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1 一 酶的概念及性质 酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂 三 酶分析 ( 一 ) 酶的生物学意义 自然界中的一切生命现象都与酶的活动有关系 活细胞内全部的生物化学反应, 都是在酶的催化作用下进行的 如果离开了酶, 新陈代谢就不能进行, 生命就会停止 现在已经知道, 生物体内存在着三千多种具有不同功能的酶. Edward Buchner 主要学术成就 对于酒精的发酵, 一直存在两个争议 :1 发酵就是活酵母细胞的生理行为,2. 发酵是由于酵母细胞内的纯化学行为 Buchner 提出了中和两个争议的独特见解 : 发酵是可溶性酶的杰作, 而可溶性酶可以完全离开细胞而在体液环境中发挥作用, 酶是由活酵母细胞产生的 1907 年因 无细胞发酵 获得诺贝尔化学奖 ( 二 ) 酶是生物催化剂 1. 酶与一般催化剂的共同点 (1) 用量少而催化效率高 (2) 能加快化学反应的速度, 但不改变平衡点, 反应前后本身不发生变化 (3) 降低反应所需的活化能 例 2H 2 O 2 2H 2 O+O 2 反应 活化能 2. 酶作为生物催化剂的特殊点 (1) 高的催化效率 非催化反应 钯催化反应 H 2 O 2 酶催化 75.24kJ/mol 48.9kJ/mol 8.36kJ/mol 以摩尔为单位进行比较, 酶的催化效率比化学催化剂高 10 7 ~10 13 倍, 比非催化反应高 10 8 ~10 20 倍 例 2H 2 O 2 2H 2 O+O 2 1mole H 2 O 2 酶能催化 mole H 2 O 2 的分解 1mole Fe 3+ 只能催化 mole H 2 O 2 的分解 1
2 (2) 高度的特异性 (3) 温和的反应条件 (4) 酶在体内受到严格调控 ( 酶活性的可调节性 ) Thomas Cech ( 三 ) 酶的化学本质 1. 大多数酶是蛋白质 (Most enzymes are proteins) 1926 年美国 Sumner 脲酶的结晶, 并指出酶是蛋白质 1930 年 Northrop 等得到了胃蛋白酶 胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶, 并进一步证明了酶是蛋白质 如酶浓度的调节 激素调节 反馈调节 抑制剂和激活剂的调节 别构调节 酶的共价修饰调节 酶原活化等 J.B.Sumner ( ) J.H.Northrop ( ) 显微镜下的胰蛋白酶 1946 年诺贝尔化学奖 2. 某些 RNA 有催化活性 (Ribozymes) 20 世纪 80 年代发现某些 RNA 有催化活性, 还有一些抗体也有催化活性, 甚至有些 DNA 也有催化活性, 使酶是蛋白质的传统概念受到很大冲击 Thomas Robert Cech (1947- ) University of Colorado at Boulder, USA 1982 年美国 T. Cech 等人发现四膜虫的 rrna 前体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工, 发现 RNA 有催化活性 1989 年因 发现 RNA 的催化活性 获得诺贝尔化学奖 (1/2) Cell, Vol. 31, 147-l 57, 1982, cited 年美国 S.Altman 等研究 RNaseP( 由 20% 蛋白质和 80% 的 RNA 组成 ), 发现 RNaseP 中的 RNA 可催化 E. coli trna 的前体加工 1989 年因 发现 RNA 的催化活性 获得诺贝尔化学奖 (1/2) Cell, Volume 35, Issue 3, Part 2, December 1983, Pages , cited: 2384 Sidney Altman (1939-) Yale University New Haven, CT, USA 2
