 2 Km + [S] K m = [S] K m 值等于酶促反应速率为最大反应速率一半 时的底物浓度, 单位是 mol/l
61 k 1 S + E ES E + P k 2 k m = (k 2 +k 3 )/k 1 k 3 K m k 2 / k 1 k m 可以看作 ES 的解离常数 k s : [S][E] k m = k s = [ES] 当 k m 大, 说明 ES 容易解离, 酶与底物结合的亲和力小
62 Km 与 Vmax 的意义 Km 值 定义 :K m 等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 意义 : K m 是酶的特征性常数之一, 只与酶的结构 底物和反应环境 ( 如, 温度 ph 离子强度 ) 有关, 与酶的浓度无关 K m 可近似表示酶对底物的亲和力 ; 同工酶 K m 值不相同 同一酶对于不同底物有不同的 K m 值
63 某些酶对其底物的 K m 酶底物 K m (mol/l) 己糖激酶 ( 脑 ) ATP D- 葡萄糖 D- 果糖 碳酸酐酶 HCO 胰凝乳蛋白酶 甘氨酰酪氨酰甘氨酸 N- 苯甲酰酪氨酰胺 半乳糖苷酶 D- 乳糖 过氧化氢酶 H 2 O 溶菌酶 己 -N- 乙酰氨基葡糖
64 Vmax 定义 :Vmax 是酶完全被底物饱和时的反应速率, 与酶浓度成正比 意义 :Vmax=k3 [E] 如果酶的总浓度已知, 可从 Vmax 计算酶的转换数 (turnover number), 即动力学常数 k3
65 酶的转换数 (turnover number) 定义 : 当酶被底物充分饱和时 (Vmax), 单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数, 单位是 s -1 意义 : 可用来比较每单位酶的催化能力
66 ( 三 )Km 值与 Vmax 值可以通过作图法求取 1. 双倒数作图法 (double reciprocal plot), 又称为 林 - 贝氏 (Lineweaver- Burk) 作图法 ( 林 - 贝氏方程 ) -1/K m
67 2. Hanes 作图法 -K m
68 二 酶浓度对反应速度的影响 V 当 [S]>>[E], 反应速度与酶浓度成正比 关系式为 :V = K 3 [E] 0 当 [S]>>[E] 时,V max = k 3 [E] [E] 酶浓度对反应速度的影响
69 三 温度的影响 温度升高, 酶促反应速度加快 温度升高, 酶的高级结构将发生变化或变性, 导致酶活性降低甚至丧失 大多数酶都有一个最适温度 在最适温度条件下, 反应速度最大 Relative Activity (%) Temperature O C 最适温度 (optimum temperature): 酶促反应速度最快时的环境温度 它不是酶的特征性常数
70 四 ph 的影响 酶催化活性最高时反应体系的 ph 称为酶促反应的 最适 ph (optimum ph) 它不是酶的特征性常数 ph 对某些酶活性的影响
71 五 抑制剂对酶活性的影响 使酶的活性降低或丧失 但不使酶蛋白变性的的现象, 称为酶的抑制作用 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂 酶的抑制剂一般能够与酶以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物 与酶变性的区别 : 抑制剂对酶有一定的选择性, 而变性剂对酶没有选择性
72 概念 举例 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的 必需基团相结合, 使酶失活 有机磷化合物 羟基酶 解毒 解磷定 (PAM) 重金属离子及砷化合物 巯基酶解毒 二巯基丙醇 (BAL)
73 解磷定 解毒 解磷定 (PAM):
74 案例患者, 女性,45 岁, 因与家人争吵自服美曲膦酯 ( 敌百虫 ) 约 100ml 服毒后自觉头晕 恶心, 并伴有呕吐, 呕吐物有刺激农药味 服药后家属即发现, 立即到当地医院就诊, 洗胃 10000ml 后, 予阿托品 5ml 静推, 解磷定 2g 肌肉注射后, 病情无好转 渐出现神志不清, 呼之不应, 刺激反应差, 于凌晨服药后 5 小时转入某医院 经辅助检查诊断为有机磷中毒, 立即予以催吐洗胃, 硫酸镁导泻, 阿托品 解磷定静脉注射, 反复给药补液 利尿等对症支持治疗 问题讨论 : 1. 有机磷中毒的生化机制是什么? 2. 有机磷化合物对酶的抑制作用属于哪种类型? 有何特点? 3. 解磷定解毒的生化机制是什么? 4. 催吐洗胃, 硫酸镁导泻, 阿托品 解磷定静脉注射, 反复给药补液 利尿等对症治疗的根据是什么?
