基础生物化学 教学大纲 一 基本信息 课程名称 基础生物化学 课程编号 BIOL2401 英文名称 General Biochemistry 课程类型 学科基础课 总学时 36 理论学时 36 实验学时 实践学时 学 分 2 预修课程 普通生物学, 有机化学 适用对象 生物类专业 近代生物化学主要是在分子水平上研究生物体的化学本质及其在生命活动过程中的 化学变化规律 基础生物化学 课程是我校生物类专业学生的学科基础课, 是后继一系 列重要课程的基础, 特别是生理学 微生物学 遗传学 细胞学等各科的基础, 同时在分 课程简介 子生物学中也占有特别重要的位置 本课程介绍的主要内容包括 : 静态生物化学部分的核酸化学 蛋白质化学 脂类化学 糖类化学和酶学, 动态生物化学部分的糖类的分解代谢 生物氧化 糖类的生物合成 脂 类代谢 核酸的生物合成与降解 蛋白质的生物合成与降解和代谢调控等, 从而使学生全 面地掌握生物化学的各种基本知识 二 教学目标及任务 通过本课程的学习使学生握核酸 蛋白质的结构 组成 理化性质, 了解结构与功能的关系 ; 掌握酶的作用特点 影响酶活力的因素, 了解酶的作用机理 辅酶的组成与功能 ; 掌握重要的糖代谢的反应历程 生物学意义及调控机理, 了解蔗糖和淀粉的分解与合成过程 ; 掌握电子传递链和氧化磷酸化作用, 明确物质代谢与能量的关系 ; 掌握脂肪酸 β 氧化及从头合成的反应历程, 明确糖代谢与脂代谢的联系 ; 掌握 DNA 的复制 转录蛋白质的生物合成过程, 明确各个过程的特点 三 学时分配 教学课时分配 章 节 章节内容 讲课 实验 实践 合计 第一章 绪论 2 2 第二章 蛋白质化学 6 6 第三章 核酸化学 5 5 第四章 酶 8 8 第五章 糖类的分解代谢 9 9 第六章 生物氧化 6 6 合 计 36 36 四 教学内容及教学要求 第一章绪论 1. 生物化学的含义 2. 生物化学在生命科学中的地位及对国民经济发展的作用 3. 生物化学的创立与发展本章教学要求 : 1. 了解 : 生物化学的发展史 2. 掌握 : 生物化学的含义, 生物化学在生命科学中的地位 第二章蛋白质化学第一节蛋白质的元素组成习题要点 : 蛋白质的元素组成主要有 C H O N 和 S, 各种蛋白质的含 N 量很接近, 平均 16% 第二节蛋白质的基本结构单位 氨基酸 1. 氨基酸的分类 2. 氨基酸的理化性质 86
习题要点 : 组成蛋白质的基本单位 L- 氨基酸 ( 种类 三字英文缩写符号 基本结构 分类 : 非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 氨基酸的光吸收性质 酸碱性质 重要的化学反应, 包括与茚三酮反应 Sanger 反应和 Edman 反应 第三节肽 1. 肽与肽键 2. 肽的理化性质 3. 生物体内重要的肽习题要点 : 肽链的主链及侧链 ; 肽链的方向 (N- 末端与 C- 末端 ), 氨基酸残基 ; 生物活性肽 : 谷胱甘肽及其重要生理功能, 多肽类激素 第四节蛋白质的分子结构 1. 蛋白质的一级结构 2. 蛋白质的二级结构 3. 超二级结构和结构域 4. 蛋白质的三级结构 5. 蛋白质的四级结构习题要点 : 蛋白质一级结构 : 概念 主要化学键 肽键 蛋白质的二级结构 : 概念 主要化学键 肽单元 四种主要结构形式 (α 螺旋 β 折叠 β 转角 无规卷曲 ); 超二级结构 结构域 : 概念 ; 蛋白质的三级结构 : 概念, 主要次级键 疏水作用 离子键 ( 盐键 ) 氢键 范德华力等; 蛋白质的四级结构 : 概念, 亚基, 各亚基之间的结合力 疏水作用 氢键 离子键 第五节蛋白质结构与功能的关系 1. 蛋白质一级结构结构与功能的关系 2. 蛋白质的高级结构与功能的关系习题要点 : 蛋白质一级结构与功能的关系 : 一级结构是空间结构和功能的基础, 一级结构与生物进化, 一级结构与分子病 蛋白质空间结构与功能的关系 : 空间结构决定蛋白质的功能, 肌红蛋白的结构与功能, 血红蛋白结构 运输 O2 功能 氧饱和曲线 正协同效应 变构效应 第六节蛋白质的理化性质 1. 蛋白质的相对分子质量 2. 蛋白质的两性电离及等电点 3. 蛋白质的胶体性质 4. 蛋白质的沉淀反应 5. 蛋白质的变性 6. 