3 3. 抗体酶 (Abzyme) 抗体 : 与抗原特异结合的免疫球蛋白 抗体酶 : 指具有催化功能的抗体分子, 在抗体分子的可变区 ( 即肽链的 N 端 ) 是识别抗原的活性区域, 这部分区域被赋予了酶的属性 1986 年美国 Schultz 和 Lerner 两个实验室同时在 Science 上发表论文, 报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体 4. 有些 DNA 也有催化活性 1995 年 Cuenoud 等发现有些 DNA 分子亦具有催化活性 沃克 ( 英国 ) 斯科( 丹麦 ) 博耶( 美国 ) 由于对形成三磷酸腺苷的酶催化过程作出解释而共获 1997 年诺贝尔化学奖 二 酶的分子组成及活性中心酶 ( 一 ) 酶的分子组成 结合酶 单纯酶 酶蛋白作用 : 决定催化反应的特异性 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶 ( 有活性 ) 结合酶 辅助因子 金属离子作用 : 1. 活性中心的组成成分 ; 2. 连接酶与底物的桥梁 ; 3. 维持酶的构象 辅酶 辅基 小分子有机化合物 (B 族维生素 ) 无机金属离子 辅酶或辅基的作用 : 起传递电子 原子和某些基团的作用即决定反应的类型 ( 二 ) 酶的活性中心 活性中心 : 酶分子与底物结合并将底物转化为产物的空间结构区域结合基团 : 与底物结合, 形成酶底物复合物催化基团 : 把底物转化为产物 必需基团 : 酶分子中与酶活性相关的基团 ( 羟基 巯基 咪唑基和羧基 ) 活性中心内必需基团 结合和催化活性中心外必需基团 维持酶构象 活性中心以外的必需基团 结合基团 底物 催化基团 活性中心 3
4 活性中心的构象特点 : 在酶分子整个体积中只占比较小的一部分, 是一个三维实体, 或为裂缝, 或为凹陷 多为氨基酸残基的疏水基团组成的疏水环境, 形成疏水 口袋 酶的催化作用取决于活性中心 ( 三 ) 有关酶活性的基础知识 定义酶活性 = 酶的催化活性 = 催化能力 =( 催化 ) 酶促反应速度 = 单位时间底物减少或产物增加 即 : 酶活性高 --- 催化能力强酶活性低 --- 催化能力弱 定性表达 酶活性单位人为规定的量化单位惯用单位方法作者自己规定或应用传统 特定条件下, 单位时间生成一定量产物 特点 : 不归一, 不同酶之间难以比较国际单位 (International Unit,IU) 1961 年, 国际生化学会酶学委员会建议 : 在规定的实验条件下, 每分钟催化 1µmol 底物的酶量为 1IU 25, 最适 ph, 底物浓度 [S] 1965 年, 规定 年取消温度要求 1976 年, 在特定条件下 (specified condition), 每分钟转化 1µmol 底物的酶量为 1IU ( 较普遍的定义 ) 酶的比活力 (specific activity) 对酶试剂而言, 单位质量蛋白质 (mg) 所具有的酶活性 (IU/mg) 衡量酶试剂纯度的指标 比活力下降, 纯度下降 周转数 (turnover number) 单位时间内每分子酶转换底物的分子数 一般酶周转数 min 个 /s 最高碳酸酶每秒 10 5 个 理想的酶活性指标 酶分析法包括两种类型 : 一是以酶作为分析对象, 这类分析方法称为 酶活力测定 二是以酶作为分析手段, 用以测定样品中用一般化学方法难于检测的物质, 通常将这类分析方法称为 酶法分析 相同 : 原理和方法相同, 以酶的专一高效催化某化学反应为基础, 通过测定酶反应的速率或生成物浓度来检测相应物质的含量 4. 两类酶分析法的区别 不同 : 酶活力测定法中, 是以酶为分析对象 使用的底物应该过量 酶法分析中, 是以酶为分析工具或分析试剂, 被检化合物 ( 如 : 底物 ) 是反应的限制因素 4