75 Cl Cl As CH CHCl + E 路易士气 SH S E As CH CHCl + 2HCl SH S 巯基酶 失活的酶 酸 E S As CH CHCl + S 失活的酶 解毒 二巯基丙醇 (BAL): CH 2 SH SH CH SH E CH 2 OH SH + CH 2 S As CH CHCl CH S CH 2 OH BAL 巯基酶 BAL 与砷剂结合物
76 ( 二 ) 可逆性抑制作用 概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶 - 底物复合物可逆性结合, 使酶的活性降低或丧失 ; 抑制剂可用透析 超滤等方法除去 类型 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
77 1 竞争性抑制 有些抑制剂的化学结构与底物相似, 能与底物竞争与酶活性中心, 从而阻碍酶 - 底物复合物的形成 这种抑制作用称为竞争性抑制作用 竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度, 即提高底物的竞争能力来消除
78 反应模式 +
79 举例 G 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸 琥珀酸脱氢酶 延胡索酸 FAD FADH 2 COOH COOH CH 2 CH 2 COOH 琥珀酸 CH 2 COOH 丙二酸
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81 竞争抑制的特点 J I 与 S 结构类似, 竞争酶的活性中心 J 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度 J 动力学特点 : V max 不变, 表观 K m 增大 1/V V max [S] V [I] K m (1 ) [S] Ki 1 K [I] 1 1 m (1 ) V V max K i [S] V max 抑制剂 无抑制剂 1/[S]
82 2. 非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力 定义 有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相 结合, 不影响酶与底物的结合, 酶和底物的结 合也不影响酶与抑制剂的结合 底物和抑制剂 之间无竞争关系 但酶 - 底物 - 抑制剂复合物 (ESI) 不能进一步释放出产物 这种抑制作用 称作非竞争性抑制作用
83 反应模式 [ 举例 ] 亮氨酸对精氨酸酶的抑制 ; 麦芽糖对淀粉酶的抑制
84 非竞争抑制的特点 J 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合, 底物与抑制剂之间无竞争关系 v= Vmax[S] (1+[I]/Ki)Km + [S] 1 K [I] 1 1 [I] m (1 ) (1 ) V V max K i [S] V max Ki J 抑制程度取决于抑制剂的浓度 J 动力学特点 : V max 降低, 表观 K m 不变 1 / V 1/[S] 抑制剂 无抑制剂
85 3. 反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶 - 底物复合物结合 定义抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物 (ES) 结合, 使中间产物 ES 的量下降 这样, 既减少从中间产物转化为产物的量, 也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量 这种抑制作用称为反竞争性抑制作用
86 [ 举例 ] 氰化物或肼对芳香硫酸酯酶的抑制
87 P 反竞争抑制的特点 : J 抑制剂只与酶 - 底物复合物结合 J 抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度 J 动力学特点 : V max 降低, 表观 K m 降低 1/V v= Vmax[S] Km +(1+[I]/Ki) [S] 抑制剂 无抑制剂 1/[S]