蛋白质的颜色反应习题要点 : 蛋白质分子量 两性解离及等电点 胶体性质 变性 沉淀 紫外吸收 (280nm) 呈色反应 ( 茚三酮反应 双缩脲反应 ) 第七节蛋白质的分离纯化与鉴定 ( 蛋白质的抽提原理与方法 蛋白质分离与纯化的主要方法 : 电泳 层析和离心 蛋白质的定量方法 ) 1. 蛋白质分离纯化的过程及一般原则 2. 蛋白质分离纯化的一般方法 3. 蛋白质含量的测定与纯度鉴定 4. 蛋白质相对分子量的测定方法习题要点 : 透析及超滤 盐析及丙酮沉淀 电泳 层析 凝胶过滤 ( 分子筛 ) 超速离心 本章重点 难点 : 蛋白质的分子结构 重要性质和结构与功能的关系 本章教学要求 : 1. 了解 : 各种氨基酸的结构 ; 蛋白质的分类, 多肽链氨基酸序列分析 ; 蛋白质分离纯化的方法及其基本原理 2. 掌握 : 蛋白质元素组成及其特点 ; 蛋白质基本组成单位 -- 氨基酸的种类 基本结构及主要特点 ; 蛋白质的分子结构 ; 蛋白质的主要理化性质及其应用 第三章核酸化学第一节概述 1. 核酸的种类与分布 87
2. 核酸的化学组成习题要点 :1. 核苷酸中的碱基成分 : 腺嘌呤 (A) 鸟嘌呤(G) 胞嘧啶(C) 尿嘧啶(U) 胸腺嘧啶 (T);DNA 中的碱基 (A G C T),RNA 中的碱基 (A G C U) 2. 戊糖 :D- 核糖 (RNA) D-2- 脱氧核糖 (DNA) 3. 磷酸 4. 核酸及核苷酸 : 碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷, 核苷与磷酸连接形成核苷酸 5. 重要游离核苷酸及环化核苷酸 :ATP ADP GTP camp cgmp 第二节 DNA 的分子结构 1.DNA 的一级结构 2.DNA 的二级结构 3.DNA 的三级结构 4.RNA 的分子结构 5. 基因与基因组习题要点 :1. 一级结构概念 核苷酸间的连接键 3,5 - 磷酸二酯键 方向 (5 3 ) 及链书写方式 2.DNA 的二级结构 双螺旋结构 :chargaff 规则 B-DNA 结构要点,Z-DNA A-DNA 3.DNA 的三级结构 : 超螺旋 4.mRNA: 结构特点 三联体密码 功能 5.tRNA: 结构特点 氨基酸臂 反密码子环 功能 6.rRNA: 与多种蛋白质结合形成核蛋白体 ( 大亚基 小亚基 ), 是蛋白质合成场所 7. 核酶 : 概念 化学本质 (RNA) 8. 基因 基因组概念第三节核酸的理化性质 1. 核酸的一般性质 2. 核酸的酸碱性质 3. 核酸的光学性质 4. 核酸的变性与复性习题要点 : 核酸的形状 颜色 黏度 溶解度, 核酸的两性性质和紫外吸收性质, 变性 复性的概念, 条件, 理化性质的改变, 变色效应,Tm 值, 解链曲线, 分子杂交 本章重点 难点 :DNA 的分子结构和核酸的主要理化性质 本章教学要求 : 1. 了解 : 核酸的分类 细胞分布 ; 各类核酸的功能及生物学意义 ; mrna 一级结构特点 ;trna 二级结构特点 ; 核酸的分子杂交 2. 掌握 : 核酸的化学组成 ; 两类核酸 (DNA 与 RNA) 分子组成异同 ; 核酸的一级结构 ;DNA 右手双螺旋结构模式要点及碱基配对规律 ; 核酸的主要理化性质 ( 紫外吸收 变性 复性 ) 第四章酶第一节概念 1. 酶的概念 2. 酶催化作用的特点 3. 酶的化学本质 4. 酶的命名和分类习题要点 : 酶的概念, 作为催化剂的一般特点, 专一性 高效性, 酶的蛋白质本质, 酶的命名方法, 六大类酶, 单体酶 寡聚酶 多酶复合体 第二节酶的结构与功能 1. 酶的活性中心 2. 酶原和酶原激活习题要点 : 酶的活性中心 必需基团 ( 结合基团和催化基团 ), 酶原 第三节酶的作用机制 1. 诱导契合学说 2. 邻近和定向效应 88