5 当前无法显示此图像 当前无法显示此图像 ( 四 ) 酶促反应动力学 酶浓度 [E] 底物浓度 [S] 温度 (T) 酸碱度 ( ph ) 抑制剂 (I) 激活剂 (A) 一级反应 : 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比, 表现为一级反应特征 速度 k[ 试剂 ] 二级反应 : 速度 k[ 试剂 1][ 试剂 2] 零级反应 : 当底物浓度达到一定值, 反应速度达到最大值 (Vmax), 此时再增加底物浓度, 反应速度不再增加, 表现为零级反应. k: 反应速率常数 米氏方程 (Michaelis-Menten equation) k1 E+S ES P+E 酶 底物 k m k2 k = k 中间产物 k3 + k + k k 产物 酶 km k 2 + k 3 = k 1 反应初始阶段产物浓度比较小, 假设不发生逆反应 米氏方程 Vmax [S] V= Km + [S] Km 即为米氏常数, Vmax 为最大反应速度 当反应速度等于最大速度一半时, 即 V = 1/2 Vmax, Km = [S] 上式表示, 米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度 因此, 米氏常数的单位为 mol/l 米氏常数 k m 的意义 不同的酶具有不同 k m 值, 它是酶的一个重要的特征物理常数 k m 值只是在固定的底物, 一定的温度和 ph 条件下, 一定的缓冲体系中测定的, 不同条件下具有不同的 k m 值 当 [S]= k m 时,v= v max /2, 因此 k m 在数值上等于当反应速度为最大反应速度值一半时底物的浓度 k m 值表示酶与底物之间的亲和程度 :k m 值大表示亲和程度小, 酶的催化活性低 ; k m 值小表示亲和程度大, 酶的催化活性高 [ E][ S] k2 k2+ k3 k k ES= = = = km 2 >>k 3 时 [ ES] k1 k1 k ES 为 ES 复合物的解离常数 5
6 米氏常数的测定 v v = k max m + [ S ] [ S ] 改变底物浓度, 便可以得到如前图所示曲线, 找出 v max 但是在实验上一般误差较大 : 双曲线图型, 不易确定 若找不到真正的 v max, 任何对 v max 的推测, 都会反映在由此确定的 k m 上 Lineweave-Burk 方程 ( 双倒数方程 ) 1 k = v v m max [ S] v max -1/Km 1/v 斜率 =Km/Vmax 1/Vmax /[S](1/mmol.L -1 ) 其他方程 ( 四 ) 影响酶活性 ( 反应速度 ) 的因素 两边求对数 : 以 v 对 p[s] 作图, v=v max /2 时,p[S]=pk m 还可变换为 : 以 [S]/v 对 [S] 作图, 得一直线, 横轴截距为 -k m, p[ S] = pkm [ S] k = v v m max vmax v + lg v [ S] + v max 1 酶浓度对酶促反应速度的影响 条件 : 底物浓度足够大 [S]>>[E] 反应速度与酶浓度成正比 反应速度 酶浓度 E 2 E 1 2 底物浓度对酶促反应速度的影响 米氏方程式 矩形双曲线图形 米氏常数的意义 1. ν = 1/2 Vm, Km = [S] 2. Km 可以近似地代表 E 与 S 的亲和力 V = Vm [S] Km + [S] (Km 越小, 代表 E 与 S 亲和力越大 ) Km 6