88 各种可逆性抑制作用的比较 作用特征 无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制 与 I 结合的组分 E E ES ES 动力学参数表观 Km K m 增大 不变 减小 最大速度 V max 不变 降低 降低 林 - 贝氏作图斜率 K m /V max 增大 增大 不变 纵轴截距 1/V max 不变 增大 增大 横轴截距 -1/K m 增大 不变 减小
89 不可逆抑制 ü 抑制剂与酶以共价键结合 ü 不能用透析 超滤方法去除抑制剂 ü 酶的修饰抑制 可逆抑制 ü 抑制剂与酶以非共价键结合 ü 能用透析 超滤方法去除抑制剂, 而使酶的活性恢复 ü 三种类型 1 竞争性抑制 ü 抑制剂与底物相似, 可以竞争性地与酶的活性中心结合 ü 增加底物的浓度可以解除抑制 2 非竞争性抑制 ü 抑制剂与底物不相似, 抑制剂是与活性中心外结合位点结合 ü 可形成酶 - 抑制剂 - 底物复合物 3 反竞争性抑制 ü 酶与底物先结合, 然后再与抑制剂结合
90 六 激活剂对反应速度的影响 & 激活剂 : 凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质 如 : 金属离子 : Mg 2+ K + Mn 2+ 阴离子 : Cl - 有机物 : 胆汁酸盐 & 分类 :? 必需激活剂 : 如,Mg 2+ 对己糖激酶? 非必需激活剂 : 如,Cl - 对淀粉酶
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92 一 调节酶实现对酶促反应速率快速调节 ( 一 ) 别构酶 ( 变构酶 ) 与变构调节 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某 部分可逆地结合, 使酶构象改变, 从而改变酶的 催化活性, 此种调节方式称别构 / 变构调节 P 别构 / 变构效应剂 (allosteric effector)
93 别构酶的 S 形曲线
94 ATP 柠檬酸 AMP ADP 2,6- 二磷酸果糖 1,6- 二磷酸果糖 ( ) (+) 6- 磷酸果糖激酶 -1 的变构调节
95 C C R R C C R R 蛋白激酶 A ( 无活性 ) camp 蛋白激酶 A ( 有活性 ) 蛋白激酶 A 的激活
96 ( 二 ) 酶的共价修饰调节 共价修饰 (covalent modification) 在其他酶的催化作用下, 某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合, 从而改变酶的活性, 此过程称为共价修饰
97 ATP ADP Thr Ser Tyr 酶蛋白 -OH 蛋白激酶 磷蛋白磷酸酶 Thr Ser -O-PO 2-3 Tyr 酶蛋白 Pi H 2 O 酶的磷酸化与脱磷酸化
98 三 酶原和酶原的激活
99 G 酶原激活的机理 : 酶原 在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂, 水解掉一个或几个短肽 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心
100 缬天天天天赖异 缬甘 组 丝 缬天天天天赖 缬 异甘 组丝
101 肠激酶胰凝乳蛋白酶原 α- 胰凝乳蛋白酶 + 二肽羧基肽酶原 A 胰蛋白酶原 六肽 + 胰蛋白酶 自身催化肠激酶启动的酶原激活 弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶 + 碎片 羧基肽酶 A + 碎片
102 二 酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节 ( 一 ) 酶蛋白合成可被诱导或阻遏 诱导作用 (induction) : 在转录水平上能促进酶合 成的物质称之为诱导物 (inducer), 诱导物诱发 酶蛋白合成的作用称为诱导作用 阻遏作用 (repression): 在转录水平上能减少酶蛋 白合成的物质称为辅阻遏物 (co-repressor), 辅 阻遏物与无活性的阻遏蛋白结合而影响基因的转 录, 这种作用称为阻遏作用
