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[1] Nielsen [2]. Richardson [3] Baldock [4] 0.22 mm 0.32 mm Richardson Zaki. [5-6] mm [7] 1 mm. [8] [9] 5 mm 50 mm [10] [11] [12] -- 40% 50%

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Vol. 22 No. 4 JOURNAL OF HARBIN UNIVERSITY OF SCIENCE AND TECHNOLOGY Aug GPS,,, : km, 2. 51, , ; ; ; ; DOI: 10.

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, Vol. 32, No. 18 食 品 科 学 工 艺 技 术 对 象, 立 足 改 善 产 品 耐 煮 性 和 食 用 品 质, 在 已 有 单 螺 杆 挤 压 的 工 艺 参 数 方 面 的 基 础 上, 适 当 添 加 对 人 体 有 利 又 能 改 善 产 品 食 用 品

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11 25 stable state. These conclusions were basically consistent with the analysis results of the multi - stage landslide in loess area with the Monte

( ) [11 13 ] 2 211,,, : (1),, 1990 ( ) ( ),, ; OD, ( ) ( ) ; , ( ), (2) 50 %,, 1999 ( ) ( ) ; (3),,

Transcription:

4 4 Vol. 4 No. 4 2013 8 Journal of Food Safety and Quality Aug., 2013 B 1 冯 凡 1 1,, 许杨 2*, 王丹 1, 雷达 1, 孙澄浩 1 (1., 330047; 2., 330047) 摘要 : 目的 F7 方法 pet22b-f7, E. coli BL21(DE3), 结果 F7 AFB1, ELISA AFB1 结论 关键词 : B 1 ; ; ; ; Prokaryotic expression and renaturation of anti-idiotype nanobody against aflatoxin B 1 FENG Fan 1, XU Yang 1, 2*, WANG Dan 1, LEI Da 1, SUN Cheng-Hao 1 (1. State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang 330047, China; 2. Jiangxi-OAI Joint Research Institute, Nanchang University, Nanchang 330047, China) ABSTRACT: Objective To rapidly produce a large amount of anti-idiotype nanobody against aflatoxin B 1 (AFB 1 ). Methods Prokaryotic expression vector pet22b-f7 were constructed, and then transformed into E.coli BL21(DE3) for expression of anti-idiotype nanobody against aflatoxin B 1 (AFB 1 ). The conditions such as temperature, concentration of inducer, and induction time were optimized. Results The expression quantity of anti-idiotype nanobody F7 increased, with the main form of inclusion body. Anti-idiotype nanobody against AFB1 with bioactivity were obtained after dissolution and renaturation. ELISA results indicated that the renatured protein had the properties of combination with AFB 1 antibody. Conclusion It provides a reference for further study of properties and subsequent transformation. KEY WORDS: aflatoxin B 1 ; anti-idiotype antibody; nanobody; prokaryotic expression; renaturation B 1 (aflatoxin B 1, AFB 1 ), (Aspergillus flavus) (Aspergillus parasiticus) (Aspergillus nomius) [1],, [2], [3,4] [5,6] AFB 1 AFB 1,,, AFB 1 (anti-idiotype antibody, AId) V ( ) AId, * 通讯作者 :,,, E-mail: xuyang@ncu.edu.cn *Corresponding author: XU Yang, Professor, Doctoral Tutor, State Key Laboratory of Food Science and Technology, Jiangxi-OAI Joint Research Institute, Nanchang University, Nanchang 330047, China. E-mail: xuyang@ncu.edu.cn

4, : B 1 1223,,, [7] 1993, Hamers [8], (heavychain antibodies, HCAbs) VHH (variable domain of heavy chain of heavy-chain antibody, VHH), [9],, (Mr) 15000, (nanobody, Nb) [10],,,, [11],,, VHH,, AFB 1 AFB 1, F7 F7 B 1,, AFB 1, F7,, ( ),,,, AFB 1 AFB 1 1 材料与方法 1.1 材料 1.1.1 质粒与菌种 pet22b Novagen ; E.coli DH5α E. coli BL21(DE3) ; F7 phen AFB 1 1.1.2 试剂与仪器 ( Thermo ); ( BIO-RAD ); Mulotifuge X1R ( Thermo ); SDS-PAGE ( BIO-RAD ); Taq DNA (NotⅠ NcoⅠ ) TaKaRa ; PCR ; M13 Parmacia 1.2 方法 1.2.1 表达载体 pet22b-f7 的构建 pet22b-f7 1 pet22b NotⅠ NcoⅠ F7 phen F7, F7 pet22b, E.coli DH5α, PCR,, pet22b-f7 E.coli BL21(DE3), PCR 1.2.2 F7 独特型纳米抗体的诱导表达条件优化 1.2.2.1 pet22b-f7 37, 1% LB-A, 37 OD 600 0.6~0.8, IPTG 0.4 mmol/l 20 25 30 35 8 h, SDS-PAGE 1.2.2.2 IPTG 1.2.2.1, 20, 0.1 0.2 0.4 0.6 0.8 1.0 mmol/l IPTG 1.2.2.3 1.2.2.1, 20, IPTG 0.4 mmol/l 1 3 6 12 24 h 1.2.2.4 1.2.2.1, IPTG 0.4 mmol/l 20 6 h, 10000 r/min 4 10 min,,, SDS-PAGE 1.2.3 F7 独特型纳米抗体的溶解和复性 ph [12],