3. 酸碱催化 4. 共价催化 5. 微环境触发酶的催化反应习题要点 : 酶 - 底物复合物的形成与诱导契合 邻近效应与定向排列 多元催化 表面效应 第四节酶促反应动力学 1. 酶的催化作用和分子活化能 2. 酶促反应的中间产物转化 3. 酶促反应的米氏方程 4.Km 的含义和测定习题要点 : 活化能 米式方程推导 Km 和 Vm 的定义和测定,Km 生物学意义 第五节影响酶促反应速度的因素 1. 酶促反应初速度的测定 2. 底物浓度对酶促反应速度的影响 3. 酶浓度对酶促反应速度的影响 4. 温度对酶促反应速度的影响 5.pH 对酶促反应速度的影响 6. 激活剂对酶促反应速度的影响 7. 抑制剂对酶促反应速度的影响习题要点 : 底物浓度的影响 : 米式方程, 酶浓度的影响及应用, ph 的影响及应用 最适 ph 值, 温度的影响及应用 最适温度, 酶的抑制 : 不可逆抑制, 可逆抑制 ( 竞争性 非竞争性 反竞争性抑制 ), 激活剂的影响 第六节别构酶 共价调节酶 同工酶和诱导酶 1. 别构酶 2. 同工酶习题要点 : 概念及应用 第七节酶的提取 纯化 活性与比活性测定 1. 酶活力及其测定 2. 酶的纯度和产量习题要点 : 酶活性测定和酶活性单位, 比活力和纯化倍数 第八节维生素与辅酶 1. 维生素的生理作用与分类 2. 水溶性维生素 3. 脂溶性维生素习题要点 :B 族维生素的名称, 衍生辅酶和生理功能 本章重点 难点 : 酶催化作用的特点 酶的作用机理 影响酶促反应的因素 本章教学要求 : 1. 了解 : 酶的概念 化学本质及生物学功能 ; 酶的活性中心和必需基团 ; 酶调节的方式 ; 酶的变构调节和共价修饰调节的概念 ; 酶的组成 结构 ; 酶活性测定及酶活性单位 ; 酶的命名与分类 ; 抑制剂对反应速度的影响 2. 掌握 : 酶催化作用的特点 酶的作用机理 影响酶促反应的因素 第五章糖类的分解代谢第一节双糖和多糖的酶促降解 1. 蔗糖降解 2. 淀粉的降解习题要点 : 蔗糖降解和淀粉的降解的途径, 涉及的酶 第二节糖酵解 1. 糖酵解的概念 2. 糖酵解的化学历程 3. 糖酵解途径的调控 4. 糖酵解的化学计量 89
5. 糖酵解的生物学意义 6. 丙酮酸的去路习题要点 : 概念, 反应部位, 反应过程, 调节, 能量的计量及生理意义 第三节三羧酸循环 1. 丙酮酸氧化生成乙酰 CoA 2. 三羧酸循环的化学历程 3. 三羧酸循环的调控 4. 三羧酸循环的化学计量 5. 三羧酸循环的意义 6. 草酰乙酸的回补习题要点 : 概念, 反应部位, 反应过程, 能量生成情况, 调节和生物学意义 第四节磷酸戊糖途径 1. 磷酸戊糖途径的化学历程 2. 磷酸戊糖途径的调控 3. 磷酸戊糖途径的化学计量 4. 磷酸戊糖途径的特点和意义习题要点 : 概念, 过程, 调节及生理意义 本章重点 难点 : 糖酵解 三羧酸循环 磷酸戊糖途径的反应历程和生物学意义 本章教学要求 : 1. 了解 : 糖酵解 三羧酸循环 磷酸戊糖途径的调控 ; 蔗糖和淀粉的降解 2. 掌握 : 糖酵解 三羧酸循环 磷酸戊糖途径的反应历程和生物学意义 第六章生物氧化第一节概述 1. 生物氧化的概念和特点 2. 高能化合物习题要点 : 物质体内氧化与体外氧化的异同, 高能化合物种类第二节呼吸链 1. 线粒体 2. 电子传递链习题要点 : 呼吸链的概念, 组成及排列顺序 第三节氧化磷酸化 1. 氧化磷酸化的概念 2. 氧化磷酸化的机制 3. 氧化磷酸化的解偶联和抑制 4. 线粒体穿梭系统习题要点 : 氧化磷酸化的概念, 氧化磷酸化偶联部位, 偶联机制,ATP 的生成方式 ; 影响氧化磷酸化的因素, 抑制剂, 解偶联制, 胞液中 NADH 氧化 第四节其它末端氧化酶系统习题要点 : 其它末端氧化酶种类 本章重点 难点 : 电子传递链和氧化磷酸化作用, 物质代谢与能量代谢的关系 本章教学要求 : 1. 了解 : 生物氧化的概念及生物学意义 ; 物质体内氧化与体外氧化的异同 ; 其它氧化体系 2. 掌握 : 呼吸链的概念 两条主要呼吸链的顺序组成及各成分的作用 ; 氧化磷酸化偶联部位及主要电子传递抑制剂的作用部位 ; 氧化磷酸化偶联机制 ; 底物水平磷酸化 氧化磷酸化 P/O 比值的概念 ;ATP 的生成 ; 物质代谢与能量代谢的关系 五 考核方式及要求 考核方式 : 闭卷考试 期末考试成绩占总成绩 70%, 期中成绩占总成绩 20%, 平时成绩占 10% 90
六 推荐教材及教学参考书 教材 : 生物化学, 刘国琴 张曼夫主编, 中国农业大学出版社,2011 年, 标准书号 :ISBN978-7-5655-0240-8 生物化学, 杨志敏编著, 高等教育出版社,2005 年, 标准书号 :ISBN 7040173832 参考书 : 生物化学, 王镜岩编著, 高等教育出版社,2004 年, 标准书号 :ISBN 704011089X 七 说明 部分为选讲内容, 教学活动中使用多媒体授课 大纲修订人 : 芮 琪 大纲审定人 : 沈文飚 91