103 ( 二 ) 酶降解的调控与一般蛋白质降解途径相同 溶酶体蛋白酶降解途径 ( 非依赖 ATP 的降解途径 ): 降解膜结合蛋白 长半寿期蛋白和细胞外蛋白 非溶酶体蛋白酶降解途径 ( 又称依赖 ATP 和泛素的降解途径 ): 降解异常或损伤的蛋白质及几乎所有短半寿期蛋白质 (10min-2h)
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105 一. 酶的分类 G 1961 年国际酶学委员会 (Enzyme Committee, EC) 根据酶所催化的反应类型和机理, 把酶分成 6 大类 : 1 氧化还原酶(oxidoreductase) 2 转移酶(transferase) 3 水解酶(hydrolase) 4 裂解酶( 或裂合酶 lyase) 5 异构酶(isomerase) 6 合成酶(synthease) 或连接酶 (ligase)
106 1 氧化 - 还原酶 Oxidoreductase 氧化 - 还原酶催化氧化 - 还原反应, 催化氢的转移或电子传递 AH 2 + B(O 2 ) A + BH 2 (H 2 O 2,H 2 O) 主要包括脱氢酶 (dehydrogenase) 和氧化酶 (Oxidase) 如, 乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应 CH 3 CHCOOH OH NAD + CH H + 3 CCOOH NADH O
107 (1) 脱氢酶类 : 催化直接从底物上脱氢的反应 AH 2 +B A +BH 2 ( 需辅酶 Ⅰ 或辅酶 Ⅱ) (2) 氧化酶类 1 催化底物脱氢, 氧化生成 H 2 O 2 : AH 2 + O 2 A + H 2 O 2 ( 需 FAD 或 FMN) 2 催化底物脱氢, 氧化生成 H 2 O: 2AH 2 + O 2 2A + 2H 2 O (3) 过氧化物酶 ROO + H 2 O 2 RO + H 2 O + O 2
108 (4) 加氧酶 ( 双加氧酶和单加氧酶 ) O 2 + OH OH OH C=O C=O OH ( 顺, 顺 - 已二烯二酸 ) RH + O 2 + 还原型辅助因子 ROH + H 2 O + 氧化型辅助因子 ( 又称羟化酶 )
109 2 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应, 即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上 A X + B A +B X 根据 X 分类 : 转移碳基 酮基或醛基 酰基 糖基 烃基 含氮基 含磷基和含硫基的酶 例如, 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应 CH 3 CHCOOH NH 2 CH 3 CCOOH O HOOCCH 2 CH 2 CCOOH O HOOCCH 2 CH 2 CHCOOH NH 2
110 3 水解酶 hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应 AB + H 2 O AOH + BH 主要包括淀粉酶 蛋白酶 核酸酶及脂酶等 例如, 脂肪酶 (Lipase) 催化的脂的水解反应 : H 2 O R COOCH 2 CH 3 RCOOH CH 3 CH 2 OH
111 4 裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应 主要包括醛缩酶 水化酶及脱氨酶等 例如, 延胡索酸水合酶催化的反应 HOOCCH=CHCOOH H 2 O HOOCCH 2 CHCOOH OH
112 5 异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化, 即底物分子内基团或原子的重排过程 A 例如,6- 磷酸葡萄糖异构酶催化的反应 B OH CH 2 OH O OH OH OH CH 2 OH O OH OH CH 2 OH OH