1224 4 10000 r/min 4 10 min, 50 mmol/l Tris HCl (ph 8.0), 2 mmol/l EDTA, 100 mmol/l NaCl, 0.5% TritonX-100(v/v), 2 mol/l, 6, 10 s, 10000 r/min 4 10 min, 1 50 mmol/l Tris HCl (ph 8.0), 8 mol/l, 10 mmol/l DTT, 2 mmol/l EDTA, 50 mmol/l Tris-HCl (ph 8.0), 0.5mmol/L EDTA, 50 mmol/l NaCl, 5% Glycerol (v/v), 3 mmol/l (GSH), 1 mmol/l (GSSG) 0.5 mol/l, 1 mg/ml 1.2.4 F7 独特型纳米抗体的活性鉴定 ELISA AFB 1 (5 µl/ml) 96, 4 PBST 3, 4% 37 1 h PBST 3, 1.2.3 (PBS ) AFB 1 ( 0 10 100 ng/ml), 100 µl/, 37 1 h PBST 3, M13, 37 1h PBST 6, TMB, 100 µl/, 37 5 min, 50 µl/, H 2 SO 4 (2 mol/l), 450 nm OD 2 结果与分析 2.1 pet22b-f7 表达载体的构建和验证 1.2.1 pet22b-f7 NcoI NotI, 2 pet22b-f7( 2) 400 bp 5450bp, F7 pet22b-f7, Fig. 1 1 pet22b-f7 Scheme of construction of the prokaryotic expression vector pet22b-f7 2 Fig. 2 Identification of the recombinant plasmids by agarose gel electrophoresis M1: λ-hind III digest DNA Marker M2: DL 2000 DNA marker 1: the recombinant plasmids digested by NcoI and NotI

4, : B 1 1225 2.2 F7 独特型纳米抗体表达条件的优化 pet22b-f7 E.coli BL21(DE3), IPTG, SDS-PAGE 3, 0.4 mmol/l IPTG, 20 25 30 35,, 20 4, 20, 0.1 0.2 0.4 0.6 0.8 1.0 mmol/l IPTG, 5, 0.4 mmol/l IPTG 20 1 3 6 12 24 h 1~6 h, 6 h, 6 h, 0.4 mmol/l IPTG 20 6 h, 10000 r/min 4,,, SDS-PAGE 6,, 80% pet22b-f7 N (pelb),,,,,, [13],, [14-16],, [17] :, ;, ;, 2.3 F7 独特型纳米抗体的体外复性及复性后活性鉴定 SDS-PAGE, 80% ( 6) ph 8.0,, 8 mol/l 0.5 mol/l,, 1 mg/ml 3 SDS-PAGE F7 Fig. 3 SDS-PAGE analysis of the expression of F7 at different temperature. M: protein molecular weight marker (low); 1: total cell protein (TCP) under non-induced; 2, 3, 4, 5: total cell protein at 20, 25, 30, 35 4 SDS-PAGE IPTG F7 Fig. 4 SDS-PAGE analysis of the expression of F7 at different concentrations of IPTG M: protein molecular weight marker (low); 1: TCP under non-induced condition 2, 3,4, 5, 6,7: TCP at 0.1, 0.2, 0.4, 0.6, 0.8, 1.0 mmol/l IPTG

1226 4 F7,,, 5 SDS-PAGE F7 Fig. 5 SDS-PAGE analysis of the expression of F7 at different induced time M: protein molecular weight marker (low); 1: TCP under non-induced condition 2, 3,4, 5, 6: TCP at 1, 3, 6, 12, 24 h 7 ELISA F7 Fig. 7 Analysis of the F7 activities by indirect competition ELSA F7 from phage; F7 from pet22b-f7 3 讨论 6 SDS-PAGE F7 E.coli BL21(DE3) Fig.6 SDS-PAGE analysis of the expression of F7 in E.coli BL21(DE3) M: protein molecular weight marker (low); 1, 2: TCP under non-induced and induced condition; 3: soluble protein; 4: insoluble protein ELISA AFB 1 (5 µl/ml) 96, AFB 1 0 10 100 ng/ml 7 AFB 1 F7 F7 AFB 1 AFB 1, 10 ng/ml AFB 1, AFB 1 F7 AFB 1, pet22b-f7 E.coli BL21(DE3), ( 3) IPTG ( 4) ( 5),, ELISA, AFB 1 AFB 1, AFB 1,,, [18,19] AFB 1