7 3 温度对酶促反应速度的影响 在一定温度范围内, T, 酶活性, T, 酶活性 ; 超过一定温度范围, 酶反而变性失活 ; 最适温度, 酶活性最高 ; 低温酶活性 高温, 破坏酶活性 4 PH 对酶促反应速度的影响 PH 影响酶必需基团 底物等的解离程度 最适 PH 体外实验选取适当缓冲液 反应速度 / 相对活力 胰蛋白酶 6 最适 PH 10 PH 5 抑制剂对酶促反应速度的影响 能降低酶活性, 但是并不引起酶蛋白变性的物质 不可逆抑制作用 非专一性抑制 有机磷汞砷 重金属盐 氰化物 青霉素等 概念 : 抑制剂与酶活性中心必需基团共价结合, 不能用透析 超滤等物理方法将其除去 抑制作用 不可逆抑制 可逆性抑制 专一性抑制 (Ks 型与 kcat 型 ) * 竞争性抑制作用 * 非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用 非专一性抑制剂作用于酶的一类或几类基团, 这些基团中包括了必需基团, 作用后引起酶失活 专一性抑制剂专一地作用于某一种酶活性部位的必需基团而导致酶的失活, 是研究酶活性部位的重要试剂 抑制剂 : 有机磷化合物 乙酰胆碱 + H 2 O 有机磷杀虫剂 胆碱酯酶 胆碱 + 乙酸 ( 胆碱酯酶 ) 丝氨酸酶 胆碱能神经兴奋 中毒 ( 心跳变慢 瞳孔缩小 流涎 多汗 呼吸困难 ) 丝氨酸酶 7
8 青霉素 (Penicillin) 是一种不可逆抑制剂, 与糖肽转肽酶的活性中心丝氨酸羟基共价结合, 使酶失活 该酶的作用是在细菌细胞壁合成中使肽聚糖链交联 可逆性抑制作用 概念 : 抑制剂与酶非共价结合, 可用透析 超滤等方法除去 类型 : 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用 1. 竞争性抑制 概念 : 抑制剂结构与底物结构相似, 互相竞争酶的活性中心, 从而抑制酶的活性 E + S ES E + P + I E I S S E 磺胺类药物的竞争性抑制 二氢叶酸合成酶 S: 对氨基苯甲酸 (PABA) I: 磺胺药 EI I E 磺胺药与 PABA 相互竞争与 FH 2 合成酶结合 磺胺类药物的抑菌机理 PABA FH 2 合成酶 FH 2 还原酶二氢蝶呤 FH 2 FH 4 ( 氨甲蝶呤 ) 谷氨酸磺胺类药物 (-) MTX(-) 结构相似 竞争性抑制作用特点 i 与 S 结构相似 ; i 与 S 互相竞争与酶结合 ; 抑制程度取决于 [S] 和 [i] 的相对比例 ; [S], 可以减少或去除抑制作用 细菌不能利用环境中的叶酸合成二氢叶酸 8
9 2. 非竞争性抑制 概念 : 抑制剂和底物结构不相似, 两者互不干扰同时与酶结合, 从而抑制酶活性 E + S ES E + P + I + I E EI + S ESI I S 非竞争性抑制作用特点 i 与 S 结构不相似 ; i 与 S 互不干扰同时与酶结合 ; 抑制程度只取决于 [i] 的浓度 ; [S], 不能去除抑制作用 3. 反竞争性抑制作用 概念 : 抑制剂仅与酶 - 底物复合物 (ES) 结合, 使酶失去催化活性 竞争性抑制作用 E + S ES E + P + I 非竞争性抑制作用 ESI 测定反应速度的方法 固定时间法 (fixed time assays) 一般采用两点法 : [P] 0 [P] 图 t 0 反应开始 10%---20% t 反应开始 强制终止反应 具体方法 : 加酸 加碱 沉淀剂 特点 : (1) 简单许多实用方法来源于此 (2) 必须在线性反应期, 否则误差较大 (3) 看不到曲线全貌 连续监测法 (Continuous assay) 连续监测整个反应过程 酶反应时间曲线图 求反应速度隔 (10-60s) 测一次在线监测, 多点监测定量酶活性特点 : 较准确, 目前使用较多 反应 速 反 应 时间 速 时间 9