113 6 合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶, 又称为连接酶, 能够催化 C-C C-O C-N 以及 C-S 键的形成反应 这类反应必须与 ATP 分解反应相互偶联 A + B + ATP A B + ADP +Pi 例如, 丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO 2 草酰乙酸
114 二 酶的命名 习惯命名 : 由发现者命名, 常以底物名 反应性质以及酶的来源命名 ; 系统命名 (1961 年国际酶学委员会确定 ) 每一个酶由下列三种表示 : 1 系统名称: 底物名 + 反应性质 2 分类编号:E.C.+ 四个数字 3 推荐名: 选一个习惯名 ( 实用 简单 )
115 I 系统名 : 包括所有底物的名称和反应类型 乳酸 + NAD + 丙酮酸 + NADH + H + 乳酸 :NAD + 氧化还原酶 I 惯用名 : 只取较重要的底物名称和反应类型 乳酸 :NAD + 氧化还原酶 乳酸脱氢酶 ô 对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型
116 乳酸脱氢酶 EC 第 1 大类, 氧化还原酶 第 1 亚类, 氧化基团 CHOH 第 1 亚亚类,H 受体为 NAD + 该酶在亚亚类中的流水编号
117
118 ( 一 ) 许多疾病与酶的质和量的异常相关 1. 酶的先天性缺陷是先天性疾病的重要病因之一 现已发现 140 多种先天性代谢缺陷中, 多数由酶的先天性或遗传性缺损所致
119 2. 一些疾病可引起酶活性或量的异常许多疾病引起酶的异常, 这种异常又使病情加重 ; 例如急性胰腺炎时, 胰蛋白酶原在胰腺中被激活, 造成胰腺组织被水解破坏
120 ( 二 ) 体液中酶活性的改变可作为疾病的诊断指标 组织器官损伤可使其组织特异性的酶释放入血, 有助于对组织器官疾病的诊断 如急性肝炎时血清丙氨酸转氨酶活性升高 ; 急性胰腺炎时血 尿淀粉酶活性升高等等 因此, 血清中酶的增多或减少可用于辅助诊断和预后判断
121 酶 临床诊断部分常用酶 主要临床应用 谷丙转氨酶 肝实质疾患 谷草转氨酶 心肌梗塞 肝实质疾患 胆碱酯酶 有机磷中毒 乳酸脱氢酶 心肌疾患 肝实质疾患 淀粉酶 胰腺疾病 碱性磷酸酶 骨病 肝胆疾患 胰蛋白酶 ( 原 ) 胰腺疾病 肌酸激酶 心肌梗塞 肌肉疾患 醛缩酶 肌肉疾病 酸性磷酸酶 前列腺癌 骨病 γ 谷氨酰转移酶 肝实质病变 酒精中毒 5 核苷酸酶 肝胆疾患 山梨醇脱氢酶 肝实质病变
122 ( 三 ) 某些酶可作为药物用于疾病的治疗 替代治疗 : 消化不良 -- 胃酶 胰酶 抗菌治疗 : 磺胺药 对症治疗 : 预防血栓形成 -- 尿激酶 链激酶 纤溶酶 抗癌治疗 :MTX -- FH 2 还原酶
123 ( 一 ) 有些酶可作为酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶 ( 二 ) 有些酶可作为酶标记测定法中的标记酶 ( 三 ) 多种酶成为基因工程常用的工具酶
124 案例患儿, 女性,4 岁 3 个月, 因眼部不适数月, 从亮处到暗处时视物不清半月余来就诊 患儿数月来不明原因经常眨眼, 诉眼痒感不适, 常用手揉擦, 眼泪少 曾用过多种眼药水点眼无效 近半月以来, 上述症状加重, 并且出现从亮处到暗处时视物不清, 常跌倒, 有时怕光 该患儿系第 1 胎第 1 产, 足月顺产 出生后母乳喂养,6 个月改为牛奶 稀饭 面条喂养, 未添加其他辅食 2 岁后以大米食为主, 平素偏食, 吃菜少, 尤其不喜荤食 经常患 腹泻 感冒 等 体格检查 : 体温 36.6, 呼吸 25 次 / 分, 脉搏 103 次 / 分, 血压未测 消瘦, 体重 14kg 全身皮肤干燥, 双下肢触之有粗糙感 眼部检查, 在球结膜处可见毕脱 (Bitots) 斑, 角膜干燥, 视力正常, 暗适应检查 : 暗适应延长 指甲脆 易断 初步诊断 : 夜盲症问题讨论 : 1. 夜盲症的发病机制机制如何? 2. 患儿为何出现皮肤干燥 双下肢触之有粗糙感? 3. 患儿腹泻 感冒与维生素 A 有何关系?
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