4, : B 1 1227 参考文献 [1],. M1 [J]., 2004, 14(3): 266 269. Zhang DS, Zhao XL. Advancement in researches of hazards,polluting situation and detecting methods of aflatoxin M1 [J]. Chin J Health Lab Technol, 2004, 14(3): 266 269. [2] IARC. International Agency for Research on Cancer, Monographs on the Evaluation of Carcinogenic Risks to Humans [M]. World Health Organization, Lyon, 1993: 245 362. [3] Herzallah SM, Karak, Jordan, Determination of aflatoxins in eggs, milk, meat and meat products using HPLC fluorescent and UV detectors [J]. Food Chem, 2009, 111(3): 1141 1146. [4] Ventura M, Guillén D, Anaya I. Ultra-performance liquid chromatography/tandem mass spectrometry for the simultaneous analysis of aflatoxins B1, G1, B2, G2 and ochratoxin A in beer[j]. Rapid Commun Mass Spectr, 2006, 20(21): 3199 3204. [5],,,. B 1 [J]., 2002, 26(5): 99 103. Li JQ, Mao XJ, Wang ZP, et al. Nanogold Labeling Based Novel Detection Method for Aflatoxin B1[J]. J Food Sci Biotechnol, 2002, 26(5): 99 103. [6] Guan D, Li PW, Cui YH, et al. A competitive immunoassay with a surrogate calibrator curve for aflatoxin M1 in milk [J]. Anal Chim Acta, 2011, 703: 64 69. [7] Jerne NK.Towards a network theory of the immune system [J]. Ann Immunol, 1974, 125: 373 389. [8] Hamers CC, Atarhouch T, Muyldermans S, et al. Naturally occurring antibodies devoid of light chains [J]. Nature, 1993, 363(3): 446 448. [9],. [J]., 2005, 21(3): 497 501. Cui HQ, Wang QM. Progress in Single-domain Antibody Derived from Heavy chain Antibody [J]. Chin J Biotechnol, 2005, 21(3): 497 501. [10] Muyldermans S, Baral TN, Cortez Retamozzo V, et al. Camelid immunoglobulins and nanobody technology [J]. Vet Immunol Immunopathol, 2009, 128(1/3): 178 183. [11] Zarebski LM, Urrutia M, Goldbaum FA. Llama Single Domain Antibodies as a Tool for Molecular Mimicry [J]. J Mol Biol, 2005, 349: 814 824. [12] Zhu H, Liu W, Shi W, et al. Research on renaturation of recombinant human pro-urokinase expressed from E. coli [J]. Chin J Biotechnol, 2000, 16(2): 150 154. [13] Middelberg APJ. Preparative protein refolding [J]. Trend Biotechnol, 2002, 20 (10): 437 443. [14] Sun W, Xie J, Lin H, et al. A combined strategy improves the solubility of aggregation-prone single-chain variable antibodies [J]. Protein Expres Purif, 2012, 83(1): 21 29. [15] Sonoda H, Kumada Y, Katsuda T, et al. Functional expression of single-chain Fv antibody in the cytoplasm of Escherichia coli by thioredoxin fusion and co-expression of molecular chaperones [J]. Protein Expres Purif, 2010, 70(2): 248 253. [16] Mahgoub IO. Expression and characterization of a functional single-chain variable fragment (scfv) protein recongnizing MCF7 breast cancer cells in Escherichia coli [J]. Biochem Genet, 2012, 50(7 8): 625 641. [17]. ( )[M]. :, 1999: 377. Lu SD. Current Protocols for Molecular Biology [M]. Beijing: China Xie-he Medical University Joint Publishing Press, 1999: 377. [18] Schreiber JR, Nixon KL, Tosi MF, et al. Anti-idiotype-induced, lipopolysaccharide-specific antibody response to Pseudomonas.. Isotype and functional activity of the anti-idiotype-induced antibodies [J]. J Immunol, 1991, 146(1):188 193. [19] Fieldn SK, Morrison DC. An anti-idiotype antibody which mimics the inner-core region of lipopolysaccharide protects mice against a lethal challenge with endotoxin [J]. Infect Immun, 1994, 62(9) : 3994 3999. 作者简介 ( 责任编辑 : 赵静 ) 冯凡, 硕士研究生, 主要研究方向真菌毒素检测 E-mail: little_bone@live.cn 许杨, 教授, 博士生导师, 主要研究方向为食品生物技术 E-mail: xuyang@ncu.edu.cn