10 3. 标准曲线法 ( 另一类方法 ) 不同浓度标准酶 在一定时间 反应速度 酶活性测定 E 0 E 1 E 2 E 3 E 4 E 5 E x 图 [P] 0 [P] 1 [P] 2 [P] 3 [P] 4 [P] 5 [P] x 具体方法 主要介绍连续监测法 应用较多固定时间法是连续监测一种简化, 分析方法上要求低连续监测法的分析体系, 固定时间法亦可使用 [P] E 1. 直接连续监测法 1 原理 酶 反应物 + 底物 产物 1 + 产物 2 反应物或底物的减少 产物的增加 特点 : 使用不多, 需标准酶 已知活性的酶, 种类少, 价格高方法比较 : 标准曲线 : 需酶标准品相对分析法, 用得不多固定时间和连续监测法 : 不需酶标准品绝对分析法, 直接测活性 光度, 荧光,pH, 电化学 量气法等 实例 1: 乳酸脱氢酶 (LDH) L- 乳酸 + NAD + 丙酮酸 + NADH + H + 340nm 无吸收 λmax=340 nm λex=365 nm λem=460 nm 脱氢酶催化反应通式 : 脱氢酶底物 + NA(P)D + 产物 + NAD(P)H + H + 实例 2: NADH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 NADPH 烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸脱氢酶的辅酶. 此法可用于脱氢酶的活性 LDH 同工酶 :LDH1 LDH2 主要来自心肌 ; LDH3 主要来自肺脏和脾脏 LDH 异常升高可见于血液系统疾病 心脏病 肝胆疾病 恶性肿瘤 等 D- 氨基酸氧化酶 (oxidase)aod 丙氨酸 + O 2 CH 3 COCOOH + H 2 O 2 + NH 3 量气法 ( 丙酮酸 ) 2. 间接连续监测法 实例 3 1 原理 test reaction indicator reaction ( 酶偶联反应 ) 酶工具酶 = 反应试剂反应物 + 底物 产物 1+ 产物 2+ 反应物 产物 3 产物 n 检测 ( 光度, 荧光.pH. 电化学. 发光 ) 检测 D- 氨基酸氧化酶 (oxidase)aod 丙氨酸 + O 2 CH 3 COCOOH + H 2 O 2 + NH 3 量气法 ( 丙酮酸 ) 谷氨酸脱氢酶 NH 3 +HOOCCH 2 CH 2 COCOOH+NADH HOOCCH 2 CH 2 CHNH 2 COOH+NAD + λmax=340 nm λex=365 nm λem=460 nm 另一方法 : 丙酮酸 + 2,4 二硝基苯肼 丙酮酸二硝基苯胺棕红色 λmax=440 nm 10
11 间接连续监测法目前应用较多, 二十余种临床检测项目, 多采用此法, 少数采用固定时间法 多用于自动分析仪中 注意有反应延滞问题 酶活性测定 : 固定时间法 : 直接法, 间接法 连续监测法 : 直接法, 间接法 也可用于酶抑制剂, 激活剂测定 方法 : 底物过量, 酶量固定, 变化抑制剂, 激活剂量 测酶活性 底物测定法 ( 底物, 辅酶, 激活剂, 抑制剂 ) 酶是分析试剂 酶过量 1. 终点法 (end-point method) 原理 : 酶待测底物 全部 (>99%) 转化为产物测定产物量 基本原理 : 反应 ( 接近 ) 完成测产物量, 按反应计量关系反推待测底物量 反应时间一般 <30 min, 主要用于底物含量测定 实例 4 血清中葡萄糖测定 葡萄糖氧化酶葡萄糖 + H 2 O + O 2 葡萄糖酸 + H 2 O 2 过氧化物酶 H 2 O 2 + 邻联茴香胺 黄色产物 + H 2 O 过氧化物酶 H 2 O 2 +4 氨基安替比林 + 酚 亚胺醌红色 终点法 注意 : 1 用于酶活性测定的体系 ( 直接. 间接 ) 也可以用于终点法的底物测定 2 终点法必须保证反应进行完全 3 此法不能用于抑制剂的测定 H 2 O 2 的 Indicator reaction 是一类主要的反应 通常水温 37, 反应 15min, 达到终点 2. 动态法 (Kinetic method) 原理 : C 底 =KC 产反应完成时测 C 产 终点法反应未完成时测 C 产 --- 动态法 K= 反应计量关系 进行底物测定 : 固定酶试剂不同 [S] 的 [P] t 曲线图 [P] t A3 A2 A1 [P] A0 t I0 I1 I2 I3 进行激活剂, 抑制剂测定 : 固定底物, 固定酶试剂不同 [I] 或 [A] 的 [P] t 曲线图 [P] 特点 : (1) 快速, 流动分析, 采用相对方法校正 标准曲线法 多需自动分析, 手工不易控制时间, 尚未完全推广 一般是酶过量 t 11
12 全自动生化分析仪 1. 肝功类 GPT/ALT( 谷丙转氨酶 ) ALP( 碱性磷酸酶 ) GOT/AST( 谷草转氨酶 CHE ( 胆碱脂酶 ) 2. 肾功离子 BUN( 尿素氮 ) K( 血清钾 ) Na( 血清钠 ) Cr( 肌酐 ) Fe( 血清铁 ) Ca( 血清钙 ) UA( 尿酸 ) Mg( 血清镁 ) Cl( 血清氯 ) CO2-Cp( 二氧化碳结合力 ) Zn( 血清锌 ) P( 血清磷 ) 血糖血脂 T-CHO( 总胆固醇 ) HDL-C( 高密度脂蛋白胆固醇 ) TG( 甘油三脂 ) LDL-C( 低密度脂蛋白胆固醇 ) GLU( 血糖 ) 3 心肌酶谱 CK( 肌酸激酶 ) CK-MB( 肌酸激酶同工酶 ) LDH( 乳酸脱氢酶 ) HBDH(α- 羟丁酸脱氢酶 ) GOT( 谷草转氨酶 ) 4 胃萎缩性胃炎筛查 PGⅠ/PGⅡ( 胃蛋白酶原 Ⅰ/Ⅱ) 5 其他 a-amy a 淀粉酶 Hb 血红蛋白免疫球蛋白 毒物 类风湿因子等用光学比浊法的都可以用在全自动生化上进行检测 固定化酶检测 一. 固定化酶反应器 (immobilized enzyme reactor)imer 1. 特点 : 可重复使用 最高数千次, 固定化葡萄糖氧化酶反应器 ( 次 ) 降低成本 稳定性好 4 下通常保存数月, 在稳定性 ph, 抑制剂影响方面, 都好于可溶性酶溶液 机械强度高 可用于实时检测体系 2. 酶固定化方法 物理吸附法 共价结合法 交联共聚法 包埋法 共价结合法, 使用较多, 特点是结合牢固, 酶不易脱落, 酶活性有一定损失 举例 : 多孔玻璃 (controlled porosity glass, CPG) 微珠 (2) 共价结合法原理共价结合酶蛋白质 活性基团 交联剂 活化载体表面 -NH 2 戊二醛 -OH 异硫氰酸酯 -SH 碳二亚胺 -COOH 二. 固定化酶酶分析法 1. 测定对象 : 酶活性测定 --- 不能用于酶活性测定, 但可测固定化酶柱活性底物测定 主要应用对象抑制剂 激活剂测定 有限制 : 要求激活剂和抑制剂作用可逆, 作用效果明显 2. 应用举例 : 180 年代初用于流动注射分析, 占 FIA 酶分析法葡萄糖的测定 最成熟的方法葡萄糖氧化酶 GOD 葡萄糖 + O 2 + H 2 O =========== 葡萄糖酸 + H 2 O 2 检测方法电化学光度法荧光法化学发光法 2 发酵过程 生产乙醇, 原料葡萄糖, 产物乙醇, 乙醛. 乳酸, 同时监测过程中的四种物质变化固定化酶柱 乙醇脱氢酸, 葡萄糖脱氢酸, 乙醛脱氢酸. 乳酸脱氢酸检测 荧光法, 测定 NADH 12
13 基于酶传感器的酶分析法 酶传感器 (enzyme sensors)- Biosensor 之一 1. 原理 : 酶传感器 ==== 固定化酶膜 + 化学敏感元件集成化 : 酶起分子识别. 选择性催化作用化学敏感元件 --- 对生成物或反应物产生响应浓度 电, 光信号酶膜制作方法 四种方法均有使用 使用最多的方法是共价结合, 共聚交联 分类电化学酶传感器 --- 酶电极 (enzyme electrode) 光学酶传感器 --- 酶光极 (enzyme optocle) 酶电极结构 样品溶液保护膜固定化酶膜基础电极 工作原理 : 传感器浸入样品, 待测物依靠分子扩散进入酶膜, 催化反应, 消耗物, 生成物, 在电极上反应 电极 离子选择电极, 气敏电极, 氧电极.Pt 电极, 化学修饰电极举例 : 葡萄糖为例, 葡萄糖氧化酶膜, 电极 ph 电极, 氧电极 O 2.H 2 O 2 电极葡萄糖酶电极最成熟, 占酶电极 1/3 酶光极 1. 结构 : 样品溶液保护膜固定化酶膜光导纤维 2. 原理 : 光吸收. 荧光等 便携式农药生物传感器, 能够对食物, 水和油中的农药成分进行测量 原理 : 通过酶抑制剂检测对农药信号进行放大, 以肉眼可见的方式检测 四. 特点 : 1. 优点 : 结构集成, 制作容易, 价低, 使用方便 2. 局限性 : 1 酶催化与检测合并, 反应体系受限制, 反应不能干扰酶的活性, 如 luminol 化学发光测定中的稳定性, 与校正问题传感器处于样品体系, 其抗干扰性, 长期稳定性要注意应用情况 : 研究论文占酶分析法的 1/2, 研究时间 年 应用实例 : 血糖仪 经典方法 : Fehling s reagent 磷钼酸比色法等原理葡萄糖含自由醛基, 属还原糖, 在碱性溶液中, 能将金属离子 (Cu 2+ Hg 2+ Ag 2+ 等 ) 还原 G + Cu (OH)2= 葡萄糖酸 + Cu2O 酶法 : 高效专一常温 常用酶 : 第一台血糖仪发明者汤姆. 克莱曼斯 (Tom Clemens) 全世界第一台袖珍式血糖仪诞生 Glucoseoxidase(GO) 葡萄糖氧化酶 Glucose dehydrogenase(gdh) 葡萄糖脱氢酶 Hexokinase(HK) 己糖激酶 ( 常用于大生化仪 ) Glucose-6-phosphate dehydrogenase 6- 磷酸葡萄糖脱氢酶 13
14 血糖仪主要分为电化学法和光化学法两大类 电化学法采用检测反应过程中产生的电流信号的原理来反应血糖值, 酶与葡萄糖反应产生的电子通过电流记数设施, 读取电子的数量, 再转化成葡萄糖浓度读数 葡萄糖氧化酶的化学反应 葡萄糖氧化酶 对葡萄糖有特异性测量结果易产生偏差 影响血氧浓度的因素 : 哮喘, 吸烟, 肺气肿, 慢性阻塞性肺病和各种心血管疾病 海拔高度 剧烈运动开封后易与空气中氧气发生反应 一般开封后仅可以使用 3 个月 葡萄糖脱氢酶的化学反应 葡萄糖脱氢酶 不受血液中氧分子的干扰 即不受测量着血氧浓度的影响 不受空气中的氧气的干扰 即试纸有效期不受开封的影响 一般可以使用至标明的有效期由于联合不同辅酶, 对特异性较差, 可能与麦芽糖等其他糖类发生反应 光化学法是检测反应过程中试条的颜色变化来反应血糖值的, 通过酶与葡萄糖的反应产生的中间物 ( 带颜色物质 ), 运用检测器检测试纸反射面的反射光的强度, 将这些反射光的强度, 转化成葡萄糖浓度 14
15 不同测试原理的优缺点 15
一 酶的概念及性质 酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂 ( 一 ) 酶的生物学意义 自然界中的一切生命现象都与酶的活动有关系 活细胞内全部的生物化学反应, 都是在酶的催化作用下进行的 如果离开了酶, 新陈代谢就不能进行, 生命就会停止 现在已经知道, 生物
三 酶分析 一 酶的概念及性质 酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂 ( 一 ) 酶的生物学意义 自然界中的一切生命现象都与酶的活动有关系 活细胞内全部的生物化学反应, 都是在酶的催化作用下进行的 如果离开了酶, 新陈代谢就不能进行, 生命就会停止 现在已经知道, 生物体内存在着三千多种具有不同功能的酶. 主要学术成就 Edward Buchner 1860-1917
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